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- PDB-7xuz: Crystal structure of a HDAC4-MEF2A-DNA ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xuz
タイトルCrystal structure of a HDAC4-MEF2A-DNA ternary complex
要素
  • DNA (5'-D(*TP*CP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*T)-3')
  • DNA (5'-D(P*AP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*A)-3')
  • Histone deacetylase 4
  • myocyte-specific enhancer factor 2A isoform X4
キーワードTRANSCRIPTION / HDAC4 / MEF2 / transcription repressor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein binding / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism ...regulation of protein binding / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K4 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / protein deacetylation / histone deacetylase / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of glycolytic process / SUMO transferase activity / protein lysine deacetylase activity / type I interferon-mediated signaling pathway / histone deacetylase activity / Notch-HLH transcription pathway / negative regulation of gene expression, epigenetic / potassium ion binding / B cell activation / protein sumoylation / histone deacetylase complex / RUNX3 regulates p14-ARF / transcription repressor complex / response to interleukin-1 / B cell differentiation / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / epigenetic regulation of gene expression / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / nuclear speck / chromatin remodeling / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Holliday junction regulator protein family C-terminal / Holliday junction regulator protein family C-terminal repeat / Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. ...Holliday junction regulator protein family C-terminal / Holliday junction regulator protein family C-terminal repeat / Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. / MADS-box domain profile. / MADS / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Myocyte-specific enhancer factor 2A isoform X4 / Histone deacetylase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.591 Å
データ登録者Dai, S.Y. / Guo, L. / Dey, R. / Guo, M. / Bates, D. / Cayford, J. / Chen, X.J. / Wei, X.D. / Chen, L. / Chen, Y.H.
資金援助 中国, 米国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81974074,82172654 中国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HL076334, GM064642 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the HDAC4-MEF2A-DNA complex and its implication in long-range transcriptional regulation.
著者: Dai, S. / Guo, L. / Dey, R. / Guo, M. / Zhang, X. / Bates, D. / Cayford, J. / Jiang, L. / Wei, H. / Chen, Z. / Zhang, Y. / Chen, L. / Chen, Y.
履歴
登録2022年5月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone deacetylase 4
C: myocyte-specific enhancer factor 2A isoform X4
D: myocyte-specific enhancer factor 2A isoform X4
E: DNA (5'-D(P*AP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*A)-3')
F: DNA (5'-D(*TP*CP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*T)-3')
A: Histone deacetylase 4
G: myocyte-specific enhancer factor 2A isoform X4
H: myocyte-specific enhancer factor 2A isoform X4
I: DNA (5'-D(P*AP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*A)-3')
J: DNA (5'-D(*TP*CP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,09010
ポリマ－96,09010
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24820 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area44580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.210, 93.210, 224.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase 4 / HD4


分子量: 16081.415 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDAC4, KIAA0288 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P56524, histone deacetylase
#2: タンパク質
myocyte-specific enhancer factor 2A isoform X4


分子量: 11395.182 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MEF2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6J2KXN9
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*CP*TP*AP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*A)-3')


分子量: 4600.049 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*CP*TP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*TP*AP*GP*T)-3')


分子量: 4573.006 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0 mM HEPES pH 7.5, 0.2 M NaCl, 3% (v/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.59→40.363 Å / Num. obs: 12749 / % possible obs: 98.03 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 124.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 19.51
反射 シェル解像度: 3.59→3.73 Å / Rmerge(I) obs: 0.521 / Num. unique obs: 1183

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TQE,2H8N

1tqe

2h8n


解像度: 3.591→40.361 Å / SU ML: 0.76 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.25 / 位相誤差: 43.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 1260 9.94 %
Rwork0.2561 11415 -
obs0.2605 12675 98.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 413.57 Å2 / Biso mean: 191.1628 Å2 / Biso min: 57.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.591→40.361 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4833 996 0 0 5829
残基数----627
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.458226
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032910
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001891
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4693589
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.591-3.73450.61771360.5271118592
3.7345-3.90430.41891370.3872127499
3.9043-4.10990.32591370.2854126699
4.1099-4.36720.33661410.25571276100
4.3672-4.70390.3061400.23881293100
4.7039-5.17640.29911460.2144128199
5.1764-5.92340.29741390.25661274100
5.9234-7.45520.33021380.29541301100
7.4552-40.3610.22241460.1994126597
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -11.9547 Å / Origin y: -5.9148 Å / Origin z: 0.176 Å
111213212223313233
T0.8541 Å20.1516 Å20.0558 Å2-0.8885 Å2-0.1521 Å2--0.6877 Å2
L0.1832 °2-0.0194 °2-0.2516 °2-0.1628 °20.2994 °2---0.023 °2
S-0.067 Å °-0.1363 Å °0.0076 Å °-0.0565 Å °0.102 Å °-0.0798 Å °-0.0642 Å °0.306 Å °-0.0447 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB64 - 183
2X-RAY DIFFRACTION1allC4 - 86
3X-RAY DIFFRACTION1allD7 - 91
4X-RAY DIFFRACTION1allE3 - 13
5X-RAY DIFFRACTION1allF2 - 14
6X-RAY DIFFRACTION1allA64 - 183
7X-RAY DIFFRACTION1allG4 - 87
8X-RAY DIFFRACTION1allH2 - 91
9X-RAY DIFFRACTION1allI3 - 14
10X-RAY DIFFRACTION1allJ2 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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