[日本語] English
- PDB-7xgw: Apo structure of LW domain from Trypanosoma brucei -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xgw
タイトルApo structure of LW domain from Trypanosoma brucei
要素Transcription elongation factor s-II
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription elongation / TFIIS / Leo1
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
TFIIS helical bundle-like domain / Transcription factor IIS, N-terminal / TFIIS N-terminal domain profile. / TFIIS/LEDGF domain superfamily / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PWWP domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Liao, S. / Gao, J. / Chen, M. / Tu, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071220 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / : 2023
タイトル: Structural basis for evolutionarily conserved interactions between TFIIS and Paf1C.
著者: Gao, J. / Jishage, M. / Wang, Y. / Wang, R. / Chen, M. / Zhu, Z. / Zhang, J. / Diwu, Y. / Xu, C. / Liao, S. / Roeder, R.G. / Tu, X.
履歴
登録2022年4月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
F: Transcription elongation factor s-II
A: Transcription elongation factor s-II
B: Transcription elongation factor s-II
C: Transcription elongation factor s-II
D: Transcription elongation factor s-II
E: Transcription elongation factor s-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,0756
ポリマ-89,0756
非ポリマー00
1,40578
1
F: Transcription elongation factor s-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8461
ポリマ-14,8461
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Transcription elongation factor s-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8461
ポリマ-14,8461
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Transcription elongation factor s-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8461
ポリマ-14,8461
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
C: Transcription elongation factor s-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8461
ポリマ-14,8461
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
5
D: Transcription elongation factor s-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8461
ポリマ-14,8461
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
6
E: Transcription elongation factor s-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8461
ポリマ-14,8461
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.724, 111.724, 93.970
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 254 through 265 or (resid 266...
21(chain B and (resid 254 through 272 or (resid 273...
31(chain C and (resid 254 through 265 or (resid 266...
41(chain D and (resid 254 through 264 or (resid 265...
51(chain E and (resid 254 through 265 or (resid 266...
61(chain F and (resid 254 through 264 or (resid 265...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPLYSLYS(chain A and (resid 254 through 265 or (resid 266...AB254 - 26528 - 39
12GLUGLUGLUGLU(chain A and (resid 254 through 265 or (resid 266...AB26640
13ASPASPALAALA(chain A and (resid 254 through 265 or (resid 266...AB254 - 35628 - 130
14ASPASPALAALA(chain A and (resid 254 through 265 or (resid 266...AB254 - 35628 - 130
15ASPASPALAALA(chain A and (resid 254 through 265 or (resid 266...AB254 - 35628 - 130
16ASPASPALAALA(chain A and (resid 254 through 265 or (resid 266...AB254 - 35628 - 130
21ASPASPMETMET(chain B and (resid 254 through 272 or (resid 273...BC254 - 27228 - 46
22GLUGLUGLUGLU(chain B and (resid 254 through 272 or (resid 273...BC27347
23ASPASPLEULEU(chain B and (resid 254 through 272 or (resid 273...BC254 - 35228 - 126
24ASPASPLEULEU(chain B and (resid 254 through 272 or (resid 273...BC254 - 35228 - 126
25ASPASPLEULEU(chain B and (resid 254 through 272 or (resid 273...BC254 - 35228 - 126
26ASPASPLEULEU(chain B and (resid 254 through 272 or (resid 273...BC254 - 35228 - 126
31ASPASPLYSLYS(chain C and (resid 254 through 265 or (resid 266...CD254 - 26528 - 39
32GLUGLUGLUGLU(chain C and (resid 254 through 265 or (resid 266...CD26640
41ASPASPGLYGLY(chain D and (resid 254 through 264 or (resid 265...DE254 - 26428 - 38
42LYSLYSGLUGLU(chain D and (resid 254 through 264 or (resid 265...DE265 - 26639 - 40
43ASPASPLEULEU(chain D and (resid 254 through 264 or (resid 265...DE254 - 35228 - 126
44ASPASPLEULEU(chain D and (resid 254 through 264 or (resid 265...DE254 - 35228 - 126
45ASPASPLEULEU(chain D and (resid 254 through 264 or (resid 265...DE254 - 35228 - 126
46ASPASPLEULEU(chain D and (resid 254 through 264 or (resid 265...DE254 - 35228 - 126
51ASPASPLYSLYS(chain E and (resid 254 through 265 or (resid 266...EF254 - 26528 - 39
52GLUGLUGLUGLU(chain E and (resid 254 through 265 or (resid 266...EF26640
53ASPASPALAALA(chain E and (resid 254 through 265 or (resid 266...EF254 - 35328 - 127
54ASPASPALAALA(chain E and (resid 254 through 265 or (resid 266...EF254 - 35328 - 127
55ASPASPALAALA(chain E and (resid 254 through 265 or (resid 266...EF254 - 35328 - 127
56ASPASPALAALA(chain E and (resid 254 through 265 or (resid 266...EF254 - 35328 - 127
61ASPASPGLYGLY(chain F and (resid 254 through 264 or (resid 265...FA254 - 26428 - 38
62LYSLYSGLUGLU(chain F and (resid 254 through 264 or (resid 265...FA265 - 26639 - 40
63ASPASPALAALA(chain F and (resid 254 through 264 or (resid 265...FA254 - 35628 - 130
64ASPASPALAALA(chain F and (resid 254 through 264 or (resid 265...FA254 - 35628 - 130
65ASPASPALAALA(chain F and (resid 254 through 264 or (resid 265...FA254 - 35628 - 130
66ASPASPALAALA(chain F and (resid 254 through 264 or (resid 265...FA254 - 35628 - 130

-
要素

#1: タンパク質
Transcription elongation factor s-II


分子量: 14845.907 Da / 分子数: 6 / 断片: LW domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (strain 927/4 GUTat10.1) (トリパノソーマ)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q586Y0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.29 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.5M Lithium sulfate monohydrate, 0.1M Tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.22
反射解像度: 2.25→48.38 Å / Num. obs: 32354 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 19.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 1.111 / Num. unique obs: 2857 / CC1/2: 0.798

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7FAX
解像度: 2.25→42.265 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 64.86 / 位相誤差: 30.58 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2299 1994 6.17 %
Rwork0.1993 30297 -
obs0.2025 32323 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 175.47 Å2 / Biso mean: 54.7945 Å2 / Biso min: 28.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→42.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4441 0 0 78 4519
Biso mean---46.44 -
残基数----599
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A1686X-RAY DIFFRACTION10.994TORSIONAL
12B1686X-RAY DIFFRACTION10.994TORSIONAL
13C1686X-RAY DIFFRACTION10.994TORSIONAL
14D1686X-RAY DIFFRACTION10.994TORSIONAL
15E1686X-RAY DIFFRACTION10.994TORSIONAL
16F1686X-RAY DIFFRACTION10.994TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2527-2.3090.29441430.2782121226493
2.309-2.37140.28031390.26982136227594
2.3714-2.44110.2991440.26712148229294
2.4411-2.51990.29311430.25782164230794
2.5199-2.60990.25781420.25692146228894
2.6099-2.71430.28271400.24132136227694
2.7143-2.83780.24281420.22812162230494
2.8378-2.98730.27411400.22582160230094
2.9873-3.17430.28991430.23682176231994
3.1743-3.4190.25431460.21542161230794
3.419-3.76260.22251440.19082167231194
3.7626-4.30570.19211330.16482118225190
4.3057-5.41980.17171450.15652197234294
5.4198-30.5080.20651480.1812305245394
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.5225 Å / Origin y: 0.6102 Å / Origin z: -11.2606 Å
111213212223313233
T0.4239 Å20.0381 Å2-0.0233 Å2-0.3763 Å2-0.0334 Å2--0.2803 Å2
L0.0053 °20.0402 °2-0.0134 °2-0.1478 °2-0.0593 °2--0.0109 °2
S0.0037 Å °-0.0236 Å °0.0111 Å °-0.0336 Å °0.0094 Å °0.0053 Å °-0.0064 Å °-0.0307 Å °-0.0191 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allF254 - 356
2X-RAY DIFFRACTION1allA254 - 356
3X-RAY DIFFRACTION1allB254 - 352
4X-RAY DIFFRACTION1allC254 - 353
5X-RAY DIFFRACTION1allD254 - 352
6X-RAY DIFFRACTION1allE254 - 353
7X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 135

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る