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- PDB-7yqn: Crystal structure of Ecoli malate synthase G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yqn
タイトルCrystal structure of Ecoli malate synthase G
要素Malate synthase G
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / glyoxylate / malate / MSG / citric acid cycel / malate synthase G
機能・相同性
機能・相同性情報


malate synthase / malate synthase activity / glyoxylate cycle / glyoxylate catabolic process / tricarboxylic acid cycle / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Malate synthase G, alpha-beta insertion domain / : / : / Malate synthase, N-terminal domain / Malate synthase, C-terminal / Malate synthase G / Malate synthase, N-terminal and TIM-barrel domains / Malate synthase, C-terminal superfamily / Malate synthase ...: / Malate synthase G, alpha-beta insertion domain / : / : / Malate synthase, N-terminal domain / Malate synthase, C-terminal / Malate synthase G / Malate synthase, N-terminal and TIM-barrel domains / Malate synthase, C-terminal superfamily / Malate synthase / Malate synthase superfamily / Malate synthase, TIM barrel domain
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Malate synthase G
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Wu, K.-P. / Lu, Y.-C. / Ko, T.-P.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM reveals the structure and dynamics of a 723-residue malate synthase G.
著者: Meng-Ru Ho / Yi-Ming Wu / Yen-Chen Lu / Tzu-Ping Ko / Kuen-Phon Wu /
要旨: Determination of sub-100 kDa (kDa) structures by cryo-electron microscopy (EM) is a longstanding but not straightforward goal. Here, we present a 2.9-Å cryo-EM structure of a 723-amino acid apo- ...Determination of sub-100 kDa (kDa) structures by cryo-electron microscopy (EM) is a longstanding but not straightforward goal. Here, we present a 2.9-Å cryo-EM structure of a 723-amino acid apo-form malate synthase G (MSG) from Escherichia coli. The cryo-EM structure of the 82-kDa MSG exhibits the same global folding as structures resolved by crystallography and nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy, and the crystal and cryo-EM structures are indistinguishable. Analyses of MSG dynamics reveal consistent conformational flexibilities among the three experimental approaches, most notably that the α/β domain exhibits structural heterogeneity. We observed that sidechains of F453, L454, M629, and E630 residues involved in hosting the cofactor acetyl-CoA and substrate rotate differently between the cryo-EM apo-form and complex crystal structures. Our work demonstrates that the cryo-EM technique can be used to determine structures and conformational heterogeneity of sub-100 kDa biomolecules to a quality as high as that obtained from X-ray crystallography and NMR spectroscopy.
履歴
登録2022年8月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年4月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malate synthase G
B: Malate synthase G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,84013
ポリマ－161,1632
非ポリマー67711
水33,8861881
1
A: Malate synthase G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8456
ポリマ－80,5811
非ポリマー2645
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area140 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area27250 Å2
手法PISA
2
B: Malate synthase G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9947
ポリマ－80,5811
非ポリマー4136
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area120 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area27030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.935, 101.246, 170.239
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Malate synthase G / MSG


分子量: 80581.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: glcB, glc, b2976, JW2943 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P37330, malate synthase

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非ポリマー , 5種, 1892分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1881 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.5 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 19-22% PEG4000, 0.2M NaCl, 0.1M Tris pH 7.6-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2020年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→27.45 Å / Num. obs: 221501 / % possible obs: 98.48 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 17.74 Å2 / CC1/2: 0.906 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 21558 / CC1/2: 0.69 / % possible all: 96.78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P7T

1p7t


解像度: 1.6→27.45 Å / SU ML: 0.1446 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.5092
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1725 2001 10 %
Rwork0.1564 219500 -
obs0.1565 221501 98.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11141 0 37 1881 13059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006311503
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.834815561
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05431709
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00852050
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.47014342
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.25131350.239814958X-RAY DIFFRACTION94.75
1.64-1.680.23121390.227715500X-RAY DIFFRACTION97.87
1.68-1.730.24921490.210115451X-RAY DIFFRACTION98.01
1.73-1.790.22471280.193515547X-RAY DIFFRACTION98.28
1.79-1.850.20411460.178215570X-RAY DIFFRACTION98.53
1.85-1.930.21341490.174915610X-RAY DIFFRACTION98.59
1.93-2.010.20941460.169215667X-RAY DIFFRACTION98.71
2.01-2.120.17531420.154415689X-RAY DIFFRACTION99.02
2.12-2.250.19471450.152215758X-RAY DIFFRACTION99.06
2.25-2.430.15021450.151715818X-RAY DIFFRACTION99.33
2.43-2.670.15771460.15115898X-RAY DIFFRACTION99.48
2.67-3.060.16381410.153615931X-RAY DIFFRACTION99.63
3.06-3.850.15331420.136916070X-RAY DIFFRACTION99.54
3.85-27.450.14511480.140516033X-RAY DIFFRACTION96.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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