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- PDB-7y1m: Structure of SUR2B in complex with Mg-ATP, Mg-ADP, and repaglinid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y1m
タイトルStructure of SUR2B in complex with Mg-ATP, Mg-ADP, and repaglinide in the inward-facing conformation
要素Isoform SUR2B of ATP-binding cassette sub-family C member 9
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SUR2B / ABC transporter / repaglinide
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular process in circulatory system / substrate-dependent cell migration, cell contraction / oxygen metabolic process / reactive oxygen species biosynthetic process / response to decreased oxygen levels / ATP sensitive Potassium channels / response to peptide / ABC-family proteins mediated transport / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity ...vascular process in circulatory system / substrate-dependent cell migration, cell contraction / oxygen metabolic process / reactive oxygen species biosynthetic process / response to decreased oxygen levels / ATP sensitive Potassium channels / response to peptide / ABC-family proteins mediated transport / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity / response to hydrogen sulfide / response to potassium ion / cardiac conduction / circulatory system development / response to oxygen levels / cellular response to potassium ion / coronary vasculature development / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / cellular response to chemical stress / cardiac muscle cell contraction / regulation of potassium ion transmembrane transport / inorganic cation transmembrane transport / blood circulation / syntaxin binding / cellular respiration / response to stress / heterocyclic compound binding / cellular response to ATP / Ion homeostasis / response to ATP / action potential / blood vessel development / potassium ion import across plasma membrane / monoatomic cation transmembrane transport / fatty acid oxidation / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / potassium channel activity / ABC-type transporter activity / potassium channel regulator activity / heart morphogenesis / ATP metabolic process / skeletal muscle tissue development / T-tubule / potassium ion transmembrane transport / negative regulation of blood pressure / sarcomere / cellular response to calcium ion / blood vessel diameter maintenance / acrosomal vesicle / regulation of membrane potential / response to activity / mitochondrion organization / potassium ion transport / response to hydrogen peroxide / transmembrane transport / sarcolemma / regulation of blood pressure / response to estrogen / vasodilation / MAPK cascade / cellular response to xenobiotic stimulus / heart development / gene expression / fibroblast proliferation / defense response to virus / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP-binding cassette subfamily C member 9 / : / Sulphonylurea receptor / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...ATP-binding cassette subfamily C member 9 / : / Sulphonylurea receptor / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Repaglinide / ATP-binding cassette sub-family C member 9
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Chen, L. / Ding, D. / Hou, T.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91957201 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870833 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31821091 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The inhibition mechanism of the SUR2A-containing K channel by a regulatory helix.
著者: Dian Ding / Tianyi Hou / Miao Wei / Jing-Xiang Wu / Lei Chen /
要旨: K channels are metabolic sensors for intracellular ATP/ADP ratios, play essential roles in many physiological processes, and are implicated in a spectrum of pathological conditions. SUR2A-containing ...K channels are metabolic sensors for intracellular ATP/ADP ratios, play essential roles in many physiological processes, and are implicated in a spectrum of pathological conditions. SUR2A-containing K channels differ from other subtypes in their sensitivity to Mg-ADP activation. However, the underlying structural mechanism remains poorly understood. Here we present a series of cryo-EM structures of SUR2A in the presence of different combinations of Mg-nucleotides and the allosteric inhibitor repaglinide. These structures uncover regulatory helix (R helix) on the NBD1-TMD2 linker, which wedges between NBD1 and NBD2. R helix stabilizes SUR2A in the NBD-separated conformation to inhibit channel activation. The competitive binding of Mg-ADP with Mg-ATP to NBD2 mobilizes the R helix to relieve such inhibition, allowing channel activation. The structures of SUR2B in similar conditions suggest that the C-terminal 42 residues of SUR2B enhance the structural dynamics of NBD2 and facilitate the dissociation of the R helix and the binding of Mg-ADP to NBD2, promoting NBD dimerization and subsequent channel activation.
履歴
登録2022年6月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform SUR2B of ATP-binding cassette sub-family C member 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,9246
ポリマ－174,4891
非ポリマー1,4365
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Isoform SUR2B of ATP-binding cassette sub-family C member 9 / Sulfonylurea receptor 2


分子量: 174488.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Abcc9, Sur2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q63563
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-BJX / Repaglinide / 2-ethoxy-4-[2-({(1S)-3-methyl-1-[2-(piperidin-1-yl)phenyl]butyl}amino)-2-oxoethyl]benzoic acid / レパグリニド


分子量: 452.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H36N2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ATP-binding cassette sub-family C member 9, isoform B
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 174 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: cryoSPARC / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 83595 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039142
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50212450
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.4583170
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041504
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0131513

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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