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- PDB-7yx8: Crystal structure of the AM0627 (E326A) inactive mutant in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yx8
タイトルCrystal structure of the AM0627 (E326A) inactive mutant in complex with PSGL-1-like bis-T glycopeptide and Zn2+
要素
  • PSGL-1-like bis-T glycopeptide
  • Peptidase M60 domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / Glycoprotease / mucinase / T antigen / Tn antigen / AM0627
機能・相同性
機能・相同性情報


M60-like domain, N-terminal / N-terminal domain of M60-like peptidases / Peptidase M60, enhancin-like domain 3 / Peptidase family M60 domain / Peptidase M60, enhancin-like domain 3 / Peptidase M60, enhancin and enhancin-like / Peptidase family M60 domain profile. / Peptidase M60-like family / Neutral Protease; domain 2 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidase M60 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Akkermansia muciniphila (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Taleb, V. / Liao, Q. / Narimatsu, Y. / Garcia-Garcia, A. / Companon, I. / Borges, R.J. / Gonzalez-Ramirez, A.M. / Corzana, F. / Clausen, H. / Rovira, C. / Hurtado-Guerrero, R.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and Universities スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural and mechanistic insights into the cleavage of clustered O-glycan patches-containing glycoproteins by mucinases of the human gut.
著者: Taleb, V. / Liao, Q. / Narimatsu, Y. / Garcia-Garcia, A. / Companon, I. / Borges, R.J. / Gonzalez-Ramirez, A.M. / Corzana, F. / Clausen, H. / Rovira, C. / Hurtado-Guerrero, R.
履歴
登録2022年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidase M60 domain-containing protein
B: Peptidase M60 domain-containing protein
F: PSGL-1-like bis-T glycopeptide
H: PSGL-1-like bis-T glycopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,51220
ポリマ－101,9274
非ポリマー2,58516
水13,818767
1
A: Peptidase M60 domain-containing protein
H: PSGL-1-like bis-T glycopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,53213
ポリマ－50,9642
非ポリマー1,56911
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peptidase M60 domain-containing protein
F: PSGL-1-like bis-T glycopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9807
ポリマ－50,9642
非ポリマー1,0165
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.145, 82.687, 172.608
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: -1 - 505 / Label seq-ID: 4 - 440

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 8分子 ABFH

#1: タンパク質 Peptidase M60 domain-containing protein


分子量: 49951.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is the construct of the inactive mutant we used for crystallisation purposes. The five glycines in the N-terminus come from the vector. This is why the numbering is different for these glycines in the pdb.
由来: (組換発現) Akkermansia muciniphila (バクテリア)
遺伝子: Amuc_0627 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B2UPI7
#2: タンパク質・ペプチド PSGL-1-like bis-T glycopeptide


分子量: 1012.069 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 多糖
beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 383.349 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGalpb1-3DGalpNAca1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2112h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-D-GalpNAc]{[(3+1)][b-D-Galp]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 779分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 767 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.92 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Monosaccharides, Buffer system 1 pH 6.5, Precipitant mix 2 (Molecular Dimensions)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→172.61 Å / Num. obs: 167774 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / Rmerge(I) obs: 1.092 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 24256 / CC1/2: 0.624

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→86.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / SU B: 2.668 / SU ML: 0.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.062 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18206 6719 4 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.16761 160872 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.684 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.66 Å2-0 Å20 Å2
2---0.71 Å2-0 Å2
3----0.95 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.5→86.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7024 0 273 767 8064
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0137512
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0186996
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5531.69110152
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.481.63816186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1825882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.05223.008389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.206151243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7851537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2949
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.028353
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021727
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.142.253522
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1332.2483521
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8353.3684394
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.8363.374395
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.92.6163990
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8992.6143988
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.0513.825754
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.30828.4358681
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.20127.768504
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 14926 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.07 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 503 -
Rwork0.279 11772 -
obs--99.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.13250.1013-0.0880.29150.01060.1663-0.0090.0302-0.00690.02380.0046-0.02910.0103-0.00470.00430.0075-0.00620.00150.0161-0.0020.0352-25.8916-8.855930.0174
20.2142-0.1277-0.05070.5642-0.30240.33420.04320.019-0.01870.05780.00240.0132-0.09830.0249-0.04560.0355-00.01730.0355-0.00730.03726.92978.35112.8312
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-3 - 608
2X-RAY DIFFRACTION2B-1 - 602

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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