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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7xfr | ||||||
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タイトル | Crystal structure of WIPI2b in complex with the second site of ATG16L1 | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN BINDING / WIPI2b / ATG16L1 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 C-terminal protein lipidation / Atg12-Atg5-Atg16 complex / vacuole-isolation membrane contact site / ubiquitin-like protein transferase activity / microautophagy / xenophagy / corpus callosum development / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / endolysosome membrane ...C-terminal protein lipidation / Atg12-Atg5-Atg16 complex / vacuole-isolation membrane contact site / ubiquitin-like protein transferase activity / microautophagy / xenophagy / corpus callosum development / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / endolysosome membrane / negative stranded viral RNA replication / Macroautophagy / axoneme / autophagosome membrane / autophagosome assembly / positive regulation of autophagy / protein-membrane adaptor activity / sperm midpiece / autophagosome / hippocampus development / macroautophagy / protein transport / GTPase binding / defense response to virus / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å | ||||||
データ登録者 | Gong, X.Y. / Pan, L.F. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023 タイトル: ATG16L1 adopts a dual-binding site mode to interact with WIPI2b in autophagy. 著者: Gong, X. / Wang, Y. / Tang, Y. / Wang, Y. / Zhang, M. / Li, M. / Zhang, Y. / Pan, L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7xfr.cif.gz | 462.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7xfr.ent.gz | 370.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7xfr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7xfr_validation.pdf.gz | 458.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7xfr_full_validation.pdf.gz | 465.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7xfr_validation.xml.gz | 32 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7xfr_validation.cif.gz | 47.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xf/7xfr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xf/7xfr | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7f69C 5ltgS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35310.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WIPI2, CGI-50 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y4P8-2 #2: タンパク質 | 分子量: 7815.774 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATG16L1, APG16L, UNQ9393/PRO34307 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q676U5 #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.03 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.1 M MES monohydrate(pH 6.5), 12% w/v Polyethylene glycol 20000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2020年11月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.76→73.59 Å / Num. obs: 83257 / % possible obs: 93.71 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 31.73 Å2 / Rrim(I) all: 0.037 / Net I/av σ(I): 24.4 / Net I/σ(I): 24.71 |
反射 シェル | 解像度: 1.76→1.79 Å / Num. unique obs: 4440 / Rrim(I) all: 0.748 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5LTG 解像度: 1.76→24.99 Å / SU ML: 0.1383 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.7137 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.27 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.76→24.99 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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