[日本語] English
万見
- PDB-7x20: Crystal structure of non gastric H,K-ATPase alpha2 in (K+)E2-AlF state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x20
タイトルCrystal structure of non gastric H,K-ATPase alpha2 in (K+)E2-AlF state
要素
  • Potassium-transporting ATPase alpha chain 2
  • Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / P-type ATPase / transporter / proton pump / colon / kidney / airway
機能・相同性
機能・相同性情報


Basigin interactions / H+/K+-exchanging ATPase / Ion transport by P-type ATPases / Na+/K+-exchanging ATPase / P-type potassium:proton transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / metal ion transport / membrane repolarization / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity ...Basigin interactions / H+/K+-exchanging ATPase / Ion transport by P-type ATPases / Na+/K+-exchanging ATPase / P-type potassium:proton transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / metal ion transport / membrane repolarization / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / regulation of pH / regulation of calcium ion transmembrane transport / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / response to metal ion / relaxation of cardiac muscle / sodium ion transport / Ion homeostasis / monoatomic cation transmembrane transport / potassium ion import across plasma membrane / organelle membrane / blastocyst development / ATPase activator activity / intercalated disc / lateral plasma membrane / sodium ion transmembrane transport / sperm flagellum / cardiac muscle contraction / ATP metabolic process / proton transmembrane transport / T-tubule / caveola / protein localization to plasma membrane / potassium ion transport / response to organic cyclic compound / sarcolemma / intracellular calcium ion homeostasis / protein-macromolecule adaptor activity / ATPase binding / regulation of gene expression / basolateral plasma membrane / protein stabilization / cell adhesion / response to hypoxia / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / innate immune response / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal ...Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / : / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / Potassium-transporting ATPase alpha chain 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Nakanishi, H. / Abe, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H02426 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure and function of H/K pump mutants reveal Na/K pump mechanisms.
著者: Victoria C Young / Hanayo Nakanishi / Dylan J Meyer / Tomohiro Nishizawa / Atsunori Oshima / Pablo Artigas / Kazuhiro Abe /
要旨: Ion-transport mechanisms evolve by changing ion-selectivity, such as switching from Na to H selectivity in secondary-active transporters or P-type-ATPases. Here we study primary-active transport via ...Ion-transport mechanisms evolve by changing ion-selectivity, such as switching from Na to H selectivity in secondary-active transporters or P-type-ATPases. Here we study primary-active transport via P-type ATPases using functional and structural analyses to demonstrate that four simultaneous residue substitutions transform the non-gastric H/K pump, a strict H-dependent electroneutral P-type ATPase, into a bona fide Na-dependent electrogenic Na/K pump. Conversion of a H-dependent primary-active transporter into a Na-dependent one provides a prototype for similar studies of ion-transport proteins. Moreover, we solve the structures of the wild-type non-gastric H/K pump, a suitable drug target to treat cystic fibrosis, and of its Na/K pump-mimicking mutant in two major conformations, providing insight on how Na binding drives a concerted mechanism leading to Na/K pump phosphorylation.
履歴
登録2022年2月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Potassium-transporting ATPase alpha chain 2
B: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,0046
ポリマ－146,6022
非ポリマー4024
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area56050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.970, 109.060, 267.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Potassium-transporting ATPase alpha chain 2 / HK alpha 2 / Non-gastric H(+)/K(+) ATPase subunit alpha / Non-gastric Na(+)/K(+) ATPase subunit ...HK alpha 2 / Non-gastric H(+)/K(+) ATPase subunit alpha / Non-gastric Na(+)/K(+) ATPase subunit alpha / Proton pump / Sodium pump


分子量: 109084.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Atp12a, Atp1al1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P54708, H+/K+-exchanging ATPase, Na+/K+-exchanging ATPase
#2: タンパク質 Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / Sodium/potassium-dependent ATPase subunit beta-1


分子量: 37516.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Atp1b1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07340

-
糖 , 1種, 1分子

#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 4分子

#3: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.39 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 33% PEG 300, 50mM Glycine-NaOH pH 9.5, 100mM NaCl, 200mM KCl, 0.1mM AlCl3, 0.4mM NaF

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→48.06 Å / Num. obs: 68181 / % possible obs: 72.54 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 49.39 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 8.36
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.83 / Num. unique obs: 6682 / CC1/2: 0.768

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
Coot0.9.1モデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6jxh

6jxh


解像度: 3.3→48.06 Å / SU ML: 0.5458 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 33.2991
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 1264 5.07 %
Rwork0.2645 23655 -
obs0.2671 24919 72.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→48.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10019 0 21 1 10041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011510241
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.392313880
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07471589
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01081766
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.653792
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.430.5143250.4584540X-RAY DIFFRACTION15.07
3.43-3.590.4713580.3856895X-RAY DIFFRACTION25.43
3.59-3.780.3927820.32811526X-RAY DIFFRACTION42.87
3.78-4.010.34091380.28382586X-RAY DIFFRACTION72.24
4.01-4.320.34341780.2583420X-RAY DIFFRACTION95.9
4.32-4.760.29881940.24043606X-RAY DIFFRACTION99.35
4.76-5.450.27891810.24373624X-RAY DIFFRACTION99.53
5.45-6.860.33422050.2963652X-RAY DIFFRACTION99.82
6.86-48.060.2682030.23873806X-RAY DIFFRACTION99.28
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.267812079513-0.1612228030380.7087829451730.990640262593-1.457642809591.98444591128-0.030876856030.09703520859210.03128276222160.09123748400710.0908285074368-0.110520463442-0.324915176844-0.274747572685-0.05663605181940.3394396857170.1053603410270.1063921059780.20401105419-0.07914659065760.293472873949-14.73370558210.1273591538-40.3635732714
21.771088212650.328505252555-0.9557403938681.43555696244-0.3288656767923.77710352920.05018444827550.764014702950.280728627017-1.243926801430.0517000057561-0.07851779298140.542240087259-0.201419092396-0.1647431774761.126884021250.3043911962580.0389575581290.8637551634610.09802926481590.4631572679237.996083651969.49112440375-79.9241076325
30.446185390908-0.406426045508-0.2969228215760.62067380694-0.5862436434850.9146324337280.1243076623460.1002171763550.0189609977843-0.200395995644-0.05535471615350.03448979856030.5740085875660.231195123213-0.1048825031170.2300120041050.0986526424960.0381785598617-0.207140242966-0.0590007370710.301289836785-4.40311183142-8.34729612142-18.3816114474
41.17925309772-0.00823094932197-0.2747696401891.37854094697-0.1675190101880.0818149827472-0.1660594674910.758093789879-0.514094439665-0.637421294167-0.0633868550450.6210745913110.231957130372-0.1082425559680.0857331843052-0.0632170284001-0.7618358216890.06787284289150.600863396059-0.1369020451740.341666624143-8.50951277979-28.852044371-4.67786371236
50.85920867310.140104567856-0.4006755570280.4239691145330.2654502978361.605316112930.3760408793160.337664538341-0.1388176894670.178635055148-0.3523228831540.1977533045110.0190057014631-0.6270726570450.03553896020.3834728996390.0294921788042-0.2266741522580.701911927760.01499703051240.194547111114-11.0940822236-5.3723422789442.3418443859
64.64939216888-1.06751462349-0.9864173989033.07930611024-0.4375078639553.464081204420.0821171987463-0.5610099321190.2593845459250.456328833120.0495903674203-0.615846278294-0.122992320967-0.000453639805353-0.1399201234960.3507659108710.0996430647816-0.1390708909130.5824861075890.04109482446560.161653573058-1.67768014135-2.2687448446648.1357205845
72.40919127707-0.6493912893740.4138166137562.1619693344-0.4533170224831.63593914763-0.1713667256010.057449039750.131157863802-0.02488824136480.127085691426-0.0538058459483-0.8504833872680.02251708544750.01530222224770.57167715238-0.0301026018388-0.04584352141820.4155927010630.006947850666340.155085094225-7.394876965926.6900900542342.9295532844
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 51 through 462 )AA51 - 4621 - 412
22chain 'A' and (resid 463 through 610 )AA463 - 610413 - 560
33chain 'A' and (resid 611 through 1036 )AA611 - 1036561 - 986
44chain 'B' and (resid 17 through 60 )BC17 - 601 - 44
55chain 'B' and (resid 61 through 131 )BC61 - 13145 - 115
66chain 'B' and (resid 132 through 210 )BC132 - 210116 - 194
77chain 'B' and (resid 211 through 304 )BC211 - 304195 - 288

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る