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万見
- PDB-7ttt: The beta-tubulin folding intermediate III -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ttt
タイトルThe beta-tubulin folding intermediate III
要素
  • (T-complex protein 1 subunit ...) x 8
  • Tubulin beta chain
キーワードCHAPERONE / Human chaperonin TRiC with beta-tubulin folding intermediate III
機能・相同性
機能・相同性情報


odontoblast differentiation / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / zona pellucida receptor complex / cytoskeleton-dependent intracellular transport / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / tubulin complex assembly / chaperonin-containing T-complex / : ...odontoblast differentiation / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / zona pellucida receptor complex / cytoskeleton-dependent intracellular transport / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / tubulin complex assembly / chaperonin-containing T-complex / : / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / GTPase activating protein binding / RHOBTB1 GTPase cycle / WD40-repeat domain binding / natural killer cell mediated cytotoxicity / pericentriolar material / regulation of synapse organization / nuclear envelope lumen / beta-tubulin binding / MHC class I protein binding / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / microtubule-based process / heterochromatin / RHOBTB2 GTPase cycle / intercellular bridge / spindle assembly / : / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / protein folding chaperone / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / acrosomal vesicle / AURKA Activation by TPX2 / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / response to virus / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mRNA 5'-UTR binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / mitotic spindle / azurophil granule lumen / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / unfolded protein binding / melanosome / G-protein beta-subunit binding / protein folding / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / cell body / secretory granule lumen / microtubule / Potential therapeutics for SARS / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / protein stabilization / cilium / cadherin binding / protein domain specific binding / membrane raft / cell division / GTPase activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / GTP binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GroEL / GroEL / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit ...GroEL / GroEL / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / Tubulin beta chain / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / T-complex protein 1 subunit beta / T-complex protein 1 subunit eta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zhao, Y. / Frydman, J. / Chiu, W.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM074074 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorP41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM079429 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2022
タイトル: Structural visualization of the tubulin folding pathway directed by human chaperonin TRiC/CCT.
著者: Daniel Gestaut / Yanyan Zhao / Junsun Park / Boxue Ma / Alexander Leitner / Miranda Collier / Grigore Pintilie / Soung-Hun Roh / Wah Chiu / Judith Frydman /
要旨: The ATP-dependent ring-shaped chaperonin TRiC/CCT is essential for cellular proteostasis. To uncover why some eukaryotic proteins can only fold with TRiC assistance, we reconstituted the folding of ...The ATP-dependent ring-shaped chaperonin TRiC/CCT is essential for cellular proteostasis. To uncover why some eukaryotic proteins can only fold with TRiC assistance, we reconstituted the folding of β-tubulin using human prefoldin and TRiC. We find unstructured β-tubulin is delivered by prefoldin to the open TRiC chamber followed by ATP-dependent chamber closure. Cryo-EM resolves four near-atomic-resolution structures containing progressively folded β-tubulin intermediates within the closed TRiC chamber, culminating in native tubulin. This substrate folding pathway appears closely guided by site-specific interactions with conserved regions in the TRiC chamber. Initial electrostatic interactions between the TRiC interior wall and both the folded tubulin N domain and its C-terminal E-hook tail establish the native substrate topology, thus enabling C-domain folding. Intrinsically disordered CCT C termini within the chamber promote subsequent folding of tubulin's core and middle domains and GTP-binding. Thus, TRiC's chamber provides chemical and topological directives that shape the folding landscape of its obligate substrates.
履歴
登録2022年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin beta chain
B: T-complex protein 1 subunit theta
C: T-complex protein 1 subunit eta
D: T-complex protein 1 subunit epsilon
E: T-complex protein 1 subunit beta
F: T-complex protein 1 subunit delta
G: T-complex protein 1 subunit alpha
H: T-complex protein 1 subunit gamma
I: T-complex protein 1 subunit zeta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)528,65033
ポリマ－524,3669
非ポリマー4,28424
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Tubulin beta chain / Tubulin beta-5 chain


分子量: 49717.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBB, TUBB5, OK/SW-cl.56 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P07437

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T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 8分子 BCDEFGHI

#2: タンパク質 T-complex protein 1 subunit theta / TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma ...TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma antigen NY-REN-15


分子量: 59576.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT8, C21orf112, CCTQ, KIAA0002 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P50990
#3: タンパク質 T-complex protein 1 subunit eta / TCP-1-eta / CCT-eta / HIV-1 Nef-interacting protein


分子量: 60560.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT7, CCTH, NIP7-1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q99832
#4: タンパク質 T-complex protein 1 subunit epsilon / TCP-1-epsilon / CCT-epsilon


分子量: 59749.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT5, CCTE, KIAA0098 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P48643
#5: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 57567.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT2, 99D8.1, CCTB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P78371
#6: タンパク質 T-complex protein 1 subunit delta / TCP-1-delta / CCT-delta / Stimulator of TAR RNA-binding


分子量: 57996.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT4, CCTD, SRB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P50991
#7: タンパク質 T-complex protein 1 subunit alpha / TCP-1-alpha / CCT-alpha


分子量: 60418.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCP1, CCT1, CCTA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P17987
#8: タンパク質 T-complex protein 1 subunit gamma / TCP-1-gamma / CCT-gamma / hTRiC5


分子量: 60613.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT3, CCTG, TRIC5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P49368
#9: タンパク質 T-complex protein 1 subunit zeta / TCP-1-zeta / Acute morphine dependence-related protein 2 / CCT-zeta-1 / HTR3 / Tcp20


分子量: 58166.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT6A, CCT6, CCTZ / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P40227

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非ポリマー , 4種, 32分子

#10: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#12: 化合物
ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Closed form human TRiC in complex with beta-tubulin under ATP/AlFx condition.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #9, #2-#4, #6-#8, #5, #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株: High Five / 細胞: ovarian cells
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid1
250 mMPotassium chlorideKCl1
35 mMMagnesium ChlorideMgCl21
41 mMDithiothreitol1
51 mMATP1
660 mMSodium FluorideNaF1
710 mMAluminum NitrateAl(NO3)31
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 1.21 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 94955 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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