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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7xjy | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Oryza sativa plastid glycyl-tRNA synthetase (apo form) | |||||||||
![]() | Glycine--tRNA ligase | |||||||||
![]() | LIGASE/RNA / GlyRS2 / Glycine-tRNA ligase / tRNA selection / GlyRS tRNA complex / chloroplasts / LIGASE / LIGASE-RNA complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / glycyl-tRNA aminoacylation / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / embryo development ending in seed dormancy / chloroplast stroma / regulation of embryonic development / mitochondrion / ATP binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
![]() | Yu, Z. / Wu, Z. / Li, Y. / Lu, G. / Lin, J. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of a two-step tRNA recognition mechanism for plastid glycyl-tRNA synthetase. 著者: Zhaoli Yu / Zihan Wu / Ye Li / Qiang Hao / Xiaofeng Cao / Gregor M Blaha / Jinzhong Lin / Guoliang Lu / ![]() ![]() 要旨: Two types of glycyl-tRNA synthetase (GlyRS) are known, the α2 and the α2β2 GlyRSs. Both types of synthetase employ a class II catalytic domain to aminoacylate tRNAGly. In plastids and some ...Two types of glycyl-tRNA synthetase (GlyRS) are known, the α2 and the α2β2 GlyRSs. Both types of synthetase employ a class II catalytic domain to aminoacylate tRNAGly. In plastids and some bacteria, the α and β subunits are fused and are designated as (αβ)2 GlyRSs. While the tRNA recognition and aminoacylation mechanisms are well understood for α2 GlyRSs, little is known about the mechanisms for α2β2/(αβ)2 GlyRSs. Here we describe structures of the (αβ)2 GlyRS from Oryza sativa chloroplast by itself and in complex with cognate tRNAGly. The set of structures reveals that the U-shaped β half of the synthetase selects the tRNA in a two-step manner. In the first step, the synthetase engages the elbow and the anticodon base C35 of the tRNA. In the second step, the tRNA has rotated ∼9° toward the catalytic centre. The synthetase probes the tRNA for the presence of anticodon base C36 and discriminator base C73. This intricate mechanism enables the tRNA to access the active site of the synthetase from a direction opposite to that of most other class II synthetases. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 311.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 243.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 60.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 89.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 33237MC ![]() 7xjzC ![]() 7xk0C ![]() 7xk1C ![]() 8h1cC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 117050.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 1.25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18283 / 対称性のタイプ: POINT |