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- PDB-7xii: Crystal structure of the aminopropyltransferase, SpeE from hypert... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xii
タイトルCrystal structure of the aminopropyltransferase, SpeE from hyperthermophilic crenarchaeon, Pyrobaculum calidifontis in complex with 5'-methylthioadenosine (MTA) & aminopropylagmatine
要素Polyamine aminopropyltransferase
キーワードTRANSFERASE / POLYAMINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


thermospermine synthase activity / spermidine synthase / spermidine synthase activity / spermidine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyamine biosynthesis domain, conserved site / Polyamine biosynthesis (PABS) domain signature. / Spermidine/spermine synthases / Polyamine biosynthesis domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain superfamily / Spermidine synthase tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis (PABS) domain profile. / Spermine/spermidine synthase domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1-{4-[(3-aminopropyl)amino]butyl}guanidine / 5'-DEOXY-5'-METHYLTHIOADENOSINE / Polyamine aminopropyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrobaculum calidifontis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Mizohata, E. / Yasuda, Y.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Science and TechnologyJPMJPR17GB 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)19H05780 日本
New Energy and Industrial Technology Development Organization (NEDO)JPNP18016 日本
引用ジャーナル: Catalysts / 年: 2022
タイトル: Substrate Specificity of an Aminopropyltransferase and the Biosynthesis Pathway of Polyamines in the Hyperthermophilic Crenarchaeon Pyrobaculum calidifontis.
著者: Fukuda, W. / Osaki, M. / Yasuda, Y. / Hidese, R. / Higuchi, T. / Umezawa, N. / Fujiwara, S. / Mizohata, E.
履歴
登録2022年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyamine aminopropyltransferase
B: Polyamine aminopropyltransferase
C: Polyamine aminopropyltransferase
D: Polyamine aminopropyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,61613
ポリマ－139,4394
非ポリマー2,1779
水9,782543
1
A: Polyamine aminopropyltransferase
B: Polyamine aminopropyltransferase
ヘテロ分子

C: Polyamine aminopropyltransferase
D: Polyamine aminopropyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,61613
ポリマ－139,4394
非ポリマー2,1779
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
Buried area12050 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area37790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.163, 57.173, 97.308
Angle α, β, γ (deg.)77.19, 78.32, 88.49
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALLEULEUAA4 - 28824 - 308
21VALVALLEULEUBB4 - 28824 - 308
12VALVALARGARGAA4 - 28924 - 309
22VALVALARGARGCC4 - 28924 - 309
13VALVALLEULEUAA4 - 28824 - 308
23VALVALLEULEUDD4 - 28824 - 308
14VALVALLEULEUBB4 - 28824 - 308
24VALVALLEULEUCC4 - 28824 - 308
15ARGARGARGARGBB2 - 28922 - 309
25ARGARGARGARGDD2 - 28922 - 309
16VALVALLEULEUCC4 - 28824 - 308
26VALVALLEULEUDD4 - 28824 - 308

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Polyamine aminopropyltransferase / Putrescine aminopropyltransferase / PAPT / Spermidine synthase / SPDS / SPDSY


分子量: 34859.758 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrobaculum calidifontis (古細菌) / 株: DSM 21063 / JCM 11548 / VA1 / 遺伝子: speE, Pcal_0772 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3MU81, spermidine synthase
#2: 化合物
ChemComp-MTA / 5'-DEOXY-5'-METHYLTHIOADENOSINE / メチルチオアデノシン


分子量: 297.334 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H15N5O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-AG3 / 1-{4-[(3-aminopropyl)amino]butyl}guanidine / N1-aminopropylagmatine


分子量: 187.286 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H21N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 543 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Sodium formate, HEPES, PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→46.47 Å / Num. obs: 53669 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 9.9 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / Num. unique obs: 4661 / CC1/2: 0.961

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Cootモデル構築
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7XIF

7xif


解像度: 2.25→46.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 4.416 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.313 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17021 2616 4.9 %RANDOM
Rwork0.14918 ---
obs0.15023 51035 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.403 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å2-0.33 Å2-0.33 Å2
2--0.26 Å20.22 Å2
3----0.42 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.25→46.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9144 0 147 543 9834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0129507
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6841.65412910
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4151144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.93121.484512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.942151566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.351570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.21235
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.027304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2012.1454592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0573.2055728
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1482.5474915
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.27329.94114516
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A94770.06
12B94770.06
21A95510.05
22C95510.05
31A95290.06
32D95290.06
41B95130.06
42C95130.06
51B96450.06
52D96450.06
61C95520.06
62D95520.06
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.196 152 -
Rwork0.165 3850 -
obs--99.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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