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- PDB-7ycl: Crystal structure of SARS-CoV-2 Spike RBD in complex with IS-9A Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ycl
タイトルCrystal structure of SARS-CoV-2 Spike RBD in complex with IS-9A Fab
要素
  • IS-9A Fab heavy chain
  • IS-9A Fab light chain
  • Spike protein S1
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / antibody / SARS-CoV-2 / Spike / RBD / class 4 / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor ligand activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, SARS-CoV-2 / Spike (S) protein S1 subunit, N-terminal domain, SARS-CoV-like / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit N-terminal (NTD) domain profile. / Spike glycoprotein, N-terminal domain superfamily / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit C-terminal (CTD) domain profile. / Spike glycoprotein, betacoronavirus / Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, betacoronavirus / Spike S1 subunit, receptor binding domain superfamily, betacoronavirus / Betacoronavirus spike glycoprotein S1, receptor binding / Spike glycoprotein S1, N-terminal domain, betacoronavirus-like ...Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, SARS-CoV-2 / Spike (S) protein S1 subunit, N-terminal domain, SARS-CoV-like / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit N-terminal (NTD) domain profile. / Spike glycoprotein, N-terminal domain superfamily / Betacoronavirus spike (S) glycoprotein S1 subunit C-terminal (CTD) domain profile. / Spike glycoprotein, betacoronavirus / Spike (S) protein S1 subunit, receptor-binding domain, betacoronavirus / Spike S1 subunit, receptor binding domain superfamily, betacoronavirus / Betacoronavirus spike glycoprotein S1, receptor binding / Spike glycoprotein S1, N-terminal domain, betacoronavirus-like / Betacoronavirus-like spike glycoprotein S1, N-terminal / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 1 / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 2 / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 2 (HR2) region profile. / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 1 (HR1) region profile. / Spike glycoprotein S2 superfamily, coronavirus / Spike glycoprotein S2, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S2 / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Spike glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Mohapatra, A. / Chen, X.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural basis for a conserved neutralization epitope on the receptor-binding domain of SARS-CoV-2.
著者: Kuan-Ying A Huang / Xiaorui Chen / Arpita Mohapatra / Hong Thuy Vy Nguyen / Lisa Schimanski / Tiong Kit Tan / Pramila Rijal / Susan K Vester / Rory A Hills / Mark Howarth / Jennifer R Keeffe ...著者: Kuan-Ying A Huang / Xiaorui Chen / Arpita Mohapatra / Hong Thuy Vy Nguyen / Lisa Schimanski / Tiong Kit Tan / Pramila Rijal / Susan K Vester / Rory A Hills / Mark Howarth / Jennifer R Keeffe / Alexander A Cohen / Leesa M Kakutani / Yi-Min Wu / Md Shahed-Al-Mahmud / Yu-Chi Chou / Pamela J Bjorkman / Alain R Townsend / Che Ma /
要旨: Antibody-mediated immunity plays a crucial role in protection against SARS-CoV-2 infection. We isolated a panel of neutralizing anti-receptor-binding domain (RBD) antibodies elicited upon natural ...Antibody-mediated immunity plays a crucial role in protection against SARS-CoV-2 infection. We isolated a panel of neutralizing anti-receptor-binding domain (RBD) antibodies elicited upon natural infection and vaccination and showed that they recognize an immunogenic patch on the internal surface of the core RBD, which faces inwards and is hidden in the "down" state. These antibodies broadly neutralize wild type (Wuhan-Hu-1) SARS-CoV-2, Beta and Delta variants and some are effective against other sarbecoviruses. We observed a continuum of partially overlapping antibody epitopes from lower to upper part of the inner face of the RBD and some antibodies extend towards the receptor-binding motif. The majority of antibodies are substantially compromised by three mutational hotspots (S371L/F, S373P and S375F) in the lower part of the Omicron BA.1, BA.2 and BA.4/5 RBD. By contrast, antibody IY-2A induces a partial unfolding of this variable region and interacts with a conserved conformational epitope to tolerate all antigenic variations and neutralize diverse sarbecoviruses as well. This finding establishes that antibody recognition is not limited to the normal surface structures on the RBD. In conclusion, the delineation of functionally and structurally conserved RBD epitopes highlights potential vaccine and therapeutic candidates for COVID-19.
履歴
登録2022年7月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: IS-9A Fab heavy chain
B: IS-9A Fab light chain
R: Spike protein S1
L: IS-9A Fab light chain
H: IS-9A Fab heavy chain
D: Spike protein S1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,9247
ポリマ－141,3546
非ポリマー5711
水19,8351101
1
A: IS-9A Fab heavy chain
B: IS-9A Fab light chain
R: Spike protein S1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6773
ポリマ－70,6773
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
L: IS-9A Fab light chain
H: IS-9A Fab heavy chain
D: Spike protein S1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,2474
ポリマ－70,6773
非ポリマー5711
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.279, 86.860, 98.089
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.660, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 135 or resid 143 through 224))
21chain H
12(chain B and (resid 1 through 141 or resid 143 through 213))
22(chain L and (resid 1 through 141 or resid 143 through 213))
13(chain D and (resid 334 through 465 or resid 467 through 527))
23(chain R and (resid 334 through 465 or resid 467 through 527))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 1 through 135 or resid 143 through 224))A1 - 135
121(chain A and (resid 1 through 135 or resid 143 through 224))A143 - 224
211chain HH1 - 215
112(chain B and (resid 1 through 141 or resid 143 through 213))B1 - 141
122(chain B and (resid 1 through 141 or resid 143 through 213))B143 - 213
212(chain L and (resid 1 through 141 or resid 143 through 213))L1 - 141
222(chain L and (resid 1 through 141 or resid 143 through 213))L143 - 213
113(chain D and (resid 334 through 465 or resid 467 through 527))D334 - 465
123(chain D and (resid 334 through 465 or resid 467 through 527))D467 - 527
213(chain R and (resid 334 through 465 or resid 467 through 527))R334 - 465
223(chain R and (resid 334 through 465 or resid 467 through 527))R467 - 527

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: 抗体 IS-9A Fab heavy chain


分子量: 24225.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 IS-9A Fab light chain


分子量: 23403.809 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Spike protein S1


分子量: 23047.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
遺伝子: S, 2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DTC2
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.34 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2% v/v 1,4-Dioxane, 0.1M Tris pH 8.0, 15% w/v Polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2021年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→33.95 Å / Num. obs: 75756 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.098 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 283773 / Scaling rejects: 42
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.13-2.1730.3191310943270.8680.2210.3913.396.6
10.65-33.953.50.03321676270.9980.0210.03919.297

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ZER

6zer


解像度: 2.13→32.62 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2175 3737 4.94 %
Rwork0.1735 71946 -
obs0.1756 75683 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 75.31 Å2 / Biso mean: 27.6311 Å2 / Biso min: 5.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.13→32.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9676 0 38 1101 10815
Biso mean--61.08 33.54 -
残基数----1252
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1947X-RAY DIFFRACTION12.525TORSIONAL
12H1947X-RAY DIFFRACTION12.525TORSIONAL
21B1918X-RAY DIFFRACTION12.525TORSIONAL
22L1918X-RAY DIFFRACTION12.525TORSIONAL
31D1760X-RAY DIFFRACTION12.525TORSIONAL
32R1760X-RAY DIFFRACTION12.525TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.13-2.160.27181370.22952486262396
2.16-2.190.26811280.22482649277798
2.19-2.220.31551510.223626272778100
2.22-2.250.29641450.22526512796100
2.25-2.280.25181360.223126592795100
2.28-2.320.28231430.209826302773100
2.32-2.350.27881410.201526592800100
2.35-2.390.23621580.196426622820100
2.39-2.440.24731310.196326732804100
2.44-2.490.27221470.191526502797100
2.49-2.540.26211320.190526592791100
2.54-2.590.25311440.183526642808100
2.59-2.650.24081280.185527052833100
2.65-2.720.23821370.179326492786100
2.72-2.790.2511410.182626602801100
2.79-2.870.2551430.18326442787100
2.87-2.970.25031350.186326872822100
2.97-3.070.23761570.18426642821100
3.07-3.190.22511170.183726812798100
3.19-3.340.19921340.168626632797100
3.34-3.520.23491240.16326972821100
3.52-3.740.18051460.159626712817100
3.74-4.020.18631320.151126952827100
4.02-4.430.14121180.13227012819100
4.43-5.070.14061410.127927132854100
5.07-6.370.18711310.152627062837100
6.38-32.620.18151600.166527412901100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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