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- PDB-7z0l: IL-27 signalling complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z0l
タイトルIL-27 signalling complex
要素
  • Interleukin-27 receptor subunit alpha
  • Interleukin-27 subunit beta,Interleukin-27 subunit alpha
  • Interleukin-6 receptor subunit beta
キーワードCYTOKINE / immunosuppression / EBI3 / IL-27R-alpha / gp130 / p28.
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of T cell extravasation / interleukin-27 receptor binding / regulation of T-helper 1 cell differentiation / negative regulation of cellular extravasation / negative regulation of T-helper 17 type immune response / oncostatin-M receptor activity / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / MAPK3 (ERK1) activation / MAPK1 (ERK2) activation / Interleukin-27 signaling ...negative regulation of T cell extravasation / interleukin-27 receptor binding / regulation of T-helper 1 cell differentiation / negative regulation of cellular extravasation / negative regulation of T-helper 17 type immune response / oncostatin-M receptor activity / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / MAPK3 (ERK1) activation / MAPK1 (ERK2) activation / Interleukin-27 signaling / leukemia inhibitory factor receptor activity / interleukin-6 receptor activity / interleukin-6 binding / Interleukin-6 signaling / interleukin-27 receptor activity / Interleukin-35 Signalling / regulation of isotype switching to IgG isotypes / negative regulation of type 2 immune response / oncostatin-M receptor complex / ciliary neurotrophic factor receptor binding / ciliary neurotrophic factor receptor complex / interleukin-6 receptor complex / response to Gram-positive bacterium / interleukin-27-mediated signaling pathway / interleukin-6 receptor binding / interleukin-11-mediated signaling pathway / positive regulation of T-helper 1 type immune response / regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of astrocyte differentiation / intestinal epithelial cell development / negative regulation of interleukin-17 production / cell surface receptor signaling pathway via STAT / cytokine receptor activity / glycogen metabolic process / interleukin-6-mediated signaling pathway / positive regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of interleukin-6 production / regulation of T cell proliferation / protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of T cell proliferation / T cell proliferation / coreceptor activity / positive regulation of defense response to virus by host / cytokine activity / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of type II interferon production / cell body / scaffold protein binding / negative regulation of neuron apoptotic process / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / membrane raft / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / innate immune response / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Interleukin-27 alpha / IL27B N-terminal FN3 domain / : / : / : / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding ...Interleukin-27 alpha / IL27B N-terminal FN3 domain / : / : / : / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Four-helical cytokine-like, core / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-27 subunit beta / Interleukin-27 receptor subunit alpha / Interleukin-6 receptor subunit beta / Interleukin-27 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Jin, Y. / Gardner, S. / Bubeck, D.
資金援助 英国, European Union, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust202323/Z/16/Z 英国
European Research Council (ERC)206-STGEuropean Union
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2022
タイトル: Structural insights into the assembly and activation of the IL-27 signaling complex.
著者: Yibo Jin / Paul K Fyfe / Scott Gardner / Stephan Wilmes / Doryen Bubeck / Ignacio Moraga /
要旨: Interleukin 27 (IL-27) is a heterodimeric cytokine that elicits potent immunosuppressive responses. Comprised of EBI3 and p28 subunits, IL-27 binds GP130 and IL-27Rα receptor chains to activate the ...Interleukin 27 (IL-27) is a heterodimeric cytokine that elicits potent immunosuppressive responses. Comprised of EBI3 and p28 subunits, IL-27 binds GP130 and IL-27Rα receptor chains to activate the JAK/STAT signaling cascade. However, how these receptors recognize IL-27 and form a complex capable of phosphorylating JAK proteins remains unclear. Here, we used cryo electron microscopy (cryoEM) and AlphaFold modeling to solve the structure of the IL-27 receptor recognition complex. Our data show how IL-27 serves as a bridge connecting IL-27Rα (domains 1-2) with GP130 (domains 1-3) to initiate signaling. While both receptors contact the p28 component of the heterodimeric cytokine, EBI3 stabilizes the complex by binding a positively charged surface of IL-27Rα and Domain 1 of GP130. We find that assembly of the IL-27 receptor recognition complex is distinct from both IL-12 and IL-6 cytokine families and provides a mechanistic blueprint for tuning IL-27 pleiotropic actions.
履歴
登録2022年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-6 receptor subunit beta
B: Interleukin-27 subunit beta,Interleukin-27 subunit alpha
C: Interleukin-27 receptor subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,92210
ポリマ－111,3583
非ポリマー2,5647
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7370 Å2
ΔGint16 kcal/mol
Surface area46060 Å2

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-6 receptor subunit beta / IL-6 receptor subunit beta / IL-6R subunit beta / IL-6R-beta / IL-6RB / Interleukin-6 signal ...IL-6 receptor subunit beta / IL-6R subunit beta / IL-6R-beta / IL-6RB / Interleukin-6 signal transducer / Membrane glycoprotein 130 / gp130 / Oncostatin-M receptor subunit alpha


分子量: 32914.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Il6st
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q00560
#2: タンパク質 Interleukin-27 subunit beta,Interleukin-27 subunit alpha / IL-27 subunit beta / IL-27B / Epstein-Barr virus-induced gene 3 protein homolog / IL-27 subunit ...IL-27 subunit beta / IL-27B / Epstein-Barr virus-induced gene 3 protein homolog / IL-27 subunit alpha / IL-27-A / IL27-A / p28


分子量: 52475.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ebi3, Il27b, Il27, Il27a
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O35228, UniProt: Q8K3I6
#3: タンパク質 Interleukin-27 receptor subunit alpha / IL-27 receptor subunit alpha / IL-27R subunit alpha / IL-27R-alpha / IL-27RA / Type I T-cell ...IL-27 receptor subunit alpha / IL-27R subunit alpha / IL-27R-alpha / IL-27RA / Type I T-cell cytokine receptor / TCCR / WSX-1


分子量: 25968.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Il27ra, Tccr, Wsx1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O70394
#4: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: IL-27 Signalling complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.1 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: Solutions were made fresh and 0.2um filtered
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESHEPES1
2150 mMSodium chlorideNaCl1
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 0.8mg/ml
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: EMS Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K / 詳細: Blot time 2s, blot force -2

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.5 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 56523
画像スキャン横: 4092 / 縦: 5760

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU2.11.1.11画像取得
4cryoSPARC3.3.1CTF補正
7UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング
8UCSF ChimeraX1.3モデルフィッティング
10ISOLDE1.3モデル精密化
11PHENIX1.19.2-4158モデル精密化
12cryoSPARC3.3.1初期オイラー角割当
13cryoSPARC3.3.1最終オイラー角割当
14cryoSPARC3.3.1分類
15cryoSPARC3.3.1３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction was performed following 3D reconstruction. Local CTF refinement was carried out during refinement
タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 1811398
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 208431 / アルゴリズム: BACK PROJECTION
詳細: Final reconstruction was performed using local refinement in cryoSPARC.
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Initial fitting was performed using Chimera and ChimeraX. Then ISOLDE and Phenix real space refine were used to refine the model.
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 195.98 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00457233
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.92469861
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.06141113
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.01321246
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.1052673

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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