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- PDB-7wzu: Crystal structure of metallo-beta-lactamase IMP-6. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wzu
タイトルCrystal structure of metallo-beta-lactamase IMP-6.
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / metallo-beta-lactamase / zinc(II) ion
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamases class B signature 2. / Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.954 Å
データ登録者Yamaguchi, Y. / Kurosaki, H.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17K08376 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17K08240 日本
引用ジャーナル: Acs Infect Dis. / 年: 2023
タイトル: Difference in the Inhibitory Effect of Thiol Compounds and Demetallation Rates from the Zn(II) Active Site of Metallo-beta-lactamases (IMP-1 and IMP-6) Associated with a Single Amino Acid Substitution.
著者: Yamaguchi, Y. / Kato, K. / Ichimaru, Y. / Uenosono, Y. / Tawara, S. / Ito, R. / Matsuse, N. / Wachino, J.I. / Toma-Fukai, S. / Jin, W. / Arakawa, Y. / Otsuka, M. / Fujita, M. / Fukuishi, N. / ...著者: Yamaguchi, Y. / Kato, K. / Ichimaru, Y. / Uenosono, Y. / Tawara, S. / Ito, R. / Matsuse, N. / Wachino, J.I. / Toma-Fukai, S. / Jin, W. / Arakawa, Y. / Otsuka, M. / Fujita, M. / Fukuishi, N. / Sugiura, K. / Imai, M. / Kurosaki, H.
履歴
登録2022年2月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
B: Beta-lactamase
C: Beta-lactamase
D: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,99012
ポリマ－100,4674
非ポリマー5238
水5,188288
1
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2473
ポリマ－25,1171
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area10160 Å2
手法PISA
2
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2473
ポリマ－25,1171
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area10130 Å2
手法PISA
3
C: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2473
ポリマ－25,1171
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area10150 Å2
手法PISA
4
D: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2473
ポリマ－25,1171
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area10130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.799, 76.098, 82.114
Angle α, β, γ (deg.)83.446, 75.317, 74.063
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Beta-lactamase / metallo-beta-lactamase IMP-6


分子量: 25116.648 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: blaIMP-6 / プラスミド: pET29a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: K4PWX3, beta-lactamase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.26 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: Hepes, sodium acetate, sodium citrate, PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.954→50 Å / Num. obs: 75127 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.96→1.99 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 2694 / % possible all: 66.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.8.0267精密化
PHENIX1.20.1-4487精密化
Coot0.9.6モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DD6

1dd6


解像度: 1.954→35.415 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 4.193 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.157 / ESU R Free: 0.145 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2263 3754 5 %
Rwork0.1899 71326 -
all0.192 --
obs-75080 92.517 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 31.882 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.001 Å2-0 Å20.001 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0.001 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.954→35.415 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6780 0 8 288 7076
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0136956
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0166660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3451.6329444
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1911.58215436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0535864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.13824.444288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.841151192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2481512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027728
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021464
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.21249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.170.25917
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1580.23382
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0740.23088
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2289
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0510.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1720.218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1130.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.053.1653468
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0473.1643467
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3944.7374328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3954.7384329
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3173.5583488
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.3153.5563486
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.875.1865116
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.875.1865116
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.00636.9867670
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.00836.9717633
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.954-2.0050.3071940.2833871X-RAY DIFFRACTION67.3571
2.005-2.060.2952310.2714871X-RAY DIFFRACTION87.4379
2.06-2.1190.2912820.2574792X-RAY DIFFRACTION89.1583
2.119-2.1850.2622610.2424744X-RAY DIFFRACTION90.9008
2.185-2.2560.252470.2294713X-RAY DIFFRACTION92.3822
2.256-2.3350.2452500.2094547X-RAY DIFFRACTION93.1095
2.335-2.4230.2372470.1934429X-RAY DIFFRACTION93.5574
2.423-2.5220.2442050.1874346X-RAY DIFFRACTION94.7928
2.522-2.6340.2452410.1884224X-RAY DIFFRACTION95.8772
2.634-2.7630.2032120.1924016X-RAY DIFFRACTION96.0036
2.763-2.9120.251880.2143889X-RAY DIFFRACTION96.5885
2.912-3.0880.2572040.1973614X-RAY DIFFRACTION97.2491
3.088-3.3010.2611830.1933484X-RAY DIFFRACTION97.8911
3.301-3.5650.21670.1773245X-RAY DIFFRACTION98.3002
3.565-3.9050.1881700.1582969X-RAY DIFFRACTION98.6177
3.905-4.3640.1921400.1552682X-RAY DIFFRACTION98.6024
4.364-5.0370.1611080.142432X-RAY DIFFRACTION99.1026
5.037-6.1630.1881080.1632023X-RAY DIFFRACTION98.7031
6.163-8.6890.221660.1691575X-RAY DIFFRACTION99.5752

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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