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- PDB-7x4n: Crystal Structure of C. elegans kinesin-4 KLP-12 complexed with t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x4n
タイトルCrystal Structure of C. elegans kinesin-4 KLP-12 complexed with tubulin and DARPin
要素
  • DARPin
  • Kinesin-like protein
  • Tubulin alpha-1A chain
  • Tubulin beta chain
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin-4 / KLP-12 / KIF21A / KIF21B / microtubule / tubulin / axon / CFEOM1 / DARPin
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / kinesin complex / microtubule motor activity / motile cilium / microtubule-based movement / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration ...COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / kinesin complex / microtubule motor activity / motile cilium / microtubule-based movement / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / mitotic cell cycle / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Kinesin-like protein klp-12 / Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Caenorhabditis elegans (センチュウ)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Taguchi, S. / Imasaki, T. / Saijo-Hamano, Y. / Sakai, N. / Nitta, R.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101070 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19K07246 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H03396 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21gm0810013 日本
Japan Science and TechnologyJPMJMS2024 日本
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structural model of microtubule dynamics inhibition by kinesin-4 from the crystal structure of KLP-12 -tubulin complex.
著者: Taguchi, S. / Nakano, J. / Imasaki, T. / Kita, T. / Saijo-Hamano, Y. / Sakai, N. / Shigematsu, H. / Okuma, H. / Shimizu, T. / Nitta, E. / Kikkawa, S. / Mizobuchi, S. / Niwa, S. / Nitta, R.
履歴
登録2022年3月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1A chain
B: Tubulin beta chain
C: DARPin
E: Kinesin-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,3559
ポリマ－156,8344
非ポリマー1,5215
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9210 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area51020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.330, 80.980, 117.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCE

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1A chain / Alpha-tubulin 1 / Tubulin alpha-1 chain


分子量: 50121.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02550
#2: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#3: タンパク質 DARPin


分子量: 16792.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質 Kinesin-like protein


分子量: 40013.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: klp-12, CELE_T01G1.1, T01G1.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G5EGS3

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非ポリマー , 4種, 5分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: ammonium acetate, HEPES, polyethylene glycol (PEG) 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→50 Å / Num. obs: 34669 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 87.1 % / CC1/2: 0.977 / Rrim(I) all: 0.355 / Net I/σ(I): 19.28
反射 シェル解像度: 2.88→3.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.39 / Num. unique obs: 5455 / CC1/2: 0.513 / Rrim(I) all: 1.97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MIO

5mio


解像度: 2.88→49.25 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2958 1707 5.05 %
Rwork0.2105 --
obs0.2149 33796 95.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.88→49.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10295 0 93 0 10388
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0110595
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.39914369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.1221465
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0771611
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081866
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.88-2.960.38151200.29172350X-RAY DIFFRACTION84
2.96-3.060.37511330.28052510X-RAY DIFFRACTION91
3.06-3.170.36451400.28542646X-RAY DIFFRACTION95
3.17-3.30.37311490.27642684X-RAY DIFFRACTION97
3.3-3.450.37581410.26572722X-RAY DIFFRACTION99
3.45-3.630.3531450.25382721X-RAY DIFFRACTION99
3.63-3.860.32551370.21472764X-RAY DIFFRACTION98
3.86-4.150.28821470.19372708X-RAY DIFFRACTION98
4.15-4.570.26641380.17432736X-RAY DIFFRACTION97
4.57-5.230.23461460.16822700X-RAY DIFFRACTION97
5.23-6.590.29241520.1982747X-RAY DIFFRACTION98
6.59-49.250.2151590.16322801X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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