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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7wrv | ||||||
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タイトル | The interface of JMB2002 Fab binds to SARS-CoV-2 Omicron Variant S | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / SARS-CoV-2 / Omicron / Fab | ||||||
機能・相同性 | ![]() Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor ligand activity / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.47 Å | ||||||
![]() | Yin, W. / Xu, Y. / Xu, P. / Cao, X. / Wu, C. / Gu, C. / He, X. / Wang, X. / Huang, S. / Yuan, Q. ...Yin, W. / Xu, Y. / Xu, P. / Cao, X. / Wu, C. / Gu, C. / He, X. / Wang, X. / Huang, S. / Yuan, Q. / Wu, K. / Hu, W. / Huang, Z. / Liu, J. / Wang, Z. / Jia, F. / Xia, K. / Liu, P. / Wang, X. / Song, B. / Zheng, J. / Jiang, H. / Cheng, X. / Jiang, Y. / Deng, S.J. / Xu, H.E. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of the Omicron spike trimer with ACE2 and an anti-Omicron antibody. 著者: Wanchao Yin / Youwei Xu / Peiyu Xu / Xiaodan Cao / Canrong Wu / Chunyin Gu / Xinheng He / Xiaoxi Wang / Sijie Huang / Qingning Yuan / Kai Wu / Wen Hu / Zifu Huang / Jia Liu / Zongda Wang / ...著者: Wanchao Yin / Youwei Xu / Peiyu Xu / Xiaodan Cao / Canrong Wu / Chunyin Gu / Xinheng He / Xiaoxi Wang / Sijie Huang / Qingning Yuan / Kai Wu / Wen Hu / Zifu Huang / Jia Liu / Zongda Wang / Fangfang Jia / Kaiwen Xia / Peipei Liu / Xueping Wang / Bin Song / Jie Zheng / Hualiang Jiang / Xi Cheng / Yi Jiang / Su-Jun Deng / H Eric Xu / ![]() 要旨: The severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) Omicron variant has become the dominant infective strain. We report the structures of the Omicron spike trimer on its own and in ...The severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) Omicron variant has become the dominant infective strain. We report the structures of the Omicron spike trimer on its own and in complex with angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) or an anti-Omicron antibody. Most Omicron mutations are located on the surface of the spike protein and change binding epitopes to many current antibodies. In the ACE2-binding site, compensating mutations strengthen receptor binding domain (RBD) binding to ACE2. Both the RBD and the apo form of the Omicron spike trimer are thermodynamically unstable. An unusual RBD-RBD interaction in the ACE2-spike complex supports the open conformation and further reinforces ACE2 binding to the spike trimer. A broad-spectrum therapeutic antibody, JMB2002, which has completed a phase 1 clinical trial, maintains neutralizing activity against Omicron. JMB2002 binds to RBD differently from other characterized antibodies and inhibits ACE2 binding. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 184.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 139.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 772.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 773.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 27.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 32736MC ![]() 7wp9C ![]() 7wpaC ![]() 7wpbC ![]() 7wpcC ![]() 7wpdC ![]() 7wpeC ![]() 7wpfC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 133911.969 Da / 分子数: 1 / 変異: R682G, R684G, R685G, K989P, V990P / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: S, 2 / Variant: Omicron / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: ![]() |
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#2: 抗体 | 分子量: 25218.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#3: 抗体 | 分子量: 23388.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 12000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 5000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 483474 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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