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- PDB-7y18: Crystal structure of ribosomal ITS2 pre-rRNA processing complex f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y18
タイトルCrystal structure of ribosomal ITS2 pre-rRNA processing complex from Saccharomyces cerevisiae
要素
  • Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3
  • Protein LAS1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA processing / Nuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / Las1 complex / nucleolar chromatin / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの） / maturation of 5.8S rRNA / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / termination of RNA polymerase I transcription / preribosome, large subunit precursor / RNA processing ...polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / Las1 complex / nucleolar chromatin / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの） / maturation of 5.8S rRNA / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / termination of RNA polymerase I transcription / preribosome, large subunit precursor / RNA processing / phosphorylation / maturation of LSU-rRNA / rRNA processing / endonuclease activity / nucleolus / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Las1 / Las1-like / Polyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase Clp1, P-loop domain / Polyribonucleotide 5-hydroxyl-kinase Clp1/Grc3 / mRNA cleavage and polyadenylation factor CLP1 P-loop / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein LAS1 / Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.69 Å
データ登録者Chen, J. / Liu, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171286 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Structural and mechanistic insights into ribosomal ITS2 RNA processing by nuclease-kinase machinery.
著者: Jiyun Chen / Hong Chen / Shanshan Li / Xiaofeng Lin / Rong Hu / Kaiming Zhang / Liang Liu /
要旨: Precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing is a key step in ribosome biosynthesis and involves numerous RNases. A HEPN (higher eukaryote and prokaryote nucleotide binding) nuclease Las1 and a ...Precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing is a key step in ribosome biosynthesis and involves numerous RNases. A HEPN (higher eukaryote and prokaryote nucleotide binding) nuclease Las1 and a polynucleotide kinase Grc3 assemble into a tetramerase responsible for rRNA maturation. Here, we report the structures of full-length and Las1-Grc3 complexes, and Las1. The Las1-Grc3 structures show that the central coiled-coil domain of Las1 facilitates pre-rRNA binding and cleavage, while the Grc3 C-terminal loop motif directly binds to the HEPN active center of Las1 and regulates pre-rRNA cleavage. Structural comparison between Las1 and Las1-Grc3 complex exhibits that Grc3 binding induces conformational rearrangements of catalytic residues associated with HEPN nuclease activation. Biochemical assays identify that Las1 processes pre-rRNA at the two specific sites (C2 and C2'), which greatly facilitates rRNA maturation. Our structures and specific pre-rRNA cleavage findings provide crucial insights into the mechanism and pathway of pre-rRNA processing in ribosome biosynthesis.
履歴
登録2022年6月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3
C: Protein LAS1
D: Protein LAS1
B: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3
E: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3
F: Protein LAS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)395,3336
ポリマ－395,3336
非ポリマー00
水3,243180
1
A: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3
C: Protein LAS1
D: Protein LAS1
B: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)263,5564
ポリマ－263,5564
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22020 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area87910 Å2
手法PISA
2
E: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3
F: Protein LAS1

E: Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3
F: Protein LAS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)263,5564
ポリマ－263,5564
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area19360 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area88080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)233.556, 116.142, 159.311
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.406, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11F-605-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase GRC3 / Protein GRC3


分子量: 72342.430 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GRC3, YLL035W / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: Q07845, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: タンパク質 Protein LAS1


分子量: 59435.332 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: LAS1, YKR063C / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P36146
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.71 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2% tacsimate, pH 7.0, 0.1 M imidazole, pH 7.0, 2% 2-propanole, and 9% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 36773 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 43.42 Å2 / Rpim(I) all: 0.157 / Net I/σ(I): 4.8
反射 シェル解像度: 3.5→3.56 Å / Num. unique obs: 2594 / Rpim(I) all: 0.585

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-30007.21データスケーリング
HKL-30007.21データ削減
Coot0.7.2.1モデル構築
PHENIX1.17.1_3660位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OF4

6of4


解像度: 3.69→48.63 Å / SU ML: 0.5523 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 31.5715
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3179 1824 4.96 %
Rwork0.2784 34949 -
obs0.2803 36773 80.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 94.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.69→48.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22862 0 0 180 23042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008223433
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.490131827
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.24523509
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00574047
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d29.01338504
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.69-3.790.926810.381137X-RAY DIFFRACTION1.08
3.79-3.90.355340.2845671X-RAY DIFFRACTION20.13
3.9-4.020.35041100.28011849X-RAY DIFFRACTION55.88
4.03-4.170.32881560.27452779X-RAY DIFFRACTION83.29
4.17-4.340.31161730.27613089X-RAY DIFFRACTION93.09
4.34-4.530.30731530.26813164X-RAY DIFFRACTION94.91
4.53-4.770.31111720.26473284X-RAY DIFFRACTION97.74
4.77-5.070.31971540.26963272X-RAY DIFFRACTION97.75
5.07-5.460.33631810.273315X-RAY DIFFRACTION98.78
5.46-6.010.33371730.3033307X-RAY DIFFRACTION98.86
6.01-6.880.351610.32643372X-RAY DIFFRACTION99.52
6.88-8.660.3061740.28873384X-RAY DIFFRACTION99.8
8.66-48.630.28361820.26373426X-RAY DIFFRACTION99.42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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