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万見
- PDB-7xqh: Hemichannel-focused structure of C-terminal truncated connexin43/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xqh
タイトルHemichannel-focused structure of C-terminal truncated connexin43/Cx43/GJA1 gap junction intercellular channel in POPE nanodiscs (GCN-TM1i conformation)
要素C-terminal deletion mutant of gap junction alpha-1 protein (Cx43-M257)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Cx43 / Connexin / Gap junction channel / Gating mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


gap junction channel activity involved in cardiac conduction electrical coupling / negative regulation of gonadotropin secretion / microtubule-based transport / positive regulation of morphogenesis of an epithelium / positive regulation of mesodermal cell differentiation / cell communication by electrical coupling / negative regulation of trophoblast cell migration / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / gap junction channel activity involved in cell communication by electrical coupling / monoatomic ion transmembrane transporter activity ...gap junction channel activity involved in cardiac conduction electrical coupling / negative regulation of gonadotropin secretion / microtubule-based transport / positive regulation of morphogenesis of an epithelium / positive regulation of mesodermal cell differentiation / cell communication by electrical coupling / negative regulation of trophoblast cell migration / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / gap junction channel activity involved in cell communication by electrical coupling / monoatomic ion transmembrane transporter activity / gap junction hemi-channel activity / Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / cardiac conduction system development / atrial cardiac muscle cell action potential / gap junction assembly / Regulation of gap junction activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / glutathione transmembrane transporter activity / bone remodeling / cell-cell contact zone / Golgi-associated vesicle membrane / connexin complex / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / gap junction / export across plasma membrane / Gap junction assembly / glutamate secretion / gap junction channel activity / positive regulation of stem cell proliferation / tight junction / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / maintenance of blood-brain barrier / RHOJ GTPase cycle / establishment of mitotic spindle orientation / RHOQ GTPase cycle / efflux transmembrane transporter activity / intercalated disc / xenobiotic transport / alpha-tubulin binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / bone development / tubulin binding / negative regulation of cell growth / cell junction / beta-catenin binding / cellular response to amyloid-beta / intracellular protein localization / heart development / cell-cell signaling / positive regulation of cold-induced thermogenesis / spermatogenesis / monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / apical plasma membrane / membrane raft / Golgi membrane / innate immune response / focal adhesion / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / signal transduction / mitochondrion / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gap junction channel protein cysteine-rich domain / Gap junction alpha-1 protein (Cx43) / Gap junction alpha-1 protein (Cx43), C-terminal / Gap junction alpha-1 protein (Cx43), alpha helix domain superfamily / Gap junction alpha-1 protein (Cx43) / Connexin, C-terminal / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain ...Gap junction channel protein cysteine-rich domain / Gap junction alpha-1 protein (Cx43) / Gap junction alpha-1 protein (Cx43), C-terminal / Gap junction alpha-1 protein (Cx43), alpha helix domain superfamily / Gap junction alpha-1 protein (Cx43) / Connexin, C-terminal / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain / de novo design (two linked rop proteins) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gap junction alpha-1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Lee, H.J. / Cha, H.J. / Jeong, H. / Lee, S.N. / Lee, C.W. / Woo, J.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2018R1C1B6004447 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Conformational changes in the human Cx43/GJA1 gap junction channel visualized using cryo-EM.
著者: Hyuk-Joon Lee / Hyung Jin Cha / Hyeongseop Jeong / Seu-Na Lee / Chang-Won Lee / Minsoo Kim / Jejoong Yoo / Jae-Sung Woo /
要旨: Connexin family proteins assemble into hexameric hemichannels in the cell membrane. The hemichannels dock together between two adjacent membranes to form gap junction intercellular channels (GJIChs). ...Connexin family proteins assemble into hexameric hemichannels in the cell membrane. The hemichannels dock together between two adjacent membranes to form gap junction intercellular channels (GJIChs). We report the cryo-electron microscopy structures of Cx43 GJICh, revealing the dynamic equilibrium state of various channel conformations in detergents and lipid nanodiscs. We identify three different N-terminal helix conformations of Cx43-gate-covering (GCN), pore-lining (PLN), and flexible intermediate (FIN)-that are randomly distributed in purified GJICh particles. The conformational equilibrium shifts to GCN by cholesteryl hemisuccinates and to PLN by C-terminal truncations and at varying pH. While GJIChs that mainly comprise GCN protomers are occluded by lipids, those containing conformationally heterogeneous protomers show markedly different pore sizes. We observe an α-to-π-helix transition in the first transmembrane helix, which creates a side opening to the membrane in the FIN and PLN conformations. This study provides basic structural information to understand the mechanisms of action and regulation of Cx43 GJICh.
履歴
登録2022年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-terminal deletion mutant of gap junction alpha-1 protein (Cx43-M257)
B: C-terminal deletion mutant of gap junction alpha-1 protein (Cx43-M257)
C: C-terminal deletion mutant of gap junction alpha-1 protein (Cx43-M257)
D: C-terminal deletion mutant of gap junction alpha-1 protein (Cx43-M257)
E: C-terminal deletion mutant of gap junction alpha-1 protein (Cx43-M257)
F: C-terminal deletion mutant of gap junction alpha-1 protein (Cx43-M257)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,3796
ポリマ－176,3796
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
C-terminal deletion mutant of gap junction alpha-1 protein (Cx43-M257) / Connexin-43 / Cx43 / Gap junction 43 kDa heart protein


分子量: 29396.547 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GJA1, GJAL / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17302
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dodecameric complex of C-terminal deletion mutant of human Cx43/GJA1 (Cx43-M257) in lipid nanodiscs (POPE)
タイプ: COMPLEX
詳細: Hemichannel of Human Cx43-M257 gap junction channel with gate-covering NTH and TM1-intermediate conformation
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影電子線照射量: 72.42 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 50633 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: CDL v1.2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004810050
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.762413626
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04241542
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00561644
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.86315874

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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