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- PDB-7xty: Crystal Structure of the second PDZ domain from human PTPN13 in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xty
タイトルCrystal Structure of the second PDZ domain from human PTPN13 in complex with APC peptide
要素
  • APC-peptide
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of excitatory synapse assembly / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / regulation of microtubule-based movement / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / gamma-catenin binding / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of protein localization to centrosome ...negative regulation of excitatory synapse assembly / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / regulation of microtubule-based movement / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / gamma-catenin binding / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / negative regulation of microtubule depolymerization / catenin complex / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / heart valve development / cellular response to toxic substance / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Interleukin-37 signaling / protein kinase regulator activity / Wnt signalosome / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / cell fate specification / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / endocardial cushion morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Apoptotic cleavage of cellular proteins / dynein complex binding / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / mitotic cytokinesis / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of protein phosphorylation / bicellular tight junction / lateral plasma membrane / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / adherens junction / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / kinetochore / Wnt signaling pathway / ruffle membrane / positive regulation of protein catabolic process / Ovarian tumor domain proteases / insulin receptor signaling pathway / cell migration / nervous system development / lamellipodium / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell body / protein-containing complex assembly / microtubule binding / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoskeleton / cell adhesion / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Unstructured linker region on PTN13 protein between PDZ / : / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain ...Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Unstructured linker region on PTN13 protein between PDZ / : / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Armadillo-like helical / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenomatous polyposis coli protein / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jing, L.Q. / Sun, X.N. / Ma, W.H. / Zhou, W.J. / Wu, D.L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22177063 中国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Targeting PTPN13 with 11 amino acid peptides of C-terminal APC prevents immune evasion of colorectal cancer
著者: Jing, L.Q. / Sun, X.N. / Ma, W.H. / Zhou, W.J. / Wu, D.L.
履歴
登録2022年5月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
C: APC-peptide
D: APC-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2614
ポリマ－22,2614
非ポリマー00
水2,360131
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
C: APC-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1302
ポリマ－11,1302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5410 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
D: APC-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1302
ポリマ－11,1302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.462, 32.407, 69.917
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.860, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Fas-associated protein-tyrosine phosphatase 1 / FAP-1 / PTP-BAS / Protein-tyrosine phosphatase 1E / ...Fas-associated protein-tyrosine phosphatase 1 / FAP-1 / PTP-BAS / Protein-tyrosine phosphatase 1E / PTP-E1 / hPTPE1 / Protein-tyrosine phosphatase PTPL1


分子量: 9923.138 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN13, PNP1, PTP1E, PTPL1 / プラスミド: pET28as / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12923, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド APC-peptide / Protein APC / Deleted in polyposis 2.5


分子量: 1207.338 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25054
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.59 % / Mosaicity: 0.315 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.8 / 詳細: 0.1M citric acid (pH 3.5), 3M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 12152 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 23.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.173 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.189 / Χ2: 0.845 / Net I/σ(I): 3.1 / Num. measured all: 72771
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.144.20.3745620.8830.1860.4190.54487.4
2.14-2.184.50.3635190.910.1750.4050.57289
2.18-2.224.60.3795830.8980.180.4210.61392.4
2.22-2.264.60.3435700.8840.1640.3820.63295.3
2.26-2.3150.3466000.8990.1610.3830.6497.6
2.31-2.375.40.3455920.9160.1550.3790.61298.2
2.37-2.4260.3166070.9480.1350.3440.57299.5
2.42-2.496.40.3146290.9420.1330.3420.59199.8
2.49-2.566.50.3296230.9510.1380.3570.59100
2.56-2.656.50.2635990.9710.1110.2860.61100
2.65-2.746.30.266120.9670.1120.2840.746100
2.74-2.856.30.2356230.9630.1010.2560.709100
2.85-2.986.80.2176200.9690.0890.2350.802100
2.98-3.146.90.2026040.970.0830.2190.841100
3.14-3.336.70.1756210.9770.0730.190.982100
3.33-3.596.40.1536300.9670.0660.1671.087100
3.59-3.956.60.1386230.9840.0580.151.179100
3.95-4.526.80.1296350.9870.0530.1391.361100
4.52-5.76.20.1236300.9770.0540.1351.224100
5.7-506.20.1266700.9780.0560.1391.323100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LNY

3lny


解像度: 2.1→33.14 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2402 1215 10 %
Rwork0.1935 10929 -
obs0.1983 12144 97.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 65.09 Å2 / Biso mean: 27.2849 Å2 / Biso min: 9.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→33.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1432 0 0 131 1563
Biso mean---31.09 -
残基数----195
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1-2.18360.24071200.219107988
2.1836-2.28290.26721290.2079116594
2.2829-2.40320.26271330.1965119498
2.4032-2.55380.26781370.21631225100
2.5538-2.75090.22421370.20681237100
2.7509-3.02750.24241380.19721237100
3.0275-3.46520.27511360.18361230100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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