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- PDB-7z5u: Crystal structure of the peptidase domain of collagenase G from C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z5u
タイトルCrystal structure of the peptidase domain of collagenase G from Clostridium histolyticum in complex with a hydroxamate-based inhibitor
要素Collagenase ColG
キーワードHYDROLASE / collagenase / hydroxamate / ColG / inhibitor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tripeptidase activity / microbial collagenase / collagen metabolic process / collagen binding / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / PKD domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. ...Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / PKD domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IFW / Collagenase ColG
類似検索 - 構成要素
生物種Hathewaya histolytica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schoenauer, E. / Brandstetter, H.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP 31843 オーストリア
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Discovery and Characterization of Synthesized and FDA-Approved Inhibitors of Clostridial and Bacillary Collagenases.
著者: Alhayek, A. / Abdelsamie, A.S. / Schonauer, E. / Camberlein, V. / Hutterer, E. / Posselt, G. / Serwanja, J. / Blochl, C. / Huber, C.G. / Haupenthal, J. / Brandstetter, H. / Wessler, S. / Hirsch, A.K.H.
履歴
登録2022年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagenase ColG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4244
ポリマ－47,8861
非ポリマー5383
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.306, 78.385, 96.411
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Collagenase ColG / Class I collagenase / Gelatinase ColG / Microbial collagenase


分子量: 47885.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hathewaya histolytica (バクテリア)
遺伝子: colG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X721, microbial collagenase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-IFW / (2~{R})-~{N}-[2-[4-[(2-acetamidophenoxy)methyl]-1,2,3-triazol-1-yl]ethyl]-2-(2-methylpropyl)-~{N}'-oxidanyl-propanediamide


分子量: 432.474 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris-Bicine pH 8.5,pentaethylene glycol, diethylene glycol, triethylene glycol,tetraethylene glycol, PEG 20,000 and PEG 550 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→42.46 Å / Num. obs: 38367 / % possible obs: 90.52 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 23.35 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 11.09
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Num. unique obs: 3832 / CC1/2: 0.773 / % possible all: 91.91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2y6i

2y6i


解像度: 1.8→42.46 Å / SU ML: 0.1692 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 20.4106
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2073 --
Rwork0.1796 36426 -
obs-38367 90.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→42.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3110 0 33 149 3292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01393224
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10544370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0668460
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0105575
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.4627455
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.850.27821500.24732573X-RAY DIFFRACTION91.71
1.85-1.890.27561170.23512629X-RAY DIFFRACTION92.24
1.89-1.950.26871480.21192617X-RAY DIFFRACTION92.66
1.95-2.010.20741460.20872603X-RAY DIFFRACTION91.94
2.01-2.090.2351290.20322611X-RAY DIFFRACTION91.79
2.09-2.170.25321510.18652563X-RAY DIFFRACTION90.5
2.17-2.270.22151450.18412533X-RAY DIFFRACTION89.45
2.27-2.390.20091330.18052613X-RAY DIFFRACTION91.11
2.39-2.540.1981340.17992642X-RAY DIFFRACTION92.23
2.54-2.730.20511410.18192650X-RAY DIFFRACTION92.39
2.73-3.010.26731320.19132575X-RAY DIFFRACTION88.9
3.01-3.440.18491300.18712632X-RAY DIFFRACTION90.5
3.44-4.340.17651380.15222563X-RAY DIFFRACTION87.44
4.34-42.460.18041340.15692622X-RAY DIFFRACTION85.25
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.0799765164 Å / Origin y: 0.641578980356 Å / Origin z: 6.93304384311 Å
111213212223313233
T0.161008954952 Å20.0281085563937 Å2-0.0548599265788 Å2-0.145532157084 Å2-0.0264469218384 Å2--0.190912314381 Å2
L1.32776449009 °20.253815948609 °2-0.27150358022 °2-2.16938135144 °20.926858986914 °2--1.58968508928 °2
S-0.00229252093509 Å °0.0020899956075 Å °0.141654544866 Å °-0.153387366118 Å °-0.167470449454 Å °0.329386951335 Å °-0.178030189324 Å °-0.176052051905 Å °0.10827686653 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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