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- PDB-7xpx: Cryo-EM structure of the histone methyltransferase SET8 bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xpx
タイトルCryo-EM structure of the histone methyltransferase SET8 bound to H4K20Ecx-nucleosome
要素
  • (DNA (145-MER)) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone H4
  • N-lysine methyltransferase KMT5A
キーワードNUCLEAR PROTEIN/DNA / Methyltransferase / Nucleosome / NUCLEAR PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone methyltransferase activity / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Condensation of Prophase Chromosomes / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / transcription corepressor activity / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / : ...Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A / N-lysine methyltransferase KMT5A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Shi, L.X. / Zhou, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: FASEB J / 年: 2022
タイトル: Structural basis of nucleosomal H4K20 methylation by methyltransferase SET8.
著者: Liuxin Shi / Li Huang / Haizhen Long / Aoqun Song / Zheng Zhou /
要旨: Histone H4 lysine 20 monomethylation (H4K20me1) plays a crucial role in multiple processes including DNA damage repair, DNA replication, and cell cycle control. Histone methyltransferase SET8 ...Histone H4 lysine 20 monomethylation (H4K20me1) plays a crucial role in multiple processes including DNA damage repair, DNA replication, and cell cycle control. Histone methyltransferase SET8 (previously named PR-Set7/KMT5A) mediates the chromatin deposition of H4K20me1, but how SET8 recognizes and modifies H4 in the context of the nucleosome is not fully understood. Here, we developed a simple chemical modification approach for H4K20 substitution by using the lysine analog S-ethyl-L-cysteine (Ecx). Substitution of H4K20 with H4Ecx20 improves the stability of the SET8-nucleosome complex, allowing us to determine the cryo-EM structure at 3.2 Å resolution. Structural analyses show that SET8 directly interacts with the H4 tail and the H2A-H2B acidic patch to ensure nucleosome binding. SET8 residues R339, K341, K351 make contact with nucleosomal DNA at the super helical location 2 (SHL2). Substitution of SET8 DNA-binding residues with alanines decreases the SET8-nucleosome interaction and impairs the methyltransferase activity. Disrupting the binding between SET8 R192 and H2A-H2B acidic patch decreases the cellular level of H4K20me1. Together, these results reveal a near-atomic resolution structure of SET8-bound nucleosome and provide insights into the SET8-mediated H4K20 recognition and modification. The lysine-to-Ecx substitution approach can be applied to the study of other methyltransferases.
履歴
登録2022年5月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (145-MER)
J: DNA (145-MER)
K: N-lysine methyltransferase KMT5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,40712
ポリマ－223,00811
非ポリマー3981
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11265.247 Da / 分子数: 2 / Fragment: K20(ECX) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 N-lysine methyltransferase KMT5A / H4-K20-HMTase KMT5A / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5A / Lysine N-methyltransferase 5A / ...H4-K20-HMTase KMT5A / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5A / Lysine N-methyltransferase 5A / Lysine-specific methylase 5A / PR/SET domain-containing protein 07 / PR-Set7 / PR/SET07 / SET domain-containing protein 8


分子量: 25349.803 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT5A, PRSET7, SET07, SET8, SETD8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NQR1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 44761.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 44752.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#8: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Ternary complex of SET8 with H4K20Ecx nucleosome and SAMCOMPLEX#1-#70RECOMBINANT
2Histone H3/H4/H2A/H2BCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3DNACOMPLEX#5-#61RECOMBINANT
4N-lysine methyltransferase KMT5ACOMPLEX#71RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2227867
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 262534 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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