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万見
- PDB-7wu7: Prefoldin-tubulin-TRiC complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wu7
タイトルPrefoldin-tubulin-TRiC complex
要素
  • (Prefoldin subunit ...) x 6
  • (T-complex protein 1 subunit ...) x 8
キーワードCHAPERONE / chapronin complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / zona pellucida receptor complex / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / RNA polymerase II core complex assembly / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / zona pellucida receptor complex / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / RNA polymerase II core complex assembly / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / tubulin complex assembly / chaperonin-containing T-complex / : / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / intermediate filament cytoskeleton / negative regulation of amyloid fibril formation / protein folding chaperone complex / RHOBTB1 GTPase cycle / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / beta-tubulin binding / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / microtubule-based process / heterochromatin / RHOBTB2 GTPase cycle / : / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / protein folding chaperone / tubulin binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / acrosomal vesicle / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / response to virus / mRNA 5'-UTR binding / transcription corepressor activity / azurophil granule lumen / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / unfolded protein binding / melanosome / G-protein beta-subunit binding / protein folding / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / cell body / retina development in camera-type eye / secretory granule lumen / microtubule / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / protein stabilization / cilium / cadherin binding / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #370 / Prefoldin subunit 3 / Prefoldin, subunit 4 / Prefoldin subunit 2 / Prefoldin beta-like / Prefoldin alpha-like / Prefoldin alpha subunit, archaea-type / Prefoldin subunit / Prefoldin subunit / Prefoldin ...Helix Hairpins - #370 / Prefoldin subunit 3 / Prefoldin, subunit 4 / Prefoldin subunit 2 / Prefoldin beta-like / Prefoldin alpha-like / Prefoldin alpha subunit, archaea-type / Prefoldin subunit / Prefoldin subunit / Prefoldin / GroEL / GroEL / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Prefoldin subunit 6 / Prefoldin subunit 1 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Prefoldin subunit 3 ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Prefoldin subunit 6 / Prefoldin subunit 1 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Prefoldin subunit 3 / T-complex protein 1 subunit beta / Prefoldin subunit 5 / T-complex protein 1 subunit eta / Prefoldin subunit 4 / Prefoldin subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.85 Å
データ登録者Gestaut, D. / Zhao, Y. / Park, J. / Ma, B. / Leitner, A. / Collier, M. / Pintilie, G. / Roh, S.-H. / Chiu, W. / Frydman, J.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2022
タイトル: Structural visualization of the tubulin folding pathway directed by human chaperonin TRiC/CCT.
著者: Daniel Gestaut / Yanyan Zhao / Junsun Park / Boxue Ma / Alexander Leitner / Miranda Collier / Grigore Pintilie / Soung-Hun Roh / Wah Chiu / Judith Frydman /
要旨: The ATP-dependent ring-shaped chaperonin TRiC/CCT is essential for cellular proteostasis. To uncover why some eukaryotic proteins can only fold with TRiC assistance, we reconstituted the folding of ...The ATP-dependent ring-shaped chaperonin TRiC/CCT is essential for cellular proteostasis. To uncover why some eukaryotic proteins can only fold with TRiC assistance, we reconstituted the folding of β-tubulin using human prefoldin and TRiC. We find unstructured β-tubulin is delivered by prefoldin to the open TRiC chamber followed by ATP-dependent chamber closure. Cryo-EM resolves four near-atomic-resolution structures containing progressively folded β-tubulin intermediates within the closed TRiC chamber, culminating in native tubulin. This substrate folding pathway appears closely guided by site-specific interactions with conserved regions in the TRiC chamber. Initial electrostatic interactions between the TRiC interior wall and both the folded tubulin N domain and its C-terminal E-hook tail establish the native substrate topology, thus enabling C-domain folding. Intrinsically disordered CCT C termini within the chamber promote subsequent folding of tubulin's core and middle domains and GTP-binding. Thus, TRiC's chamber provides chemical and topological directives that shape the folding landscape of its obligate substrates.
履歴
登録2022年2月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月26日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Prefoldin subunit 1
2: Prefoldin subunit 2
3: Prefoldin subunit 3
4: Prefoldin subunit 4
5: Prefoldin subunit 5
6: Prefoldin subunit 6
A: T-complex protein 1 subunit alpha
B: T-complex protein 1 subunit beta
C: T-complex protein 1 subunit gamma
D: T-complex protein 1 subunit delta
E: T-complex protein 1 subunit epsilon
F: T-complex protein 1 subunit zeta
G: T-complex protein 1 subunit eta
H: T-complex protein 1 subunit theta
I: T-complex protein 1 subunit alpha
J: T-complex protein 1 subunit beta
K: T-complex protein 1 subunit gamma
L: T-complex protein 1 subunit delta
M: T-complex protein 1 subunit epsilon
N: T-complex protein 1 subunit zeta
O: T-complex protein 1 subunit eta
P: T-complex protein 1 subunit theta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,049,15426
ポリマ－1,047,44522
非ポリマー1,7094
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Prefoldin subunit ... , 6種, 6分子 123456

#1: タンパク質 Prefoldin subunit 1


分子量: 14234.497 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN1, PFD1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O60925
#2: タンパク質 Prefoldin subunit 2


分子量: 16672.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN2, PFD2, HSPC231 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9UHV9
#3: タンパク質 Prefoldin subunit 3 / HIBBJ46 / von Hippel-Lindau-binding protein 1 / VBP-1 / VHL-binding protein 1


分子量: 22658.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VBP1, PFDN3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P61758
#4: タンパク質 Prefoldin subunit 4 / Protein C-1


分子量: 16160.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN4, PFD4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9NQP4
#5: タンパク質 Prefoldin subunit 5 / Myc modulator 1 / c-Myc-binding protein Mm-1


分子量: 16051.647 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN5, MM1, PFD5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q99471
#6: タンパク質 Prefoldin subunit 6 / Protein Ke2


分子量: 14603.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN6, HKE2, PFD6 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O15212

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T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 AIBJCKDLEMFNGOHP

#7: タンパク質 T-complex protein 1 subunit alpha / TCP-1-alpha / CCT-alpha


分子量: 60418.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCP1, CCT1, CCTA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P17987
#8: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 57567.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT2, 99D8.1, CCTB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P78371
#9: タンパク質 T-complex protein 1 subunit gamma / TCP-1-gamma / CCT-gamma / hTRiC5


分子量: 60613.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT3, CCTG, TRIC5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P49368
#10: タンパク質 T-complex protein 1 subunit delta / TCP-1-delta / CCT-delta / Stimulator of TAR RNA-binding


分子量: 57996.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT4, CCTD, SRB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P50991
#11: タンパク質 T-complex protein 1 subunit epsilon / TCP-1-epsilon / CCT-epsilon


分子量: 59749.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT5, CCTE, KIAA0098 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P48643
#12: タンパク質 T-complex protein 1 subunit zeta / TCP-1-zeta / Acute morphine dependence-related protein 2 / CCT-zeta-1 / HTR3 / Tcp20


分子量: 58166.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT6A, CCT6, CCTZ / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P40227
#13: タンパク質 T-complex protein 1 subunit eta / TCP-1-eta / CCT-eta / HIV-1 Nef-interacting protein


分子量: 59443.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT7, CCTH, NIP7-1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q99832
#14: タンパク質 T-complex protein 1 subunit theta / TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma ...TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma antigen NY-REN-15


分子量: 59576.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT8, C21orf112, CCTQ, KIAA0002 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P50990

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非ポリマー , 1種, 4分子

#15: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of TRiC/CCT, beta-tubulin, prefoldin complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#14 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 細胞: high five / プラスミド: pFastbac-dual
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMsodium chlorideNaCl1
21 mMDTTC4H10O2S21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 11796

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC3.2.0粒子像選択cryoSPARC was used for 2D classification
2Topaz粒子像選択Topaz was used for the particle picking
5cryoSPARC3.2.0CTF補正cryoSPARC was used for the CTF correction
6GctfCTF補正Gctf was used for the CTF correction
9UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
11cryoSPARC3.2.0初期オイラー角割当
12cryoSPARC3.2.0最終オイラー角割当
13cryoSPARC3.2.0分類
14cryoSPARC3.2.0３次元再構成
15PHENIX1.19モデル精密化Phenix was used for refinement
16Coot0.9.6モデル精密化
17NAMDモデル精密化Namdinator website for MDFF
CTF補正詳細: CTF correction was performed for every micrographs / タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 443858
詳細: The initial particle selection after 2D class classification
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 194013 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6NR8

6nr8


Accession code: 6NR8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00367787
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.78191457
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.0479299
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04710955
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00511729

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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