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万見
- PDB-7zbq: Structure of the ADP-ribosyltransferase TccC3HVR from Photorhabdu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zbq
タイトルStructure of the ADP-ribosyltransferase TccC3HVR from Photorhabdus Luminescens
要素TccC3
キーワードTOXIN (毒素) / ADP-ribosylation (ADPリボース化) / R-S-E motif / actin modification
機能・相同性Toxin complex C-like repeat / Tripartite Tc toxins repeat / Rhs repeat-associated core / TccC3
機能・相同性情報
生物種Photorhabdus luminescens (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Lindemann, F. / Belyy, A. / Friedrich, D. / Schmieder, P. / Bardiaux, B. / Roderer, D. / Funk, J. / Protze, J. / Bieling, P. / Oschkinat, H. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Os 106/17-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Mechanism of threonine ADP-ribosylation of F-actin by a Tc toxin.
著者: Alexander Belyy / Florian Lindemann / Daniel Roderer / Johanna Funk / Benjamin Bardiaux / Jonas Protze / Peter Bieling / Hartmut Oschkinat / Stefan Raunser /
要旨: Tc toxins deliver toxic enzymes into host cells by a unique injection mechanism. One of these enzymes is the actin ADP-ribosyltransferase TccC3, whose activity leads to the clustering of the cellular ...Tc toxins deliver toxic enzymes into host cells by a unique injection mechanism. One of these enzymes is the actin ADP-ribosyltransferase TccC3, whose activity leads to the clustering of the cellular cytoskeleton and ultimately cell death. Here, we show in atomic detail how TccC3 modifies actin. We find that the ADP-ribosyltransferase does not bind to G-actin but interacts with two consecutive actin subunits of F-actin. The binding of TccC3 to F-actin occurs via an induced-fit mechanism that facilitates access of NAD to the nucleotide binding pocket. The following nucleophilic substitution reaction results in the transfer of ADP-ribose to threonine-148 of F-actin. We demonstrate that this site-specific modification of F-actin prevents its interaction with depolymerization factors, such as cofilin, which impairs actin network turnover and leads to steady actin polymerization. Our findings reveal in atomic detail a mechanism of action of a bacterial toxin through specific targeting and modification of F-actin.
履歴
登録2022年3月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TccC3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7241
ポリマ－21,7241
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 TccC3


分子量: 21723.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Photorhabdus luminescens (バクテリア)
遺伝子: TccC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: Q8GF97

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic23D (H)CCH-TOCSY
123isotropic23D HNCA
132isotropic22D 1H-1H NOESY
142isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
153isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
173isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
163isotropic13D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1500 uM non-exchangeable-D, U-13C, U-15N TcART, 20 mM HEPES, 150 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2OTcART_DCN90% H2O/10% D2O
solution2500 uM [U-13C; U-15N] TcART, 20 mM d11-Tris, 150 mM sodium chloride, 100% D2OTcART_CN_D2O100% D2O
solution3500 uM [U-13C; U-15N] TcART, 20 mM HEPES, 150 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2OTcART_CN90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
500 uMTcARTnon-exchangeable-D, U-13C, U-15N1
20 mMHEPESnatural abundance1
150 mMsodium chloridenatural abundance1
500 uMTcART[U-13C; U-15N]2
20 mMd11-Trisnatural abundance2
150 mMsodium chloridenatural abundance2
500 uMTcART[U-13C; U-15N]3
20 mMHEPESnatural abundance3
150 mMsodium chloridenatural abundance3
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: TcART_cond / pH: 7.8 / 圧: 1 atm / 温度: 280 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II7501
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.5pl6Bruker Biospincollection
TopSpin3.5pl6Bruker Biospin解析
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNpeak picking
ARIA2.3.2Linge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
CNS1.21Brunger A. T. et.al.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: standard aria/cns water refinement protocol
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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