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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7x4n | ||||||||||||||||||
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タイトル | Crystal Structure of C. elegans kinesin-4 KLP-12 complexed with tubulin and DARPin | ||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | MOTOR PROTEIN / kinesin-4 / KLP-12 / KIF21A / KIF21B / microtubule / tubulin / axon / CFEOM1 / DARPin | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / microtubule motor activity / kinesin complex / microtubule-based movement / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule binding ...COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / microtubule motor activity / kinesin complex / microtubule-based movement / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | synthetic construct (人工物) Caenorhabditis elegans (センチュウ) Sus scrofa (ブタ) | ||||||||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Taguchi, S. / Imasaki, T. / Saijo-Hamano, Y. / Sakai, N. / Nitta, R. | ||||||||||||||||||
資金援助 | 日本, 5件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2022 タイトル: Structural model of microtubule dynamics inhibition by kinesin-4 from the crystal structure of KLP-12 -tubulin complex. 著者: Taguchi, S. / Nakano, J. / Imasaki, T. / Kita, T. / Saijo-Hamano, Y. / Sakai, N. / Shigematsu, H. / Okuma, H. / Shimizu, T. / Nitta, E. / Kikkawa, S. / Mizobuchi, S. / Niwa, S. / Nitta, R. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7x4n.cif.gz | 275.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7x4n.ent.gz | 215 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7x4n.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7x4n_validation.pdf.gz | 1.9 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7x4n_full_validation.pdf.gz | 2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7x4n_validation.xml.gz | 50.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7x4n_validation.cif.gz | 67.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x4/7x4n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x4/7x4n | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 5mioS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 4分子 ABCE
#1: タンパク質 | 分子量: 50121.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02550 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554 |
#3: タンパク質 | 分子量: 16792.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
#4: タンパク質 | 分子量: 40013.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ) 遺伝子: klp-12, CELE_T01G1.1, T01G1.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G5EGS3 |
-非ポリマー , 4種, 5分子
#5: 化合物 | ChemComp-GTP / | ||||
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#6: 化合物 | #7: 化合物 | ChemComp-GDP / | #8: 化合物 | ChemComp-ANP / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.76 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: ammonium acetate, HEPES, polyethylene glycol (PEG) 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月9日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.88→50 Å / Num. obs: 34669 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 87.1 % / CC1/2: 0.977 / Rrim(I) all: 0.355 / Net I/σ(I): 19.28 |
反射 シェル | 解像度: 2.88→3.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.39 / Num. unique obs: 5455 / CC1/2: 0.513 / Rrim(I) all: 1.97 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5MIO 解像度: 2.88→49.25 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.98 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.88→49.25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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