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- PDB-7xce: Crystal structure of Ankyrin G in complex with neurofascin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xce
タイトルCrystal structure of Ankyrin G in complex with neurofascin
要素Neurofascin,Ankyrin-3
キーワードPROTEIN BINDING / CELL ADHESION / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Schwann cell microvillus / regulation of protein targeting / positive regulation of sodium ion import across plasma membrane / Neurofascin interactions / positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / maintenance of protein location in plasma membrane / membrane assembly / protein localization to axon / clustering of voltage-gated sodium channels ...Schwann cell microvillus / regulation of protein targeting / positive regulation of sodium ion import across plasma membrane / Neurofascin interactions / positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / maintenance of protein location in plasma membrane / membrane assembly / protein localization to axon / clustering of voltage-gated sodium channels / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / protein localization to paranode region of axon / spectrin-associated cytoskeleton / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / regulation of potassium ion transport / paranodal junction assembly / magnesium ion homeostasis / positive regulation of membrane potential / protein localization to juxtaparanode region of axon / cell-cell adhesion mediator activity / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / plasma membrane organization / paranodal junction / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of cation channel activity / maintenance of protein location in cell / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / paranode region of axon / positive regulation of sodium ion transport / Golgi to plasma membrane protein transport / peripheral nervous system development / negative regulation of endocytosis / axon initial segment / costamere / cellular response to magnesium ion / anterograde axonal transport / regulation of modification of postsynaptic structure / node of Ranvier / Neutrophil degranulation / spectrin binding / neuromuscular junction development / axon development / transmission of nerve impulse / mitotic cytokinesis / response to immobilization stress / positive regulation of protein targeting to membrane / intercalated disc / bicellular tight junction / lateral plasma membrane / neuronal action potential / cytoskeletal protein binding / axon cytoplasm / T-tubule / myelination / axonogenesis / axon guidance / sarcoplasmic reticulum / basal plasma membrane / protein localization to plasma membrane / establishment of protein localization / synapse organization / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / brain development / neuromuscular junction / sarcolemma / cell-cell adhesion / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / cytoskeleton / lysosome / postsynapse / neuron projection / postsynaptic density / cadherin binding / protein domain specific binding / axon / synapse / dendrite / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / cell surface / signal transduction / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neurofascin / Ankyrin-3, death domain / Neurofascin/L1/NrCAM, C-terminal domain / Bravo-like intracellular region / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain ...Neurofascin / Ankyrin-3, death domain / Neurofascin/L1/NrCAM, C-terminal domain / Bravo-like intracellular region / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Ankyrin repeat-containing domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin-3 / Neurofascin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者He, L. / Li, J. / Wang, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Crystal structure of Ankyrin-G in complex with a fragment of Neurofascin reveals binding mechanisms required for integrity of the axon initial segment.
著者: He, L. / Jiang, W. / Li, J. / Wang, C.
履歴
登録2022年3月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurofascin,Ankyrin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8893
ポリマ－28,7011
非ポリマー1882
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area440 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12230 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)97.877, 97.877, 89.101
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Neurofascin,Ankyrin-3 / ANK-3 / Ankyrin-G


分子量: 28700.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of Neurofascin, Linker, and Ankyrin-3
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nfasc, Ank3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P97685, UniProt: O70511
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.91 %
結晶化温度: 289.2 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris (pH 5.5), 17% w/v polyethylene glycol 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 15440 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.137 / Χ2: 2.027 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 83059
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.545.60.9137600.7860.4191.0061.41799.9
2.54-2.595.60.7157480.8570.3280.7891.414100
2.59-2.645.60.6927650.870.3190.7631.455100
2.64-2.695.60.5937520.8930.2730.6541.421100
2.69-2.755.60.5117510.9340.2350.5641.55899.9
2.75-2.825.50.4717610.9610.2170.521.552100
2.82-2.895.50.4157600.9570.1920.4591.56199.9
2.89-2.965.50.3377590.9490.1560.3721.71499.9
2.96-3.055.50.2997560.9640.1380.331.79599.9
3.05-3.155.40.2367740.9720.110.2611.931100
3.15-3.265.40.1877580.9850.0880.2081.92100
3.26-3.395.40.167660.9850.0760.1782.09799.7
3.39-3.555.30.1217590.9910.0580.1342.0999.7
3.55-3.735.20.0997810.9910.0480.112.32199.7
3.73-3.975.10.087680.9940.0390.0892.33299.7
3.97-4.275.40.087850.9940.0380.0892.66599.7
4.27-4.75.40.0747850.9940.0350.0822.94599.6
4.7-5.385.30.0777860.9930.0370.0852.69899.5
5.38-6.785.20.0788040.9930.0380.0872.61199.1
6.78-504.70.068620.9940.0310.0683.20596.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.18.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5Y4E

5y4e


解像度: 2.5→34.6 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.32 / 位相誤差: 22.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2333 744 4.83 %
Rwork0.1932 14667 -
obs0.1952 15411 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 115.15 Å2 / Biso mean: 50.9493 Å2 / Biso min: 28.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→34.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1801 0 11 30 1842
Biso mean--59.5 48.24 -
残基数----246
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.70.29741450.249728713016100
2.7-2.970.27651390.236728883027100
2.97-3.40.26951480.218929003048100
3.4-4.280.21451390.177629483087100
4.28-34.60.21081730.17133060323399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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