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- PDB-7wlp: Epstein-Barr virus protein BKRF4 restricts nucleosome assembly to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wlp
タイトルEpstein-Barr virus protein BKRF4 restricts nucleosome assembly to suppress host antiviral responses
要素
  • Histone H2B type 1-O,Histone H2A type 1-D
  • Tegument protein BKRF4
キーワードVIRAL PROTEIN / Epstein-Barr virus / BKRF4 / histones / nucleosomes / DNA double-strand break repair
機能・相同性
機能・相同性情報


viral tegument / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening ...viral tegument / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / Ub-specific processing proteases / host cell perinuclear region of cytoplasm / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / host cell nucleus / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H2A/H2B/H3 ...Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-D / Histone H2B type 1-O / Tegument protein BKRF4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Chen, J. / Shan, S. / Zhou, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31970621 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Epstein-Barr virus protein BKRF4 restricts nucleosome assembly to suppress host antiviral responses.
著者: Chen, J. / Lu, Z. / Gong, W. / Xiao, X. / Feng, X. / Li, W. / Shan, S. / Xu, D. / Zhou, Z.
履歴
登録2022年1月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H2B type 1-O,Histone H2A type 1-D
B: Tegument protein BKRF4
D: Tegument protein BKRF4
C: Tegument protein BKRF4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1174
ポリマ－51,1174
非ポリマー00
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area10350 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)88.270, 88.270, 105.626
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Histone H2B type 1-O,Histone H2A type 1-D / H2B-clustered histone 17 / Histone H2B.2 / Histone H2B.n / H2B/n / Histone H2A.3 / Histone H2A/g


分子量: 21364.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: The fusion protein of Histone H2B and H2A / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H2BC17, H2BFH, H2BFN, HIST1H2BO, H2AC7, H2AFG, HIST1H2AD
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23527, UniProt: P20671
#2: タンパク質 Tegument protein BKRF4


分子量: 9917.554 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: GD1 / 遺伝子: BKRF4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3KSS1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 11406 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 16.7 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 2.29→2.38 Å / 冗長度: 10.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1077 / CC1/2: 0.83 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CV5

2cv5


解像度: 2.29→38.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 7.583 / SU ML: 0.174 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.297 / ESU R Free: 0.211
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2416 564 5 %RANDOM
Rwork0.2271 ---
obs0.2278 10817 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 162.14 Å2 / Biso mean: 62.632 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.92 Å20.96 Å20 Å2
2--1.92 Å2-0 Å2
3----6.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.29→38.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1505 0 10 1 1516
Biso mean--91.37 78.66 -
残基数----192
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0131527
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0151531
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5091.6482055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3341.5893513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.485190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.57819.8777
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.07415280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9321515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2205
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021683
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02347
LS精密化 シェル解像度: 2.295→2.354 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 28 -
Rwork0.317 757 -
all-785 -
obs--96.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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