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万見
- PDB-7yny: Crystal structure of baculovirus LEF-3 from Helicoverpa armigera ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yny
タイトルCrystal structure of baculovirus LEF-3 from Helicoverpa armigera nucleopolyhedrovirus
要素Lef3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ssDNA / SSB / Baculovirus / Replication
機能・相同性Nucleopolyhedrovirus late expression factor 3 / Nucleopolyhedrovirus late expression factor 3 (LEF-3) / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / Lef3
機能・相同性情報
生物種Helicoverpa armigera nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.51 Å
データ登録者Yin, J. / Li, Z. / Cao, S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0507200 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022
タイトル: Structural transitions during the cooperative assembly of baculovirus single-stranded DNA-binding protein on ssDNA.
著者: Jiayi Yin / Yan Fu / Guibo Rao / Zhiqiang Li / Kexing Tian / Tingting Chong / Kai Kuang / Manli Wang / Zhihong Hu / Sheng Cao /
要旨: Single-stranded DNA-binding proteins (SSBs) interact with single-stranded DNA (ssDNA) to form filamentous structures with various degrees of cooperativity, as a result of intermolecular interactions ...Single-stranded DNA-binding proteins (SSBs) interact with single-stranded DNA (ssDNA) to form filamentous structures with various degrees of cooperativity, as a result of intermolecular interactions between neighboring SSB subunits on ssDNA. However, it is still challenging to perform structural studies on SSB-ssDNA filaments at high resolution using the most studied SSB models, largely due to the intrinsic flexibility of these nucleoprotein complexes. In this study, HaLEF-3, an SSB protein from Helicoverpa armigera nucleopolyhedrovirus, was used for in vitro assembly of SSB-ssDNA filaments, which were structurally studied at atomic resolution using cryo-electron microscopy. Combined with the crystal structure of ssDNA-free HaLEF-3 octamers, our results revealed that the three-dimensional rearrangement of HaLEF-3 induced by an internal hinge-bending movement is essential for the formation of helical SSB-ssDNA complexes, while the contacting interface between adjacent HaLEF-3 subunits remains basically intact. We proposed a local cooperative SSB-ssDNA binding model, in which, triggered by exposure to oligonucleotides, HaLEF-3 molecules undergo ring-to-helix transition to initiate continuous SSB-SSB interactions along ssDNA. Unique structural features revealed by the assembly of HaLEF-3 on ssDNA suggest that HaLEF-3 may represent a new class of SSB.
履歴
登録2022年8月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lef3
B: Lef3
C: Lef3
D: Lef3
E: Lef3
F: Lef3
G: Lef3
H: Lef3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)381,1028
ポリマ－381,1028
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area34700 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area110270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)250.059, 117.738, 128.473
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.119, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
Lef3


分子量: 47637.707 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicoverpa armigera nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91BW6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.73 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1,200 mM sodium phosphate monobasic, 800 mM potassium phosphate dibasic, 100 mM CAPS/NaOH, pH 10.5, 200 mM lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.51→48.52 Å / Num. obs: 44026 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 133.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 13.28
反射 シェル解像度: 3.51→3.64 Å / Rmerge(I) obs: 0.737 / Num. unique obs: 4203

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: our cryoEM model

解像度: 3.51→48.52 Å / SU ML: 0.5849 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.5101
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2872 2201 5 %
Rwork0.236 41808 -
obs0.2386 44009 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 137.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.51→48.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21644 0 0 0 21644
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002921989
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67429661
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04813355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00273789
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.3742897
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.51-3.590.45081270.40532403X-RAY DIFFRACTION91.83
3.59-3.670.41911380.36252635X-RAY DIFFRACTION99.75
3.67-3.770.35871370.34912589X-RAY DIFFRACTION99.71
3.77-3.870.35071380.3112624X-RAY DIFFRACTION99.71
3.87-3.980.361370.3062608X-RAY DIFFRACTION99.78
3.98-4.110.35721360.30132599X-RAY DIFFRACTION99.74
4.11-4.260.33841380.29652623X-RAY DIFFRACTION99.89
4.26-4.430.3341390.25692635X-RAY DIFFRACTION99.57
4.43-4.630.2941370.23352610X-RAY DIFFRACTION99.82
4.63-4.870.26251370.21662603X-RAY DIFFRACTION99.75
4.87-5.180.29421380.22822616X-RAY DIFFRACTION99.75
5.18-5.580.27291390.22752635X-RAY DIFFRACTION99.78
5.58-6.140.30121390.2592640X-RAY DIFFRACTION99.89
6.14-7.020.3331390.24882636X-RAY DIFFRACTION99.78
7.02-8.840.24571390.21062654X-RAY DIFFRACTION99.71
8.84-48.520.20581430.15912698X-RAY DIFFRACTION99.09

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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