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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7wu8 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Harmonin-homology domain 2 (HHD2) of human RTEL1 | ||||||
![]() | Regulator of telomere elongation helicase 1 | ||||||
![]() | PROTEIN BINDING / RTEL1 / Harmonin homology domain 2 / Protein-protein interaction / Protein-DNA interaction | ||||||
機能・相同性 | ![]() DNA strand displacement / telomeric loop disassembly / negative regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / positive regulation of telomeric loop disassembly / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / negative regulation of t-circle formation / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / telomere maintenance in response to DNA damage / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of DNA recombination ...DNA strand displacement / telomeric loop disassembly / negative regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / positive regulation of telomeric loop disassembly / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / negative regulation of t-circle formation / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / telomere maintenance in response to DNA damage / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of DNA recombination / positive regulation of telomere maintenance / Telomere Extension By Telomerase / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / DNA duplex unwinding / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / replication fork processing / positive regulation of telomere capping / DNA polymerase binding / DNA helicase activity / telomere maintenance / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / chromosome, telomeric region / nuclear membrane / DNA helicase / nuclear speck / DNA repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kumar, N. / Rothweiler, U. / Singh, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Harmonin homology domain-mediated interaction of RTEL1 helicase with RPA and DNA provides insights into its recruitment to DNA repair sites. 著者: Kumar, N. / Taneja, A. / Ghosh, M. / Rothweiler, U. / Sundaresan, N.R. / Singh, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 135.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 105 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 468.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 469.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 28.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 43.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10637.021 Da / 分子数: 7 / 断片: HHD2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.4 % / 解説: Needle shaped crystal |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 20mM Tris pH7.4, 250mM NaCl, 5% Glycerol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月11日 / 詳細: Toroidal mirror | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.599→48.336 Å / Num. obs: 80150 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.47 % / Biso Wilson estimate: 31.52 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.053 / Χ2: 0.98 / Net I/σ(I): 13.48 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: AF-Q9NZ71-F1 解像度: 1.599→48.156 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / WRfactor Rfree: 0.2 / WRfactor Rwork: 0.177 / Average fsc free: 0.9054 / Average fsc work: 0.915 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.084 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27.133 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.599→48.156 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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