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万見
- PDB-7z80: Complex I from E. coli, DDM/LMNG-purified, under Turnover at pH 8... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z80
タイトルComplex I from E. coli, DDM/LMNG-purified, under Turnover at pH 8, Closed state
要素
  • (NADH dehydrogenase I subunit ...) x 2
  • (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 10
  • NADH-quinone oxidoreductase
キーワードPROTON TRANSPORT / Complex I / NADH / Quinone
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity ...: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / aerobic respiration / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal ...NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / Chem-DCQ / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / EICOSANE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH-quinone oxidoreductase subunit L ...1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / Chem-DCQ / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / EICOSANE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH-quinone oxidoreductase subunit L / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / : / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit M / NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH-quinone oxidoreductase subunit H / :
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Kravchuk, V. / Kampjut, D. / Sazanov, L.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Not funded25541 オーストリア
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: A universal coupling mechanism of respiratory complex I.
著者: Vladyslav Kravchuk / Olga Petrova / Domen Kampjut / Anna Wojciechowska-Bason / Zara Breese / Leonid Sazanov /
要旨: Complex I is the first enzyme in the respiratory chain, which is responsible for energy production in mitochondria and bacteria. Complex I couples the transfer of two electrons from NADH to quinone ...Complex I is the first enzyme in the respiratory chain, which is responsible for energy production in mitochondria and bacteria. Complex I couples the transfer of two electrons from NADH to quinone and the translocation of four protons across the membrane, but the coupling mechanism remains contentious. Here we present cryo-electron microscopy structures of Escherichia coli complex I (EcCI) in different redox states, including catalytic turnover. EcCI exists mostly in the open state, in which the quinone cavity is exposed to the cytosol, allowing access for water molecules, which enable quinone movements. Unlike the mammalian paralogues, EcCI can convert to the closed state only during turnover, showing that closed and open states are genuine turnover intermediates. The open-to-closed transition results in the tightly engulfed quinone cavity being connected to the central axis of the membrane arm, a source of substrate protons. Consistently, the proportion of the closed state increases with increasing pH. We propose a detailed but straightforward and robust mechanism comprising a 'domino effect' series of proton transfers and electrostatic interactions: the forward wave ('dominoes stacking') primes the pump, and the reverse wave ('dominoes falling') results in the ejection of all pumped protons from the distal subunit NuoL. This mechanism explains why protons exit exclusively from the NuoL subunit and is supported by our mutagenesis data. We contend that this is a universal coupling mechanism of complex I and related enzymes.
履歴
登録2022年3月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年7月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
E: NADH dehydrogenase I subunit E
G: NADH-quinone oxidoreductase
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit CD
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
I: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
H: NADH-quinone oxidoreductase subunit H
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit A
L: NADH-quinone oxidoreductase subunit L
M: NADH dehydrogenase I subunit M
N: NADH-quinone oxidoreductase subunit N
K: NADH-quinone oxidoreductase subunit K
J: NADH-quinone oxidoreductase subunit J
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)554,60541
ポリマ－541,37513
非ポリマー13,23128
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 10種, 10分子 FCBIHALNKJ

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit F


分子量: 49352.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A037YNA7, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#4: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit CD


分子量: 68810.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A839KEA0
#5: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH dehydrogenase I subunit B / NDH-1 subunit B


分子量: 25081.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: E7T2M5, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#6: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH dehydrogenase I subunit I / NDH-1 subunit I


分子量: 20562.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A4V1DR98, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#7: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase I subunit H / NDH-1 subunit H


分子量: 36240.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: E6BKM7, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#8: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit A / NADH dehydrogenase I subunit A / NDH-1 subunit A / NUO1


分子量: 16474.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A358FP87, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#9: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit L


分子量: 66513.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1V3W1N5, NADH dehydrogenase (quinone)
#11: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH dehydrogenase I subunit N / NDH-1 subunit N


分子量: 52072.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: E2QPD7, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#12: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH dehydrogenase I subunit K / NDH-1 subunit K


分子量: 10852.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A7U9LRT0, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#13: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit J


分子量: 19889.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0H3MIP2, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

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NADH dehydrogenase I subunit ... , 2種, 2分子 EM

#2: タンパク質 NADH dehydrogenase I subunit E / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NDH-1 subunit E


分子量: 18614.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A829CRH1
#10: タンパク質 NADH dehydrogenase I subunit M / NADH-quinone oxidoreductase subunit M / NDH-1 subunit M


分子量: 56560.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C3T2G7

-
タンパク質 , 1種, 1分子 G

#3: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase


分子量: 100349.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A8A5GYF0, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

-
非ポリマー , 8種, 28分子

#14: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#15: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#16: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#17: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#18: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#19: 化合物
ChemComp-3PE / 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE / DSPE


分子量: 748.065 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#20: 化合物 ChemComp-DCQ / 2-decyl-5,6-dimethoxy-3-methylcyclohexa-2,5-diene-1,4-dione / decylubiquinone / デシルユビキノン


分子量: 322.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H30O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#21: 化合物
ChemComp-LFA / EICOSANE / LIPID FRAGMENT / イコサン


分子量: 282.547 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H42

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex I / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#13 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPESC8H18N2O4S1
22 mMcalcium chlorideCaCl21
3250 mMsodium chlorideNaCl1
40.01 %LMNGC47H88O221
50.25 mg/mlE. coli lipid extractC40H80NO8P1
60.1 %CHAPSC32H58N2O7S1
71.5 mMNADHC21H27N7O14P21
80.75 mMDQC19H30O41
試料濃度: 0.16 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 288 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 80 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8659
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refinedev_4092+SVN精密化
PHENIXdev_4092+SVN精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1648181
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 32655 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: ML
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
14HEA

4hea

14HEA1PDBexperimental model
23RKO

3rko

13RKO2PDBexperimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 61.17 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003938762
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.765252577
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04565855
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00616610
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.24695725

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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