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- PDB-7wza: An open conformation Form 1 of switch II for RhoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wza
タイトルAn open conformation Form 1 of switch II for RhoA
要素Transforming protein RhoA
キーワードCELL INVASION / small GTPase / Rho family
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / regulation of modification of postsynaptic structure / apical junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to chemokine / beta selection / negative regulation of oxidative phosphorylation / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / PCP/CE pathway / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / motor neuron apoptotic process / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / EPHA-mediated growth cone collapse / apical junction complex / androgen receptor signaling pathway / stress fiber assembly / myosin binding / positive regulation of cytokinesis / RHOC GTPase cycle / regulation of neuron projection development / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / cleavage furrow / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of cell-substrate adhesion / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / skeletal muscle tissue development / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GPVI-mediated activation cascade / Rho protein signal transduction / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of neuron differentiation / substantia nigra development / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of cell migration / regulation of microtubule cytoskeleton organization / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / kidney development / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic side of plasma membrane / ruffle membrane / neuron migration / cell morphogenesis / Ovarian tumor domain proteases / cell junction / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.50028778245 Å
データ登録者Jiang, H. / Luo, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2023
タイトル: A RhoA structure with switch II flipped outward revealed the conformational dynamics of switch II region.
著者: Jiang, H. / Zu, S. / Lu, Y. / Sun, Z. / Adeerjiang, A. / Guo, Q. / Zhang, H. / Dong, C. / Wu, Q. / Ding, H. / Du, D. / Wang, M. / Liu, C. / Tang, Y. / Liang, Z. / Luo, C.
履歴
登録2022年2月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4043
ポリマ－20,9371
非ポリマー4682
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area10050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.412, 67.368, 83.529
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20936.857 Da / 分子数: 1 / 変異: C16V,C20S,C83V,C159T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.92 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2M potassium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9875 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9875 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→33.684 Å / Num. obs: 28558 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 14.016308064 Å2 / CC1/2: 0.992 / CC star: 0.998 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.128 / Net I/σ(I): 23.15
反射 シェル解像度: 1.5→1.554 Å / Num. unique obs: 2367 / CC1/2: 0.72 / CC star: 0.915 / Rpim(I) all: 0.403

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FTN

1ftn


解像度: 1.50028778245→33.684 Å / SU ML: 0.14119592103 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34750913974 / 位相誤差: 21.1541754864
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219733346012 1401 4.90614932063 %
Rwork0.187176443169 27155 -
obs0.188761435457 28556 97.8548420259 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.0578590928 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.50028778245→33.684 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1446 0 29 211 1686
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006575189180751505
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.927321597912045
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0565588757633226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00606780572491263
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.435138576907
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5003-1.55390.2810214709561070.2399607476552259X-RAY DIFFRACTION82.5252877572
1.5539-1.61610.2563378193721320.2210323437112641X-RAY DIFFRACTION96.7550593161
1.6161-1.68970.2115967614431420.2098897133452708X-RAY DIFFRACTION99.7549877494
1.6897-1.77880.2283857106041340.1958514372792752X-RAY DIFFRACTION99.8270494639
1.7788-1.89020.2269531860491540.1921364927672711X-RAY DIFFRACTION99.8257839721
1.8902-2.03610.2093912475051320.1819509051322771X-RAY DIFFRACTION99.9311531842
2.0361-2.2410.2018663259271600.1788086560372768X-RAY DIFFRACTION100
2.241-2.56520.2048381591651500.1865558263292769X-RAY DIFFRACTION100
2.5652-3.23140.2426823457241460.1932106185782815X-RAY DIFFRACTION99.7977755308
3.2314-33.6840.2112806424721440.1728327273922961X-RAY DIFFRACTION99.8071359691

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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