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- PDB-7x4y: Crystal structure of Bacteroides thetaiotaomicron glutamate decar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x4y
タイトルCrystal structure of Bacteroides thetaiotaomicron glutamate decarboxylase BTGAD-PLP-GABA complex
要素Glutamate decarboxylaseグルタミン酸デカルボキシラーゼ
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / complex / GABA
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミン酸デカルボキシラーゼ / glutamate decarboxylase activity / glutamate catabolic process / pyridoxal phosphate binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
グルタミン酸デカルボキシラーゼ / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
GAMMA-AMINO-BUTANOIC ACID / ピリドキサールリン酸 / グルタミン酸デカルボキシラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, S. / Du, G. / Wang, Y. / Wen, B. / Xin, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Other governmentS2020JBKY-13 中国
引用ジャーナル: Food Chem / 年: 2023
タイトル: Coordinated regulation of Bacteroides thetaiotaomicron glutamate decarboxylase activity by multiple elements under different pH.
著者: Liu, S. / Wen, B. / Du, G. / Wang, Y. / Ma, X. / Yu, H. / Zhang, J. / Fan, S. / Zhou, H. / Xin, F.
履歴
登録2022年3月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月19日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id
改定 2.12023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate decarboxylase
B: Glutamate decarboxylase
C: Glutamate decarboxylase
D: Glutamate decarboxylase
E: Glutamate decarboxylase
F: Glutamate decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,58518
ポリマ－329,4836
非ポリマー2,10212
水27,2211511
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area51490 Å2
ΔGint-266 kcal/mol
Surface area81990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.736, 130.689, 109.761
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.040, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glutamate decarboxylase / グルタミン酸デカルボキシラーゼ


分子量: 54913.844 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 (バクテリア)
遺伝子: BT_2570 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8A4M9, グルタミン酸デカルボキシラーゼ
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-ABU / GAMMA-AMINO-BUTANOIC ACID / GAMMA(AMINO)-BUTYRIC ACID / GABA / Γ-アミノ酪酸


分子量: 103.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 神経伝達物質, 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1511 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 13% PEG 3350, 7% pH4.0 TacsimateTM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 236110 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 29.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 0.651 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.91-1.943.60.463117670.850.2830.5450.27999
1.94-1.983.70.43117750.8790.2590.5040.28999.4
1.98-2.023.70.359118570.9130.2150.420.31299.4
2.02-2.063.60.32118140.9060.1980.3770.33399.2
2.06-2.13.60.283117070.9290.1720.3320.36599
2.1-2.154.10.25118660.9570.1430.2890.38999.5
2.15-2.240.226118510.9580.1290.2610.41899.6
2.2-2.2640.197118320.9670.1130.2280.4799.3
2.26-2.3340.172118390.9690.10.20.50999.4
2.33-2.413.90.149118100.9770.0880.1740.54699.2
2.41-2.493.70.136117670.9760.0830.160.62698.7
2.49-2.593.80.121117060.9810.0720.1410.64698.5
2.59-2.714.10.113118400.9830.0650.1310.71399.3
2.71-2.8540.096118550.9870.0560.1120.76499.1
2.85-3.0340.088118110.9880.0520.1030.85899.1
3.03-3.273.70.077116870.9890.0470.0910.98797.8
3.27-3.5940.071118380.9910.0420.0831.10799.1
3.59-4.1140.062118970.9920.0370.0721.15599.3
4.11-5.183.80.056117430.9940.0340.0661.17297.7
5.18-5040.049118480.9960.0280.0570.94697.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PMM

1pmm


解像度: 1.9→26.49 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 22.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2123 11697 4.96 %
Rwork0.1809 224331 -
obs0.1825 236028 98.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 94.72 Å2 / Biso mean: 37.5126 Å2 / Biso min: 18.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→26.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21987 0 132 1511 23630
Biso mean--33.66 40.14 -
残基数----2743
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.920.30723020.26165831613376
1.92-1.940.28863960.25937452784899
1.94-1.960.28294240.25417550797499
1.96-1.990.28744340.2387462789699
1.99-2.020.2923660.2317540790699
2.02-2.040.25993920.22777544793699
2.04-2.070.26944020.22087509791199
2.07-2.10.24714260.209175187944100
2.1-2.140.22623960.200275517947100
2.14-2.170.25043440.202975567900100
2.17-2.210.20333660.190876277993100
2.21-2.250.22574100.19077534794499
2.25-2.290.24854190.19597511793099
2.29-2.340.22354030.19247622802599
2.34-2.390.23464090.19117455786499
2.39-2.450.22924290.19557451788099
2.45-2.510.2183970.1957494789198
2.51-2.570.25893170.19217530784799
2.57-2.650.21824170.18717533795099
2.65-2.740.22513820.18387588797099
2.74-2.830.21464100.18917538794899
2.83-2.950.21994040.19057550795499
2.95-3.080.21823940.19027544793899
3.08-3.240.2244000.19377388778897
3.24-3.440.2053560.18087602795899
3.44-3.710.19673510.16747609796099
3.71-4.080.17673850.15467606799199
4.08-4.670.18843560.14977561791798
4.67-5.870.17824260.15697495792198
5.87-26.490.17613840.16147580796497

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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