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万見
- PDB-7xkt: Human Cx36/GJD2 (BRIL-fused mutant) gap junction channel in deter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xkt
タイトルHuman Cx36/GJD2 (BRIL-fused mutant) gap junction channel in detergents at 2.2 Angstroms resolution
要素Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
キーワードMEMBRANE PROTEIN / connexin 36 / Cx36 / Gap Junction Channel / BRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


Electric Transmission Across Gap Junctions / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / neuronal action potential / visual perception / electron transport chain / cell-cell signaling / chemical synaptic transmission / periplasmic space ...Electric Transmission Across Gap Junctions / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / neuronal action potential / visual perception / electron transport chain / cell-cell signaling / chemical synaptic transmission / periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / synapse / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gap junction delta-2 protein (Cx36) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues ...Gap junction delta-2 protein (Cx36) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain / Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / Soluble cytochrome b562 / Gap junction delta-2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cho, H.J. / Lee, S.N. / Jeong, H. / Ryu, B. / Lee, H.J. / Woo, J.S. / Lee, H.H.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1A2B5B02002529 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2018R1C1B6004447 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structures of human Cx36/GJD2 neuronal gap junction channel.
著者: Seu-Na Lee / Hwa-Jin Cho / Hyeongseop Jeong / Bumhan Ryu / Hyuk-Joon Lee / Minsoo Kim / Jejoong Yoo / Jae-Sung Woo / Hyung Ho Lee /
要旨: Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular ...Connexin 36 (Cx36) is responsible for signal transmission in electrical synapses by forming interneuronal gap junctions. Despite the critical role of Cx36 in normal brain function, the molecular architecture of the Cx36 gap junction channel (GJC) is unknown. Here, we determine cryo-electron microscopy structures of Cx36 GJC at 2.2-3.6 Å resolutions, revealing a dynamic equilibrium between its closed and open states. In the closed state, channel pores are obstructed by lipids, while N-terminal helices (NTHs) are excluded from the pore. In the open state with pore-lining NTHs, the pore is more acidic than those in Cx26 and Cx46/50 GJCs, explaining its strong cation selectivity. The conformational change during channel opening also includes the α-to-π-helix transition of the first transmembrane helix, which weakens the protomer-protomer interaction. Our structural analyses provide high resolution information on the conformational flexibility of Cx36 GJC and suggest a potential role of lipids in the channel gating.
履歴
登録2022年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
B: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
C: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
D: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
E: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
F: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
G: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
H: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
I: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
J: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
K: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
L: Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)561,159120
ポリマ－491,99012
非ポリマー69,168108
水7,999444
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Gap junction delta-2 protein,Soluble cytochrome b562 / Connexin-36 / Cx36 / Gap junction alpha-9 protein / Cytochrome b-562


分子量: 40999.199 Da / 分子数: 12 / 変異: M29W,H124I,R128L / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The chimeric protein of Cx36 (UNP residues 1-108), BRIL (UNP residues 23-123 with mutation M29W, H124I, R128L), Cx36 (UNP residues 188-321), linker and tags
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: GJD2, GJA9, cybC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UKL4, UniProt: P0ABE7
#2: 化合物...
ChemComp-MC3 / 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE


分子量: 677.933 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H72NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#3: 化合物...
ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-LHG / 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / ジパルミトイルホスファチジルグリセロ-ル


分子量: 722.970 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H75O10P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 444 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cx36-BRIL / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 70095 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 59.88 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01918408
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.74224696
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.6666960
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.12808
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0082820

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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