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万見
- PDB-7xhb: Structure of the SecA/SecYE/proOmpA(4Y)-sfGFP complex with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xhb
タイトルStructure of the SecA/SecYE/proOmpA(4Y)-sfGFP complex with ADP
要素
  • (Protein translocase subunit ...) x 3
  • Translocating peptide
キーワードTRANSLOCASE / SecA ATPase / membrane protein / protein translocation / TRANSLOCATE
機能・相同性
機能・相同性情報


cell envelope Sec protein transport complex / protein-exporting ATPase activity / protein-secreting ATPase / protein transport by the Sec complex / intracellular protein transmembrane transport / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / protein import / signal sequence binding / protein transmembrane transporter activity / protein secretion ...cell envelope Sec protein transport complex / protein-exporting ATPase activity / protein-secreting ATPase / protein transport by the Sec complex / intracellular protein transmembrane transport / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / protein import / signal sequence binding / protein transmembrane transporter activity / protein secretion / protein targeting / membrane raft / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / SEC-C motif / SEC-C motif / Protein translocase subunit SecA / SecA DEAD-like, N-terminal / SecA Wing/Scaffold / SecA, preprotein cross-linking domain / SecA motor DEAD / SecA conserved site ...SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / SEC-C motif / SEC-C motif / Protein translocase subunit SecA / SecA DEAD-like, N-terminal / SecA Wing/Scaffold / SecA, preprotein cross-linking domain / SecA motor DEAD / SecA conserved site / SecA, Wing/Scaffold superfamily / SecA, preprotein cross-linking domain superfamily / SecA, C-terminal helicase domain / SecA preprotein cross-linking domain / SecA Wing and Scaffold domain / SecA DEAD-like domain / SecA P-loop domain / SecA family signature. / SecA family profile. / SecA DEAD-like domain / SecA preprotein cross-linking domain / Protein translocase subunit SecY / Protein secE/sec61-gamma signature. / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit / SecY/SEC61-alpha family / SecY domain superfamily / SecY conserved site / SecY / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein translocase subunit SecE / Protein translocase subunit SecY / Protein translocase subunit SecA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
Geobacillus thermodenitrificans NG80-2 (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Dong, L. / Li, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870835 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structural basis of SecA-mediated protein translocation.
著者: Linlin Dong / Song Yang / Jingxia Chen / Xiaofei Wu / Dongjie Sun / Chen Song / Long Li /
要旨: Secretory proteins are cotranslationally or posttranslationally translocated across lipid membranes via a protein-conducting channel named SecY in prokaryotes and Sec61 in eukaryotes. The vast ...Secretory proteins are cotranslationally or posttranslationally translocated across lipid membranes via a protein-conducting channel named SecY in prokaryotes and Sec61 in eukaryotes. The vast majority of secretory proteins in bacteria are driven through the channel posttranslationally by SecA, a highly conserved ATPase. How a polypeptide chain is moved by SecA through the SecY channel is poorly understood. Here, we report electron cryomicroscopy structures of the active SecA-SecY translocon with a polypeptide substrate. The substrate is captured in different translocation states when clamped by SecA with different nucleotides. Upon binding of an ATP analog, SecA undergoes global conformational changes to push the polypeptide substrate toward the channel in a way similar to how the RecA-like helicases translocate their nucleic acid substrates. The movements of the polypeptide substrates in the SecA-SecY translocon share a similar structural basis to those in the ribosome-SecY complex during cotranslational translocation.
履歴
登録2022年4月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein translocase subunit SecA
Y: Protein translocase subunit SecY
E: Protein translocase subunit SecE
B: Translocating peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,1666
ポリマ－180,7144
非ポリマー4522
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Protein translocase subunit ... , 3種, 3分子 AYE

#1: タンパク質 Protein translocase subunit SecA


分子量: 88673.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: secA / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P28366, protein-secreting ATPase
#2: タンパク質 Protein translocase subunit SecY


分子量: 47628.238 Da / 分子数: 1 / Mutation: G60C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus thermodenitrificans NG80-2 (バクテリア)
株: NG80-2 / 遺伝子: secY / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: A4IJK8
#3: タンパク質 Protein translocase subunit SecE


分子量: 7030.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus thermodenitrificans NG80-2 (バクテリア)
株: NG80-2 / 遺伝子: secE / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: A4IJH4

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#4: タンパク質 Translocating peptide


分子量: 37381.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12

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非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of the SecA/SecYE/proOmpA(4Y)-sfGFP with ADP.COMPLEX#1-#40RECOMBINANT
2SecACOMPLEX#11RECOMBINANT
3SecYCOMPLEX#21RECOMBINANT
4SecECOMPLEX#31RECOMBINANT
5sfGFPCOMPLEX#41RECOMBINANT
分子量値: 0.18 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)224308
32Geobacillus thermodenitrificans NG80-2 (バクテリア)420246
43Geobacillus thermodenitrificans NG80-2 (バクテリア)420246
54Escherichia coli (大腸菌)562
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
32Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
43Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
54Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
緩衝液pH: 7
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 57.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1083447 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00510292
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.02513902
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.3456940
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.061588
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071777

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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