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万見
- PDB-7z5a: Crystal structure of the trapped complex of mouse Endonuclease VI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z5a
タイトルCrystal structure of the trapped complex of mouse Endonuclease VIII-LIKE 3 (mNEIL3) and hairpin DNA with 5'overhang
要素
  • DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*(PED)P*AP*CP*GP*CP*GP*AP*AP*GP*CP*GP*TP*G)-3')
  • Endonuclease 8-like 3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Ap-ICL / DNA crosslink repair / NEIL3 / BER
機能・相同性
機能・相同性情報


Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / MCM complex binding / DNA N-glycosylase activity / bubble DNA binding / single strand break repair / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / interstrand cross-link repair / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity ...Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / MCM complex binding / DNA N-glycosylase activity / bubble DNA binding / single strand break repair / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / interstrand cross-link repair / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / single-stranded DNA binding / chromosome / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, GRF-type / GRF zinc finger / Zinc finger GRF-type profile. / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / MutM-like, N-terminal / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins ...Zinc finger, GRF-type / GRF zinc finger / Zinc finger GRF-type profile. / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / MutM-like, N-terminal / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Zinc finger domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Endonuclease 8-like 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Silhan, J. / Huskova, A.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Academy of SciencesRVO: 61388963 チェコ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: Model of abasic site DNA cross-link repair; from the architecture of NEIL3 DNA binding domains to the X-structure model.
著者: Huskova, A. / Dinesh, D.C. / Srb, P. / Boura, E. / Veverka, V. / Silhan, J.
履歴
登録2022年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endonuclease 8-like 3
E: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*(PED)P*AP*CP*GP*CP*GP*AP*AP*GP*CP*GP*TP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3653
ポリマ－39,2992
非ポリマー651
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking, NaBH3CN, gel filtration, Trapped covalent complex mNEIL3:DNA was subjected to size-exclusion column: Superdex 200 increase 10/300 GL
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area15660 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)56.117, 71.528, 94.437
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Endonuclease 8-like 3 / DNA glycosylase FPG2 / DNA glycosylase/AP lyase Neil3 / Endonuclease VIII-like 3 / Nei-like protein 3


分子量: 33579.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Neil3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8K203, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*(PED)P*AP*CP*GP*CP*GP*AP*AP*GP*CP*GP*TP*G)-3')


分子量: 5719.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.99 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50 mM PIPES pH = 7.5 4% (w/v) PEG 8000 20 mM MgCl2 1 mM Spermine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→36.13 Å / Num. obs: 179306 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 5.89 % / Biso Wilson estimate: 46.91 Å2 / CC1/2: 0.992 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1904 / Rrim(I) all: 0.2008 / Net I/σ(I): 9.11
反射 シェル解像度: 2.26→2.341 Å / Rmerge(I) obs: 0.32 / Num. unique obs: 1800 / CC1/2: 0.957

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3W0F

3w0f


解像度: 2.28→36.13 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2483 883 4.98 %
Rwork0.2374 16859 -
obs0.238 17742 98.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118.98 Å2 / Biso mean: 41.8284 Å2 / Biso min: 18.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.28→36.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2039 321 0 124 2484
Biso mean---40.84 -
残基数----280
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.28-2.420.34751380.30532726286498
2.42-2.610.36241360.266628032939100
2.61-2.870.291400.243628082948100
2.87-3.290.27251440.244128322976100
3.29-4.140.23091430.24962728287196
4.14-36.130.20341820.201429623144100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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