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- PDB-7xx6: Crystal Structure of Nucleosome-H1.0 Linker Histone Assembly (sti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xx6
タイトルCrystal Structure of Nucleosome-H1.0 Linker Histone Assembly (sticky-169a DNA fragment)
要素
  • (DNA (169-MER)) x 2
  • Histone H1.0
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / linker histone / nucleosome binding / chromatin structure / chromatin compaction / histone variants / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes ...negative regulation of DNA recombination / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / heterochromatin formation / heterochromatin organization / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / nucleosome binding / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / transcription repressor complex / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / chromatin DNA binding / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / UCH proteinases / nucleosome / nucleosome assembly / actin cytoskeleton / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Processing of DNA double-strand break ends / antibacterial humoral response / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / double-stranded DNA binding / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / chromosome, telomeric region / nuclear body / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of cell population proliferation / chromatin / Golgi apparatus / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H1.0 / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Adhireksan, Z. / Qiuye, B. / Lee, P.L. / Sharma, D. / Padavattan, S. / Davey, C.A.
資金援助 シンガポール, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore)MOE2015-T2-2-089 シンガポール
Ministry of Education (MoE, Singapore)MOE2012-T3-1-001 シンガポール
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of Nucleosome-H1.0 Linker Histone Assembly (sticky-169a DNA fragment)
著者: Adhireksan, Z. / Qiuye, B. / Lee, P.L. / Sharma, D. / Padavattan, S. / Davey, C.A.
履歴
登録2022年5月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (169-MER)
J: DNA (169-MER)
K: Histone H3.1
L: Histone H4
M: Histone H2A type 1-B/E
N: Histone H2B type 1-J
O: Histone H3.1
P: Histone H4
Q: Histone H2A type 1-B/E
R: Histone H2B type 1-J
S: DNA (169-MER)
T: DNA (169-MER)
U: Histone H3.1
V: Histone H4
W: Histone H2A type 1-B/E
X: Histone H2B type 1-J
Y: Histone H3.1
Z: Histone H4
a: Histone H2A type 1-B/E
b: Histone H2B type 1-J
c: DNA (169-MER)
d: DNA (169-MER)
e: Histone H3.1
f: Histone H4
g: Histone H2A type 1-B/E
h: Histone H2B type 1-J
i: Histone H3.1
j: Histone H4
k: Histone H2A type 1-B/E
l: Histone H2B type 1-J
m: DNA (169-MER)
n: DNA (169-MER)
o: Histone H1.0
p: Histone H1.0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)905,44095
ポリマ－903,32242
非ポリマー2,11853
水00
1
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (169-MER)
J: DNA (169-MER)
K: Histone H3.1
L: Histone H4
M: Histone H2A type 1-B/E
N: Histone H2B type 1-J
O: Histone H3.1
P: Histone H4
Q: Histone H2A type 1-B/E
R: Histone H2B type 1-J
S: DNA (169-MER)
T: DNA (169-MER)
o: Histone H1.0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)452,65946
ポリマ－451,66121
非ポリマー99825
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
U: Histone H3.1
V: Histone H4
W: Histone H2A type 1-B/E
X: Histone H2B type 1-J
Y: Histone H3.1
Z: Histone H4
a: Histone H2A type 1-B/E
b: Histone H2B type 1-J
c: DNA (169-MER)
d: DNA (169-MER)
e: Histone H3.1
f: Histone H4
g: Histone H2A type 1-B/E
h: Histone H2B type 1-J
i: Histone H3.1
j: Histone H4
k: Histone H2A type 1-B/E
l: Histone H2B type 1-J
m: DNA (169-MER)
n: DNA (169-MER)
p: Histone H1.0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)452,78149
ポリマ－451,66121
非ポリマー1,12028
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)208.782, 102.370, 212.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 5種, 34分子 AEKOUYeiBFLPVZfjCGMQWagkDHNRXb...

#1: タンパク質
Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15581.299 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, ...遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, HIST1H3I, H3C12, H3FJ, HIST1H3J
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#2: タンパク質
Histone H4


分子量: 11538.556 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, ...遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, HIST1H4H, H4C9, H4/M, H4FM, HIST1H4I, H4C11, H4/E, H4FE, HIST1H4J, H4C12, H4/D, H4FD, HIST1H4K, H4C13, H4/K, H4FK, HIST1H4L, H4C14, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4A, H4C15, H4/O, H4FO, HIST2H4B, H4-16, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14309.679 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AC4, H2AFM, HIST1H2AB, H2AC8, H2AFA, HIST1H2AE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質
Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 14079.370 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC11, H2BFR, HIST1H2BJ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#7: タンパク質 Histone H1.0 / Histone H1' / Histone H1(0)


分子量: 20950.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H1-0, H1F0, H1FV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07305

-
DNA鎖 , 2種, 8分子 IScmJTdn

#5: DNA鎖
DNA (169-MER)


分子量: 52173.289 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖
DNA (169-MER)


分子量: 52164.273 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 2種, 53分子

#8: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#9: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: K

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 40-45mM CaCl2, 25mM KCl, 10mM Na-acetate (pH 4.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 98.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.39→48.83 Å / Num. obs: 122061 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 3.39→3.57 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 16714 / CC1/2: 0.598 / % possible all: 93.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UT9, 4QLC

3ut9

4qlc


解像度: 3.39→48.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 47.141 / SU ML: 0.696 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.678
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29611 2430 2 %RANDOM
Rwork0.22741 ---
obs0.22884 119573 98.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 170.306 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.75 Å20 Å2-0.41 Å2
2--1.17 Å20 Å2
3----3.5 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.39→48.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25773 27692 53 0 53518
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01557169
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0241558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3031.51682959
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.367396687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.75253212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.35221.2321136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.809155077
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.52515364
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.28050
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0244684
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.0212380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.97714.79312950
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other9.97414.79212949
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it15.33422.14816128
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other15.33422.14916129
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.89818.74244219
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other10.89818.74244219
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other17.22928.11166832
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined21.90774293
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other21.90774294
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.39→3.473 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.472 157 -
Rwork0.459 7727 -
obs--86.91 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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