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- PDB-7zbn: Cryo-EM structure of the human GS-GN complex in the inhibited state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zbn
タイトルCryo-EM structure of the human GS-GN complex in the inhibited state
要素
  • (Glycogen [starch] synthase, muscle) x 2
  • Isoform GN-1 of Glycogenin-1
キーワードTRANSFERASE / Glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process ...glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycosyltransferase activity / inclusion body / Myoclonic epilepsy of Lafora / Glycogen synthesis / lysosomal lumen / manganese ion binding / heart development / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular region / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase / Glycogen synthase / : / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Glycogen Phosphorylase B; / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen [starch] synthase, muscle / Glycogenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Marr, L. / Zeqiraj, E.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
UK Research and Innovation (UKRI) 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Mechanism of glycogen synthase inactivation and interaction with glycogenin.
著者: Laura Marr / Dipsikha Biswas / Leonard A Daly / Christopher Browning / Sarah C M Vial / Daniel P Maskell / Catherine Hudson / Jay A Bertrand / John Pollard / Neil A Ranson / Heena Khatter / ...著者: Laura Marr / Dipsikha Biswas / Leonard A Daly / Christopher Browning / Sarah C M Vial / Daniel P Maskell / Catherine Hudson / Jay A Bertrand / John Pollard / Neil A Ranson / Heena Khatter / Claire E Eyers / Kei Sakamoto / Elton Zeqiraj /
要旨: Glycogen is the major glucose reserve in eukaryotes, and defects in glycogen metabolism and structure lead to disease. Glycogenesis involves interaction of glycogenin (GN) with glycogen synthase (GS) ...Glycogen is the major glucose reserve in eukaryotes, and defects in glycogen metabolism and structure lead to disease. Glycogenesis involves interaction of glycogenin (GN) with glycogen synthase (GS), where GS is activated by glucose-6-phosphate (G6P) and inactivated by phosphorylation. We describe the 2.6 Å resolution cryo-EM structure of phosphorylated human GS revealing an autoinhibited GS tetramer flanked by two GN dimers. Phosphorylated N- and C-termini from two GS protomers converge near the G6P-binding pocket and buttress against GS regulatory helices. This keeps GS in an inactive conformation mediated by phospho-Ser641 interactions with a composite "arginine cradle". Structure-guided mutagenesis perturbing interactions with phosphorylated tails led to increased basal/unstimulated GS activity. We propose that multivalent phosphorylation supports GS autoinhibition through interactions from a dynamic "spike" region, allowing a tuneable rheostat for regulating GS activity. This work therefore provides insights into glycogen synthesis regulation and facilitates studies of glycogen-related diseases.
履歴
登録2022年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen [starch] synthase, muscle
B: Glycogen [starch] synthase, muscle
E: Isoform GN-1 of Glycogenin-1
F: Isoform GN-1 of Glycogenin-1
C: Glycogen [starch] synthase, muscle
D: Glycogen [starch] synthase, muscle
G: Isoform GN-1 of Glycogenin-1
H: Isoform GN-1 of Glycogenin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)485,5798
ポリマ－485,5798
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area21270 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area91620 Å2

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要素

#1: タンパク質 Glycogen [starch] synthase, muscle


分子量: 83885.430 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GYS1, GYS / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P13807, glycogen(starch) synthase
#2: タンパク質 Glycogen [starch] synthase, muscle


分子量: 83965.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GYS1, GYS / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P13807, glycogen(starch) synthase
#3: タンパク質
Isoform GN-1 of Glycogenin-1 / GN-1 / GN1


分子量: 37469.348 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GYG1, GYG / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P46976, glycogenin glucosyltransferase
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Glycogen synthase-Glycogenin complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.485 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMSodium ChlorideNaCl1
225 mMHEPES1
31 mMTCEP1
41.5 %Glycerol1
試料濃度: 0.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 34.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 739232 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00721672
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.61829356
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.2692886
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0453110
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053790

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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