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- PDB-7yvz: Structure of Caenorhabditis elegans CISD-1/mitoNEET -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yvz
タイトルStructure of Caenorhabditis elegans CISD-1/mitoNEET
要素CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1 (CISD-1/mitoNEET)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Caenorhabditis elegans (カエノラブディティス・エレガンス) / mitochondrial outer membrane protein / CDGSH iron sulfur containing protein / regulating mitochondrial function and morphology
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of autophagy / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / mitochondrial outer membrane / membrane => GO:0016020 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1/2 / Iron-binding zinc finger CDGSH type / Iron-binding zinc finger, CDGSH type / MitoNEET, CDGSH iron-sulfur domain / CDGSH-type zinc finger. Function unknown.
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / ZnF_CDGSH domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Hasegawa, K. / Hagiuda, E. / Taguchi, A.T. / Geldenhuys, W. / Iwasaki, T. / Kumasaka, T.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24659202 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)26670215 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)2604415 日本
Other private
引用ジャーナル: Adv Redox Res / 年: 2022
タイトル: Structure and biological evaluation of Caenorhabditis elegans CISD-1/mitoNEET, a KLP-17 tail domain homologue, supports attenuation of paraquat-induced oxidative stress through a p38 ...タイトル: Structure and biological evaluation of Caenorhabditis elegans CISD-1/mitoNEET, a KLP-17 tail domain homologue, supports attenuation of paraquat-induced oxidative stress through a p38 MAPK-mediated antioxidant defense response.
著者: Boos, J.R. / Jandrain, H.N. / Hagiuda, E. / Taguchi, A.T. / Hasegawa, K. / Fedun, B.L. / Taylor, S.J. / Elad, S.M. / Faber, S.E. / Kumasaka, T. / Iwasaki, T. / Geldenhuys, W.J.
履歴
登録2022年8月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1 (CISD-1/mitoNEET)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8072
ポリマ－9,6311
非ポリマー1761
水34219
1
A: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1 (CISD-1/mitoNEET)
ヘテロ分子

A: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1 (CISD-1/mitoNEET)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6144
ポリマ－19,2622
非ポリマー3522
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3770 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area6350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.798, 37.798, 82.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1 (CISD-1/mitoNEET)


分子量: 9630.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7LPG5
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 19.36 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM CHES-NaOH, pH 9.5, and 30%(w/v) PEG 3000 to which 5%(v/v) of 1 M Bicine, pH8.5, was added

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→34.35 Å / Num. obs: 7076 / % possible obs: 99.77 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 25.59 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04914 / Rpim(I) all: 0.01976 / Rrim(I) all: 0.05317 / Net I/σ(I): 19.83
反射 シェル解像度: 1.7→1.761 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 686 / CC1/2: 0.907 / CC star: 0.975 / Rpim(I) all: 0.1846 / Rrim(I) all: 0.5081

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PHENIX1.1192.2_4158精密化
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: rat mitoNEET

解像度: 1.7→34.35 Å / SU ML: 0.1394 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 18.2787
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1891 708 10.01 %
Rwork0.1677 6368 -
obs0.1699 7076 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→34.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数481 0 4 19 504
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145502
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4611678
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085172
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011987
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.944372
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.830.21131370.17271236X-RAY DIFFRACTION99.71
1.83-2.010.20851390.16011247X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.30.19751390.15931247X-RAY DIFFRACTION99.93
2.31-2.90.20751420.18951282X-RAY DIFFRACTION99.93
2.9-34.350.17561510.16181356X-RAY DIFFRACTION99.14
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.59145465116 Å / Origin y: 8.23809547912 Å / Origin z: 2.00553986306 Å
111213212223313233
T0.249058444563 Å20.00396857733733 Å2-0.0115413063593 Å2-0.243414989422 Å20.00739979007934 Å2--0.230692052002 Å2
L1.62107497485 °2-0.677769868925 °20.419843770301 °2-1.62227099655 °2-0.293625097474 °2--1.39537286817 °2
S0.00393875465021 Å °-0.138657401414 Å °0.156434019579 Å °0.108547820785 Å °0.0293330544022 Å °0.0561103933241 Å °-0.114688466891 Å °-0.245652336894 Å °0.000145434771175 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 38 through 100)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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