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- PDB-7x1g: Cryo-EM structure of human BTR1 in the inward-facing state at pH 5.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x1g
タイトルCryo-EM structure of human BTR1 in the inward-facing state at pH 5.5
要素Isoform 1 of Solute carrier family 4 member 11
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SLC4A11 / BTR1 / SLC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


borate transport / borate efflux transmembrane transporter activity / active borate transmembrane transporter activity / regulation of mesenchymal stem cell differentiation / fluid transport / water transmembrane transporter activity / monoatomic ion homeostasis / intracellular monoatomic cation homeostasis / cellular hypotonic response / proton channel activity ...borate transport / borate efflux transmembrane transporter activity / active borate transmembrane transporter activity / regulation of mesenchymal stem cell differentiation / fluid transport / water transmembrane transporter activity / monoatomic ion homeostasis / intracellular monoatomic cation homeostasis / cellular hypotonic response / proton channel activity / symporter activity / solute:inorganic anion antiporter activity / vesicle membrane / sodium channel activity / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / monoatomic anion transport / sodium ion transport / proton transmembrane transporter activity / transmembrane transporter activity / proton transmembrane transport / regulation of mitochondrial membrane potential / transmembrane transport / cellular response to oxidative stress / basolateral plasma membrane / protein dimerization activity / apical plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase/anion transporter / Bicarbonate transporter, eukaryotic / Bicarbonate transporter-like, transmembrane domain / HCO3- transporter integral membrane domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 4 member 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Yin, Y. / Lu, Y. / Zuo, P.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82030081 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81874235 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural insights into the conformational changes of BTR1/SLC4A11 in complex with PIP.
著者: Yishuo Lu / Peng Zuo / Hongyi Chen / Hui Shan / Weize Wang / Zonglin Dai / He Xu / Yayu Chen / Ling Liang / Dian Ding / Yan Jin / Yuxin Yin /
要旨: BTR1 (SLC4A11) is a NH stimulated H (OH) transporter belonging to the SLC4 family. Dysfunction of BTR1 leads to diseases such as congenital hereditary endothelial dystrophy (CHED) and Fuchs ...BTR1 (SLC4A11) is a NH stimulated H (OH) transporter belonging to the SLC4 family. Dysfunction of BTR1 leads to diseases such as congenital hereditary endothelial dystrophy (CHED) and Fuchs endothelial corneal dystrophy (FECD). However, the mechanistic basis of BTR1 activation by alkaline pH, transport activity regulation and pathogenic mutations remains elusive. Here, we present cryo-EM structures of human BTR1 in the outward-facing state in complex with its activating ligands PIP and the inward-facing state with the pathogenic R125H mutation. We reveal that PIP binds at the interface between the transmembrane domain and the N-terminal cytosolic domain of BTR1. Disruption of either the PIP binding site or protonation of PIP phosphate groups by acidic pH can transform BTR1 into an inward-facing conformation. Our results provide insights into the mechanisms of how the transport activity and conformation changes of BTR1 are regulated by PIP binding and interaction of TMD and NTD.
履歴
登録2022年2月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 1 of Solute carrier family 4 member 11
B: Isoform 1 of Solute carrier family 4 member 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,3692
ポリマ－199,3692
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Isoform 1 of Solute carrier family 4 member 11 / Sodium borate cotransporter 1 / NaBC1 / Solute carrier family 4 member 11 / isoform B


分子量: 99684.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC4A11, BTR1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NBS3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Solute carrier family 4 member 11, isoform B / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.199 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 5.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: cryoSPARC / バージョン: 3.1.0 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 161085 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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