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- PDB-7xcm: Crystal structure of sulfite MttB structure at 3.2 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xcm
タイトルCrystal structure of sulfite MttB structure at 3.2 A resolution
要素Trimethylamine methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / pyrrolysine / trimethylamine / methyltransferase / corrinoid protein
機能・相同性
機能・相同性情報


trimethylamine-corrinoid protein Co-methyltransferase / trimethylamine methyltransferase activity / methanogenesis / methylation
類似検索 - 分子機能
Trimethylamine methyltransferase, Methanosarcina / Trimethylamine methyltransferase / MttB-like superfamily / Trimethylamine methyltransferase (MTTB)
類似検索 - ドメイン・相同性
3-METHYL-5-SULFO-PYRROLIDINE-2-CARBOXYLIC ACID / Trimethylamine methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina barkeri MS (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Li, J. / Chan, M.K.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)14116620 香港
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Insights into pyrrolysine function from structures of a trimethylamine methyltransferase and its corrinoid protein complex.
著者: Li, J. / Kang, P.T. / Jiang, R. / Lee, J.Y. / Soares, J.A. / Krzycki, J.A. / Chan, M.K.
履歴
登録2022年3月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trimethylamine methyltransferase
B: Trimethylamine methyltransferase
C: Trimethylamine methyltransferase
D: Trimethylamine methyltransferase
E: Trimethylamine methyltransferase
F: Trimethylamine methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,88529
ポリマ－328,4786
非ポリマー2,40623
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area50220 Å2
ΔGint-317 kcal/mol
Surface area88030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.840, 174.840, 300.121
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質
Trimethylamine methyltransferase


分子量: 54746.387 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanosarcina barkeri MS (古細菌)
遺伝子: MSBRM_0461 / 発現宿主: Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
参照: UniProt: A0A0E3QRM4, trimethylamine-corrinoid protein Co-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-BG3 / 3-METHYL-5-SULFO-PYRROLIDINE-2-CARBOXYLIC ACID


分子量: 209.220 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.1 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1 ul protein (8 mg/mL MttB in 20 mM potassium phosphate buffer pH 7.4, 500 mM NaCl, 240 mM imidazole, 20% glycerol), 1 ul reservoir (4% MPD, 0.1 M citric acid pH 4.5) solutions, reservoir ...詳細: 1 ul protein (8 mg/mL MttB in 20 mM potassium phosphate buffer pH 7.4, 500 mM NaCl, 240 mM imidazole, 20% glycerol), 1 ul reservoir (4% MPD, 0.1 M citric acid pH 4.5) solutions, reservoir solution containing saturated sodium dithionite

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2018年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. obs: 74099 / % possible obs: 85.4 % / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.196 / Net I/σ(I): 2.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.27 Å / Num. unique obs: 11486 / Rpim(I) all: 0.254

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7xcl

7xcl


解像度: 3.2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 7479 8.5 %
Rwork0.1665 66605 -
obs-74084 84.5 %
溶媒の処理Bsol: 46.955 Å2
原子変位パラメータBiso max: 149.96 Å2 / Biso mean: 53.0752 Å2 / Biso min: 1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.096 Å20 Å20 Å2
2---10.096 Å20 Å2
3---20.192 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22588 0 144 165 22897
Biso mean--67.91 28.77 -
残基数----2963
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.277
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.0241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it11.4432
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it10.1642
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it14.2072.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2-3.310.33897870.24797002778990.2
3.31-3.450.32597950.23467019781489.9
3.45-3.60.3087790.22146957773689.3
3.6-3.790.27427480.19856981772988.7
3.79-4.030.26447620.17826776753886.5
4.03-4.330.23677690.15116456722582.8
4.33-4.770.20197300.13226314704480.4
4.77-5.440.20376490.12836295694478.9
5.44-6.810.2387100.16146184689477.9
6.81-200.17257500.12076621737181
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION6x7so3.param
X-RAY DIFFRACTION7na6.param
X-RAY DIFFRACTION8gol.param
X-RAY DIFFRACTION9cis_peptide_40pro111thr223pro.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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