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- PDB-7z6f: Crystal structure of the substrate-binding protein YejA in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z6f
タイトルCrystal structure of the substrate-binding protein YejA in complex with peptide fragment
要素
  • YejA
  • degradation peptide VAL-LEU-GLY-GLU-PRO-ARG-TYR-ALA-PHE-ASN-PHE-ASN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABC importer / peptide transporter / substrate-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


microcin transport / oligopeptide transport / ABC-type oligopeptide transporter activity / peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein YejA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Beis, K. / Qu, F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N020103/1 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2025
タイトル: Trojan horse peptide conjugates remodel the activity spectrum of clinical antibiotics.
著者: Luo, S. / Li, X.R. / Gong, X.T. / Kulikovsky, A. / Qu, F. / Beis, K. / Severinov, K. / Dubiley, S. / Feng, X. / Dong, S.H. / Nair, S.K.
履歴
登録2022年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: YejA
A: degradation peptide VAL-LEU-GLY-GLU-PRO-ARG-TYR-ALA-PHE-ASN-PHE-ASN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4518
ポリマ－69,0232
非ポリマー4286
水9,350519
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area24350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.531, 76.972, 103.817
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 EA

#1: タンパク質 YejA


分子量: 67595.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: yejA, b2177, JW2165 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33913
#2: タンパク質・ペプチド degradation peptide VAL-LEU-GLY-GLU-PRO-ARG-TYR-ALA-PHE-ASN-PHE-ASN


分子量: 1427.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: degradation peptide during over expression / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 4種, 525分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 519 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→62.19 Å / Num. obs: 68508 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 14.07 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / Rmerge(I) obs: 1.355 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 3281 / CC1/2: 0.5 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PHENIX1.16_3549精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ICQ, 4ONY

5icq

4ony


解像度: 1.65→62.19 Å / SU ML: 0.2195 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.8206
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2325 3399 5.01 %
Rwork0.1894 64425 -
obs0.1915 67824 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→62.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4855 0 26 519 5400
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00625104
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81536955
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0517715
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057904
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.63674176
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.670.3491640.34092485X-RAY DIFFRACTION92.69
1.67-1.70.41581310.33462578X-RAY DIFFRACTION97.17
1.7-1.720.36221380.3172645X-RAY DIFFRACTION97.89
1.72-1.750.3441480.30992612X-RAY DIFFRACTION97.42
1.75-1.780.31911250.2952601X-RAY DIFFRACTION97.43
1.78-1.810.32881450.27222680X-RAY DIFFRACTION98.33
1.81-1.850.29751200.2662646X-RAY DIFFRACTION98.12
1.85-1.890.34651330.24942674X-RAY DIFFRACTION98.18
1.89-1.930.2971440.23272658X-RAY DIFFRACTION98.59
1.93-1.970.2541420.21812647X-RAY DIFFRACTION98.62
1.97-2.020.23461380.21232670X-RAY DIFFRACTION99.22
2.02-2.080.26251400.22684X-RAY DIFFRACTION99.05
2.08-2.140.22171330.18192701X-RAY DIFFRACTION99.47
2.14-2.210.23621580.18342662X-RAY DIFFRACTION99.16
2.21-2.290.24381340.17782696X-RAY DIFFRACTION99.19
2.29-2.380.22311460.17312686X-RAY DIFFRACTION99.37
2.38-2.490.23111450.17462728X-RAY DIFFRACTION99.41
2.49-2.620.22541560.17112688X-RAY DIFFRACTION99.3
2.62-2.780.20881320.16962724X-RAY DIFFRACTION99.58
2.78-30.20691660.1672706X-RAY DIFFRACTION99.55
3-3.30.20371320.15842755X-RAY DIFFRACTION99.72
3.3-3.770.17661280.152784X-RAY DIFFRACTION99.73
3.77-4.760.18161440.13862807X-RAY DIFFRACTION99.46
4.76-61.870.19311570.17462908X-RAY DIFFRACTION99.51
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.569820965037-0.183156275719-0.06562178970540.866752929540.170319609321.34029209420.02595812462280.008566059432780.00379310446667-0.0670586943456-0.00171000844021-0.07426960855210.02593351928710.0876161020957-0.01949367671730.06679935919190.0235116185735-0.004755494398250.07528380224450.0007395030142680.1013392838075.4101021433818.3532920627123.808047481
20.706474169788-0.673669996944-0.03799553599551.08681856837-0.1247946399380.8573873931240.139958665960.1421301024090.129311753768-0.213361927671-0.12410178418-0.128576987792-0.209214251192-0.02812822523750.04131516353480.187097610740.02855841147180.03256260013650.1134410391240.01556466986840.1112353923421.94589940012.58242224914103.488791231
30.955157081786-0.05119782385360.1175184809271.055359156630.5030990326041.53829071968-0.00200203357328-0.0219496283311-0.0316354141971-0.008231085724150.026523027441-0.08537184416680.103002176790.127302635406-0.02058379155560.07698163318410.01754773673010.01426361734160.08579532912450.02431081814130.097477962142824.7429730463-6.99282283939117.975549915
40.390403403166-0.728286586641-0.08436278030182.60665772097-0.7213479521740.6345307425950.1121790965760.0961707982970.0365399174745-0.228687736212-0.01188779747360.0705195247293-0.124493277785-0.139669023644-0.06318991590580.1802377882940.05170770152340.02742770988240.1666177311750.03004846387960.13202729008815.767832279717.77331851103.946707609
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'E' and (resid 22 through 265 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'E' and (resid 266 through 351 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'E' and (resid 352 through 549 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'E' and (resid 550 through 602 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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