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- PDB-7z0s: Structure of the Escherichia coli formate hydrogenlyase complex (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z0s
タイトルStructure of the Escherichia coli formate hydrogenlyase complex (anaerobic preparation, without formate dehydrogenase H)
要素(Formate hydrogenlyase subunit ...) x 6
キーワードMEMBRANE PROTEIN / FHL / group-4 membrane bound hydrogenase / [NiFe] hydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


formate oxidation / formate dehydrogenase complex / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / anaerobic respiration / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / nickel cation binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport ...formate oxidation / formate dehydrogenase complex / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / anaerobic respiration / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / nickel cation binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / NADH:ubiquinone oxidoreductase Nqo5 subunit / : / 4Fe-4S dicluster domain / Alpha-Beta Plaits - #3270 / Rossmann fold - #12280 / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit ...: / : / : / : / NADH:ubiquinone oxidoreductase Nqo5 subunit / : / 4Fe-4S dicluster domain / Alpha-Beta Plaits - #3270 / Rossmann fold - #12280 / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, TM / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / Beta Polymerase; domain 2 / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARDIOLIPIN / Chem-DR9 / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / NICKEL (II) ION / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / IRON/SULFUR CLUSTER / Formate hydrogenlyase subunit 2 / Formate hydrogenlyase subunit 3 / Formate hydrogenlyase subunit 4 ...CARDIOLIPIN / Chem-DR9 / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / NICKEL (II) ION / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / IRON/SULFUR CLUSTER / Formate hydrogenlyase subunit 2 / Formate hydrogenlyase subunit 3 / Formate hydrogenlyase subunit 4 / Formate hydrogenlyase subunit 5 / Formate hydrogenlyase subunit 6 / Formate hydrogenlyase subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Steinhilper, R. / Murphy, B.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure of the membrane-bound formate hydrogenlyase complex from Escherichia coli.
著者: Ralf Steinhilper / Gabriele Höff / Johann Heider / Bonnie J Murphy /
要旨: The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase ...The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase to proton reduction at a [NiFe] hydrogenase. It is of intense interest due to its ability to efficiently produce H during fermentation, its reversibility, allowing H-dependent CO reduction, and its evolutionary link to respiratory complex I. FHL has been studied for over a century, but its atomic structure remains unknown. Here we report cryo-EM structures of FHL in its aerobically and anaerobically isolated forms at resolutions reaching 2.6 Å. This includes well-resolved density for conserved loops linking the soluble and membrane arms believed to be essential in coupling enzymatic turnover to ion translocation across the membrane in the complex I superfamily. We evaluate possible structural determinants of the bias toward hydrogen production over its oxidation and describe an unpredicted metal-binding site near the interface of FdhF and HycF subunits that may play a role in redox-dependent regulation of FdhF interaction with the complex.
履歴
登録2022年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Formate hydrogenlyase subunit 3
E: Formate hydrogenlyase subunit 5
B: Formate hydrogenlyase subunit 2
G: Formate hydrogenlyase subunit 7
F: Formate hydrogenlyase subunit 6
D: Formate hydrogenlyase subunit 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,42621
ポリマ－234,0306
非ポリマー7,39615
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Formate hydrogenlyase subunit ... , 6種, 6分子 CEBGFD

#1: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 3 / FHL subunit 3 / Hydrogenase-3 component C


分子量: 64121.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant: MG059e1 / 株: K12 / 参照: UniProt: P16429
#2: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 5 / FHL subunit 5 / Hydrogenase-3 component E


分子量: 66589.859 Da / 分子数: 1 / Mutation: internal deca-His-Gly-Ser sequence after Gly83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: hycE, hevE, b2721, JW2691 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / Variant (発現宿主): MG059e1 / 参照: UniProt: P16431
#3: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 2 / FHL subunit 2 / Hydrogenase-3 component B


分子量: 21899.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant: MG059e1 / 株: K12 / 参照: UniProt: P0AAK1
#4: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 7 / FHL subunit 7 / Hydrogenase-3 component G


分子量: 28033.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant: MG059e1 / 株: K12 / 参照: UniProt: P16433
#5: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 6 / FHL subunit 6 / Hydrogenase-3 component F


分子量: 20336.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant: MG059e1 / 株: K12 / 参照: UniProt: P16432
#6: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 4 / FHL subunit 4 / Hydrogenase 3 component D


分子量: 33049.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant: MG059e1 / 株: K12 / 参照: UniProt: P16430

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非ポリマー , 9種, 124分子

#7: 化合物 ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / コメント: リン脂質*YM
#8: 化合物 ChemComp-PTY / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE


分子量: 734.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H80NO8P / コメント: リン脂質*YM
#9: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-DR9 / 1-CIS-9-OCTADECANOYL-2-CIS-9-HEXADECANOYL PHOSPHATIDYL GLYCEROL / (2R)-3-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-2-[(9E)-HEXADEC-9-ENOYLOXY]PROPYL (9E)-OCTADEC-9-ENOATE


分子量: 746.991 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H75O10P
#12: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#13: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#14: 化合物 ChemComp-LMN / Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / 2,2-didecylpropane-1,3-bis-b-D-maltopyranoside


分子量: 1005.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H88O22 / コメント: 可溶化剤*YM
#15: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia coli formate hydrogenlyase complex without formate dehydrogenase H
タイプ: COMPLEX / 詳細: Sample was prepared anaerobically / Entity ID: #1-#6 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 61 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION3.1初期オイラー角割当
11cryoSPARCv3.2.0最終オイラー角割当
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 300386 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00516262
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.92622125
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.4782412
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0542543
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0082765

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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