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- PDB-7y16: Crystal structure of rRNA-processing protein Las1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y16
タイトルCrystal structure of rRNA-processing protein Las1
要素LAS1 protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA processing / Nuclease
機能・相同性Las1 / Las1-like / Las1 complex / maturation of 5.8S rRNA / preribosome, large subunit precursor / maturation of LSU-rRNA / endonuclease activity / LAS1 protein
機能・相同性情報
生物種Cyberlindnera jadinii (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chen, J. / Liu, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171286 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Structural and mechanistic insights into ribosomal ITS2 RNA processing by nuclease-kinase machinery.
著者: Jiyun Chen / Hong Chen / Shanshan Li / Xiaofeng Lin / Rong Hu / Kaiming Zhang / Liang Liu /
要旨: Precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing is a key step in ribosome biosynthesis and involves numerous RNases. A HEPN (higher eukaryote and prokaryote nucleotide binding) nuclease Las1 and a ...Precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing is a key step in ribosome biosynthesis and involves numerous RNases. A HEPN (higher eukaryote and prokaryote nucleotide binding) nuclease Las1 and a polynucleotide kinase Grc3 assemble into a tetramerase responsible for rRNA maturation. Here, we report the structures of full-length and Las1-Grc3 complexes, and Las1. The Las1-Grc3 structures show that the central coiled-coil domain of Las1 facilitates pre-rRNA binding and cleavage, while the Grc3 C-terminal loop motif directly binds to the HEPN active center of Las1 and regulates pre-rRNA cleavage. Structural comparison between Las1 and Las1-Grc3 complex exhibits that Grc3 binding induces conformational rearrangements of catalytic residues associated with HEPN nuclease activation. Biochemical assays identify that Las1 processes pre-rRNA at the two specific sites (C2 and C2'), which greatly facilitates rRNA maturation. Our structures and specific pre-rRNA cleavage findings provide crucial insights into the mechanism and pathway of pre-rRNA processing in ribosome biosynthesis.
履歴
登録2022年6月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LAS1 protein
B: LAS1 protein
C: LAS1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7833
ポリマ－54,7833
非ポリマー00
水3,819212
1
A: LAS1 protein
B: LAS1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5222
ポリマ－36,5222
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area15150 Å2
手法PISA
2
C: LAS1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2611
ポリマ－18,2611
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.495, 58.975, 158.688
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 LAS1 protein


分子量: 18260.857 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cyberlindnera jadinii (菌類)
株: ATCC 18201 / CBS 1600 / BCRC 20928 / JCM 3617 / NBRC 0987 / NRRL Y-1542
遺伝子: LAS1, BN1211_1791 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H5CBH3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.07 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, 0.2 M MgCl2, and 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 44296 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 18.13 Å2 / Rpim(I) all: 0.033 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Num. unique obs: 2147 / Rpim(I) all: 0.305

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-30007.21データスケーリング
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-30007.21データ削減
Coot0.7.2.1モデル構築
PHENIX1.17.1_3660位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OF4

6of4


解像度: 1.8→48.98 Å / SU ML: 0.189 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 21.9489
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2334 2164 4.89 %
Rwork0.212 42132 -
obs0.213 44296 97.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→48.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3657 0 0 212 3869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0153741
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.49965070
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.439573
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0067639
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.62921354
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.840.29621390.2692509X-RAY DIFFRACTION87.77
1.84-1.890.30551450.25032657X-RAY DIFFRACTION94.92
1.89-1.940.29281440.24732743X-RAY DIFFRACTION96.33
1.94-20.24091570.22622762X-RAY DIFFRACTION96.91
2-2.060.2531250.21512777X-RAY DIFFRACTION95.55
2.06-2.140.23131560.20982746X-RAY DIFFRACTION97.55
2.14-2.220.23791540.20722800X-RAY DIFFRACTION97.88
2.22-2.320.21951320.20162836X-RAY DIFFRACTION98.28
2.32-2.440.28081580.21142828X-RAY DIFFRACTION98.39
2.44-2.60.26751380.21112810X-RAY DIFFRACTION97.49
2.6-2.80.22631460.21022879X-RAY DIFFRACTION98.92
2.8-3.080.23611450.21452870X-RAY DIFFRACTION99.28
3.08-3.520.24441410.21082885X-RAY DIFFRACTION97.83
3.52-4.440.16981530.18852938X-RAY DIFFRACTION99.58
4.44-48.980.22491310.21553092X-RAY DIFFRACTION98.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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