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- PDB-7xzq: Crystal structure of TNIK-thiopeptide TP1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xzq
タイトルCrystal structure of TNIK-thiopeptide TP1 complex
要素
  • TRAF2 and NCK-interacting protein kinase
  • thiopeptide TP1
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / ripp / thiopeptide / kinase inhibition / complex / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


microvillus assembly / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of MAPK cascade / neuron projection morphogenesis / postsynaptic density, intracellular component / cytoskeleton organization / protein localization to plasma membrane / positive regulation of JNK cascade / recycling endosome / Wnt signaling pathway ...microvillus assembly / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of MAPK cascade / neuron projection morphogenesis / postsynaptic density, intracellular component / cytoskeleton organization / protein localization to plasma membrane / positive regulation of JNK cascade / recycling endosome / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / MAPK cascade / presynapse / protein autophosphorylation / actin cytoskeleton organization / Oxidative Stress Induced Senescence / cytoskeleton / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / apical plasma membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Domain found in NIK1-like kinases, mouse citron and yeast ROM1, ROM2 / CNH domain / Citron homology (CNH) domain / Citron homology (CNH) domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Domain found in NIK1-like kinases, mouse citron and yeast ROM1, ROM2 / CNH domain / Citron homology (CNH) domain / Citron homology (CNH) domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 1,4-BUTANEDIOL / TRAF2 and NCK-interacting protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Hamada, K. / Vinogradov, A.A. / Zhang, Y. / Chang, J.S. / Nishimura, H. / Goto, Y. / Onaka, H. / Suga, H. / Ogata, K. / Sengoku, T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2022
タイトル: De Novo Discovery of Thiopeptide Pseudo-natural Products Acting as Potent and Selective TNIK Kinase Inhibitors.
著者: Vinogradov, A.A. / Zhang, Y. / Hamada, K. / Chang, J.S. / Okada, C. / Nishimura, H. / Terasaka, N. / Goto, Y. / Ogata, K. / Sengoku, T. / Onaka, H. / Suga, H.
履歴
登録2022年6月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年11月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRAF2 and NCK-interacting protein kinase
B: thiopeptide TP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3457
ポリマ－36,8942
非ポリマー4515
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area15670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.290, 152.840, 98.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 TRAF2 and NCK-interacting protein kinase


分子量: 35118.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNIK, KIAA0551 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UKE5, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド thiopeptide TP1


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1776.045 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: BIRD: PRD_002379
#3: 化合物
ChemComp-BU1 / 1,4-BUTANEDIOL / 1,4-ブタンジオ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Hepes-Na, NaCl, 1,4-butanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→49.48 Å / Num. obs: 24396 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 29.9 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 12.68
反射 シェル解像度: 2.09→2.17 Å / Num. unique obs: 2401 / CC1/2: 0.59

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6RA7

6ra7


解像度: 2.09→49.48 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 1915 7.86 %
Rwork0.196 --
obs0.201 24372 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→49.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2535 0 30 132 2697
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092617
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9733522
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.168363
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053372
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011450
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.140.45881330.40391575X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.20.34161350.33491577X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.260.34711340.28261563X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.340.33861360.26171585X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.420.30221360.2331594X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.520.25011360.22061588X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.630.25341350.20861580X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.770.28451350.20811597X-RAY DIFFRACTION100
2.77-2.950.26331370.20151601X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.170.23091360.2061596X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.490.22441370.19361616X-RAY DIFFRACTION100
3.49-40.23491380.17341619X-RAY DIFFRACTION100
4-5.030.22841410.14911641X-RAY DIFFRACTION100
5.04-49.480.23021460.16681725X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.89891.0213-6.81193.61010.55448.5382-0.0794-0.1325-0.0328-0.0688-0.00520.0831-0.1441-0.19640.07370.2303-0.0208-0.06260.3680.0210.34236.994523.8239-14.9403
24.9711-0.45670.52841.2825-0.79261.28090.14930.1622-0.02620.0096-0.0650.20210.0586-0.1943-0.07250.28160.00230.02720.3018-0.01920.36213.647722.8728-8.089
33.74010.3308-0.83413.5048-0.55421.91070.1814-0.41740.03130.3931-0.1916-0.0143-0.09520.08350.01450.2822-0.07390.02170.29530.01790.239727.581819.6815.8914
44.920.17030.59452.65592.56092.6377-0.05640.37250.6379-0.2311-0.1207-0.1525-0.44530.21470.14310.3723-0.08980.08280.39210.11720.536237.268627.4675-8.0596
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 11 THROUGH 59 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 60 THROUGH 126 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 127 THROUGH 279 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 280 THROUGH 310 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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