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- PDB-7yqe: Structure of human SRC regulatory domains in complex with the C-t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yqe
タイトルStructure of human SRC regulatory domains in complex with the C-terminal PRRP motifs of GPR54.
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,KiSS-1 receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / PROTEIN KINASE-LIKE / SIGNALING / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / neuropeptide receptor activity / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid ...regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / neuropeptide receptor activity / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / positive regulation of dephosphorylation / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / cellular response to progesterone stimulus / BMP receptor binding / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / skeletal muscle cell proliferation / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / regulation of vascular permeability / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / focal adhesion assembly / cellular response to fluid shear stress / adherens junction organization / signal complex assembly / response to acidic pH / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Co-stimulation by CD28 / G protein-coupled peptide receptor activity / positive regulation of Ras protein signal transduction / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of podosome assembly / EPH-Ephrin signaling / regulation of bone resorption / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / Ephrin signaling / myoblast proliferation / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of mitochondrial depolarization / cellular response to peptide hormone stimulus / podosome / odontogenesis / MET activates PTK2 signaling / Regulation of KIT signaling / cellular response to fatty acid / postsynaptic specialization, intracellular component / regulation of early endosome to late endosome transport / Signaling by ALK / leukocyte migration / phospholipase activator activity / oogenesis / Co-inhibition by CTLA4 / GP1b-IX-V activation signalling / Receptor Mediated Mitophagy / EPHA-mediated growth cone collapse / interleukin-6-mediated signaling pathway / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of smooth muscle cell migration / DNA biosynthetic process / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / stress fiber assembly / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / uterus development / regulation of cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / phospholipase binding / PECAM1 interactions / Recycling pathway of L1 / regulation of heart rate by cardiac conduction / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / dendritic growth cone / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / RHOU GTPase cycle / protein tyrosine kinase activator activity / Long-term potentiation / negative regulation of anoikis / RET signaling / FCGR activation / positive regulation of epithelial cell migration / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / neuropeptide signaling pathway
類似検索 - 分子機能
KiSS-1 peptide receptor / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains ...KiSS-1 peptide receptor / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / KiSS-1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Song, G. / Xu, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Kisspeptin-10 binding to Gpr54 in osteoclasts prevents bone loss by activating Dusp18-mediated dephosphorylation of Src.
著者: Li, Z. / Yang, X. / Fu, R. / Wu, Z. / Xu, S. / Jiao, J. / Qian, M. / Zhang, L. / Wu, C. / Xie, T. / Yao, J. / Wu, Z. / Li, W. / Ma, G. / You, Y. / Chen, Y. / Zhang, H.K. / Cheng, Y. / Tang, X. ...著者: Li, Z. / Yang, X. / Fu, R. / Wu, Z. / Xu, S. / Jiao, J. / Qian, M. / Zhang, L. / Wu, C. / Xie, T. / Yao, J. / Wu, Z. / Li, W. / Ma, G. / You, Y. / Chen, Y. / Zhang, H.K. / Cheng, Y. / Tang, X. / Wu, P. / Lian, G. / Wei, H. / Zhao, J. / Xu, J. / Ai, L. / Siwko, S. / Wang, Y. / Ding, J. / Song, G. / Luo, J. / Liu, M. / Xiao, J.
履歴
登録2022年8月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,KiSS-1 receptor
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,KiSS-1 receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8102
ポリマ－42,8102
非ポリマー00
水00
1
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,KiSS-1 receptor


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, There is an intermolecular disulfide between the two monomers in the asymmetric unit but this is definitely because of lattice packing as the full length SRC is monomeric and ...根拠: gel filtration, There is an intermolecular disulfide between the two monomers in the asymmetric unit but this is definitely because of lattice packing as the full length SRC is monomeric and the truncation exposed a cysteine that generate the intermolecular disulfide bond. the fragment used for crystallization is monomer.
  • 21.4 kDa, 1 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4051
ポリマ－21,4051
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,KiSS-1 receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4051
ポリマ－21,4051
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.245, 95.245, 122.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 87 through 249 or (resid 250...
21chain B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 87 through 249 or (resid 250...A87 - 249
121(chain A and (resid 87 through 249 or (resid 250...A250
131(chain A and (resid 87 through 249 or (resid 250...A87 - 344
141(chain A and (resid 87 through 249 or (resid 250...A87 - 344
151(chain A and (resid 87 through 249 or (resid 250...A87 - 344
161(chain A and (resid 87 through 249 or (resid 250...A87 - 344
211chain BB87 - 339

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src,KiSS-1 receptor / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src / KiSS-1R / G-protein coupled receptor 54 / G-protein ...Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src / KiSS-1R / G-protein coupled receptor 54 / G-protein coupled receptor OT7T175 / hOT7T175 / Hypogonadotropin-1 / Kisspeptins receptor / Metastin receptor


分子量: 21404.910 Da / 分子数: 2 / 変異: C338S,C340S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRC, SRC1, KISS1R, AXOR12, GPR54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P12931, UniProt: Q969F8, non-specific protein-tyrosine kinase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1% v/v 1,4 Dioxane, 0.1 M Tris pH 7.5, 12.5% w/v Polyethylene glycol 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 83 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→82.9 Å / Num. obs: 8144 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 129.62 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.167 / Rsym value: 0.167 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 3.5→3.599 Å / 冗長度: 18.4 % / Rmerge(I) obs: 1.536 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 395 / CC1/2: 0.76 / Rpim(I) all: 0.365 / Rrim(I) all: 1.579 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2src

2src


解像度: 3.5→19.97 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 35.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2946 800 9.93 %
Rwork0.2677 7257 -
obs0.2703 8057 95.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 190.89 Å2 / Biso mean: 142.0594 Å2 / Biso min: 107.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2736 0 0 0 2736
残基数----341
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1024X-RAY DIFFRACTION4.199TORSIONAL
12B1024X-RAY DIFFRACTION4.199TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5-3.720.42361410.378412271368100
3.72-40.34421000.3405926102673
4-4.40.34861360.315912391375100
4.4-5.030.30881410.260612691410100
5.03-6.30.26711420.271512631405100
6.31-19.970.25341400.22113331473100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.0864 Å / Origin y: -9.6621 Å / Origin z: -4.8424 Å
111213212223313233
T0.7898 Å20.1614 Å20.0158 Å2-0.8978 Å20.2359 Å2--1.0752 Å2
L2.1449 °2-0.8293 °2-2.2065 °2-1.9502 °22.1643 °2--3.8391 °2
S-0.195 Å °0.0845 Å °0.0909 Å °0.4085 Å °0.2015 Å °-0.424 Å °0.2817 Å °0.1368 Å °0.0919 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA87 - 344
2X-RAY DIFFRACTION1allB87 - 339

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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