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- PDB-7z2r: Differences between the GluD1 and GluD2 receptors revealed by Glu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z2r
タイトルDifferences between the GluD1 and GluD2 receptors revealed by GluD1 X-ray crystallography, binding studies and molecular dynamics
要素Glutamate receptor ionotropic, delta-1
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / GLUD1 / IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR / LIGAND-BINDING DOMAIN / SIGNALLING PROTEIN / DELTA-1 (デルタ) / APO / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate receptor activity / regulation of postsynapse organization / social behavior / GABA-ergic synapse / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / glutamatergic synapse ...glutamate receptor activity / regulation of postsynapse organization / social behavior / GABA-ergic synapse / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / glutamatergic synapse / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, delta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.574 Å
データ登録者Masternak, M. / Laulumaa, S. / Kastrup, J.S.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Danish Council for Independent Research デンマーク
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2023
タイトル: Differences between the GluD1 and GluD2 receptors revealed by GluD1 X-ray crystallography, binding studies and molecular dynamics.
著者: Masternak, M. / Koch, A. / Laulumaa, S. / Tapken, D. / Hollmann, M. / Jorgensen, F.S. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2022年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月16日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, delta-1
B: Glutamate receptor ionotropic, delta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8557
ポリマ－59,3752
非ポリマー4805
水1,69394
1
A: Glutamate receptor ionotropic, delta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9764
ポリマ－29,6881
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutamate receptor ionotropic, delta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8803
ポリマ－29,6881
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)33.310, 136.440, 54.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.980, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 1 or (resid 2 and (name...
21(chain B and (resseq 1 or (resid 2 and (name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY

Dom-IDComponent-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLY(chain A and (resseq 1 or (resid 2 and (name...AA11
12GLYGLY(chain A and (resseq 1 or (resid 2 and (name...AA22
13PROPRO(chain A and (resseq 1 or (resid 2 and (name...AA1 - 2581 - 258
14PROPRO(chain A and (resseq 1 or (resid 2 and (name...AA1 - 2581 - 258
15PROPRO(chain A and (resseq 1 or (resid 2 and (name...AA1 - 2581 - 258
16PROPRO(chain A and (resseq 1 or (resid 2 and (name...AA1 - 2581 - 258
17PROPRO(chain A and (resseq 1 or (resid 2 and (name...AA1 - 2581 - 258
21GLYGLY(chain B and (resseq 1 or (resid 2 and (name...BB11
22GLYGLY(chain B and (resseq 1 or (resid 2 and (name...BB22
23HISHIS(chain B and (resseq 1 or (resid 2 and (name...BB1 - 2591 - 259
24HISHIS(chain B and (resseq 1 or (resid 2 and (name...BB1 - 2591 - 259
25HISHIS(chain B and (resseq 1 or (resid 2 and (name...BB1 - 2591 - 259

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, delta-1 / GluD1 / GluR delta-1 subunit


分子量: 29687.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Native GluD1 is a membrane protein. The crystallized protein is a ligand-binding domain of GluD1. Transmembrane regions are replaced with Gly-Thr linker (residues 114-115). Gly1 is a cloning ...詳細: Native GluD1 is a membrane protein. The crystallized protein is a ligand-binding domain of GluD1. Transmembrane regions are replaced with Gly-Thr linker (residues 114-115). Gly1 is a cloning remnant. The sequence matches discontinuously with the reference database (436-547 and 664-814).
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grid1 / プラスミド: pET 22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: Q62640
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 24.4% PEG 4000, 0.1M ammonium sulfate, 0.1 cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.79 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.79 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→68.22 Å / Num. obs: 15301 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.936 % / Biso Wilson estimate: 35.31 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rrim(I) all: 0.146 / Χ2: 0.932 / Net I/σ(I): 8.73 / Num. measured all: 60218 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.57-2.643.950.612.114380110711090.7270.705100
2.64-2.713.9520.5462.344363110311040.7590.631100
2.71-2.793.9090.4582.784198108110740.8240.52999.4
2.79-2.883.9080.3953.24099105510490.8550.45999.4
2.88-2.973.8870.3193.9638259859840.9140.36999.9
2.97-3.083.9230.2734.6538689919860.9290.31799.5
3.08-3.193.8920.2135.8636869489470.9590.24799.9
3.19-3.323.8310.1687.1234829089090.980.196100
3.32-3.473.9140.1488.1633508628560.9810.17299.3
3.47-3.644.0180.12210.0234118488490.9850.141100
3.64-3.844.0620.111.9431367747720.990.11599.7
3.84-4.074.0090.08913.4530317587560.9920.10399.7
4.07-4.353.9680.07415.3927667006970.9960.08599.6
4.35-4.73.9070.06517.126106666680.9950.076100
4.7-5.153.9850.07216.4123796005970.9930.08499.5
5.15-5.753.920.08214.1421565525500.9930.09599.6
5.75-6.643.9450.07514.619454944930.9950.08799.8
6.64-8.143.9980.05818.6616234074060.9960.06699.8
8.14-11.514.0220.03725.2412953233220.9990.04399.7
11.51-68.223.5550.03525.366151751730.9980.0498.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
AutoProcessdata processing
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
TRUNCATEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2V3T

2v3t


解像度: 2.574→68.22 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2515 759 4.96 %
Rwork0.2148 --
obs0.2166 15291 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.59 Å2 / Biso mean: 38.5737 Å2 / Biso min: 23.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.574→68.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4068 0 25 94 4187
Biso mean--44.87 35.62 -
残基数----517
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024175
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5755655
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043617
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004720
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9772469
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2649X-RAY DIFFRACTION7.746TORSIONAL
12B2649X-RAY DIFFRACTION7.746TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.574-2.77220.31251570.28142906
2.7722-3.05120.3281600.25962878
3.0512-3.49270.25511540.22852873
3.4927-4.40040.23081500.18772909
4.4004-68.220.21241380.19212966
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8162-0.57680.23582.55330.57781.6847-0.0205-0.2475-0.03790.0556-0.0504-0.15560.03910.17260.06230.18310.0196-0.01110.21680.01790.200629.96283.99221.4002
21.7063-0.2587-1.62020.46580.15065.18990.0473-0.07670.2324-0.08890.08790.22330.0208-0.2047-0.15090.215-0.004-0.01960.29010.01220.229527.600385.3996-0.6925
32.89331.04480.75015.30413.26864.7849-0.18650.119-0.1190.01240.1418-0.47990.14650.5241-0.01960.3090.06650.00330.36380.09140.306736.016377.5612-7.7708
40.99190.592-0.89513.39382.43824.16560.0586-0.45950.2514-0.14790.1967-0.232-0.55150.7947-0.20750.3803-0.0731-0.00240.59690.07540.354438.720791.4136-0.5498
54.03021.2828-3.00492.7733-2.18855.34380.10810.6546-0.2325-0.33530.15840.0714-0.1611-0.4561-0.19620.28130.0055-0.05750.34680.0050.320320.500491.053812.8964
62.08020.1466-0.63641.8456-0.33312.4163-0.0794-0.1049-0.0376-0.01530.02510.3502-0.0805-0.21940.07740.21420.0202-0.02390.235-0.05180.327715.970651.610936.1554
72.0991-0.7082-0.5051.0644-0.23012.60620.16310.559-0.3694-0.36120.01340.0199-0.0035-0.08260.07630.3537-0.0323-0.05420.2325-0.02220.338315.873850.212112.6452
87.9502-1.47550.5779.01171.23595.51190.03490.75710.0194-0.64850.1099-0.20950.08460.1524-0.09630.3931-0.0313-0.01620.321-0.08410.389212.924761.98397.0225
91.35-0.79530.75812.4618-1.57891.87130.237-0.0982-0.7543-0.00640.10981.27130.1145-0.3567-0.26510.2329-0.0065-0.06460.2946-0.05150.49514.055353.267713.8543
101.8925-0.70390.76522.5157-0.13344.02950.08620.3069-0.0898-0.5156-0.01390.05880.17910.3391-0.00740.3108-0.04080.02440.33070.03680.423222.120946.319625.1566
114.4453-1.36763.14252.2066-1.73075.25181.05641.1741-0.4611-0.9587-0.31550.37481.08730.3954-0.19710.38560.0343-0.08370.323-0.00660.458617.491336.031823.5606
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 89 )A1 - 89
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 90 through 125 )A90 - 125
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 126 through 188 )A126 - 188
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 189 through 213 )A189 - 213
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 214 through 258 )A214 - 258
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1 through 94 )B1 - 94
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 95 through 125 )B95 - 125
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 126 through 164 )B126 - 164
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 165 through 203 )B165 - 203
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 204 through 246 )B204 - 246
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 247 through 259 )B247 - 259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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