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万見
- PDB-7yjm: Cryo-EM structure of the monomeric atSPT-ORM1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yjm
タイトルCryo-EM structure of the monomeric atSPT-ORM1 complex
要素
  • (atLCB1) x 2
  • Long chain base biosynthesis protein 2a
  • ORMDL family protein
  • Transmembrane protein, putative (DUF3317)
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / ceramide / TRANSFERASE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of serine C-palmitoyltransferase activity / regulation of sphingolipid biosynthetic process / multidimensional cell growth / leaf senescence / intracellular sphingolipid homeostasis / photomorphogenesis / serine C-palmitoyltransferase activity / pollen development / serine C-palmitoyltransferase / regulation of programmed cell death ...positive regulation of serine C-palmitoyltransferase activity / regulation of sphingolipid biosynthetic process / multidimensional cell growth / leaf senescence / intracellular sphingolipid homeostasis / photomorphogenesis / serine C-palmitoyltransferase activity / pollen development / serine C-palmitoyltransferase / regulation of programmed cell death / sphingosine biosynthetic process / embryo development ending in seed dormancy / sphingolipid biosynthetic process / vacuole / response to endoplasmic reticulum stress / pyridoxal phosphate binding / response to oxidative stress / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / apoptotic process / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
Small subunit of serine palmitoyltransferase-like / Small subunit of serine palmitoyltransferase-like / ORMDL family / ORMDL family / : / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Small subunit of serine palmitoyltransferase-like / Small subunit of serine palmitoyltransferase-like / ORMDL family / ORMDL family / : / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Chem-Z1T / Transmembrane protein, putative (DUF3317) / Long chain base biosynthesis protein 1 / ORMDL family protein / Long chain base biosynthesis protein 2a
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Xie, T. / Liu, P. / Gong, X.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Mechanism of sphingolipid homeostasis revealed by structural analysis of SPT-ORM1 complex.
著者: Peng Liu / Tian Xie / Xinyue Wu / Gongshe Han / Sita D Gupta / Zike Zhang / Jian Yue / Feitong Dong / Kenneth Gable / Somashekarappa Niranjanakumari / Wanyuan Li / Lin Wang / Wenchen Liu / ...著者: Peng Liu / Tian Xie / Xinyue Wu / Gongshe Han / Sita D Gupta / Zike Zhang / Jian Yue / Feitong Dong / Kenneth Gable / Somashekarappa Niranjanakumari / Wanyuan Li / Lin Wang / Wenchen Liu / Ruifeng Yao / Edgar B Cahoon / Teresa M Dunn / Xin Gong /
要旨: The serine palmitoyltransferase (SPT) complex catalyzes the first and rate-limiting step in sphingolipid biosynthesis in all eukaryotes. ORM/ORMDL proteins are negative regulators of SPT that respond ...The serine palmitoyltransferase (SPT) complex catalyzes the first and rate-limiting step in sphingolipid biosynthesis in all eukaryotes. ORM/ORMDL proteins are negative regulators of SPT that respond to cellular sphingolipid levels. However, the molecular basis underlying ORM/ORMDL-dependent homeostatic regulation of SPT is not well understood. We determined the cryo-electron microscopy structure of SPT-ORM1 complex, composed of LCB1, LCB2a, SPTssa, and ORM1, in an inhibited state. A ceramide molecule is sandwiched between ORM1 and LCB2a in the cytosolic membrane leaflet. Ceramide binding is critical for the ORM1-dependent SPT repression, and dihydroceramides and phytoceramides differentially affect this repression. A hybrid β sheet, formed by the amino termini of ORM1 and LCB2a and induced by ceramide binding, stabilizes the amino terminus of ORM1 in an inhibitory conformation. Our findings provide mechanistic insights into sphingolipid homeostatic regulation via the binding of ceramide to the SPT-ORM/ORMDL complex that may have implications for plant-specific processes such as the hypersensitive response for microbial pathogen resistance.
履歴
登録2022年7月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22023年4月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity_src_gen

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: atLCB1
B: Long chain base biosynthesis protein 2a
D: ORMDL family protein
E: atLCB1
C: Transmembrane protein, putative (DUF3317)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,1457
ポリマ－135,2485
非ポリマー8972
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 5分子 ABDEC

#1: タンパク質 atLCB1


分子量: 46276.117 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 63-482 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q94IB8
#2: タンパク質 Long chain base biosynthesis protein 2a / AtLCB2a / AtLCB2


分子量: 54359.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: LCB2a, LCB2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9LSZ9, serine C-palmitoyltransferase
#3: タンパク質 ORMDL family protein / atORM1


分子量: 18220.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9C5I0
#4: タンパク質 atLCB1


分子量: 6949.384 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-62 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: LCB1, EMB2779, FBR11, At4g36480, AP22, C7A10.880 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q94IB8, serine C-palmitoyltransferase
#5: タンパク質 Transmembrane protein, putative (DUF3317) / atSPTssa


分子量: 9442.687 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At1g06515 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A8MSB8

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非ポリマー , 2種, 2分子

#6: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H10NO6P
#7: 化合物 ChemComp-Z1T / N-[(2S,3R,4E)-1,3-dihydroxyoctadec-4-en-2-yl]tetracosanamide / C24:0セラミド


分子量: 650.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H83NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SPT-ORM1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3, #5 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.1_3865: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 115440 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0059166
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.65712422
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.7131236
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0471389
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051564

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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