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- PDB-7wfy: Crystal Structure of the VAV2 SH2 domain in complex with APP phos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wfy
タイトルCrystal Structure of the VAV2 SH2 domain in complex with APP phosphorylated peptide
要素
  • Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1 (protein)
  • Guanine nucleotide exchange factor VAV2
キーワードPROTEIN BINDING / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Azathioprine ADME / regulation of small GTPase mediated signal transduction / lamellipodium assembly / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / epidermal growth factor receptor binding / NRAGE signals death through JNK / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of cell size / regulation of GTPase activity / RHOB GTPase cycle ...Azathioprine ADME / regulation of small GTPase mediated signal transduction / lamellipodium assembly / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / epidermal growth factor receptor binding / NRAGE signals death through JNK / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of cell size / regulation of GTPase activity / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / Fc-epsilon receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / phosphotyrosine residue binding / RAC1 GTPase cycle / FCERI mediated Ca+2 mobilization / VEGFR2 mediated vascular permeability / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Signal transduction by L1 / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / platelet activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / G alpha (12/13) signalling events / cell migration / cellular response to xenobiotic stimulus / DAP12 signaling / angiogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / signal transduction / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
VAV2 protein, second SH3 domain / VAV2 protein, first SH3 domain / VAV2, SH2 domain / Vav, PH domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / SOS1/NGEF-like PH domain / Variant SH3 domain ...VAV2 protein, second SH3 domain / VAV2 protein, first SH3 domain / VAV2, SH2 domain / Vav, PH domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / SOS1/NGEF-like PH domain / Variant SH3 domain / Calponin homology domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide exchange factor VAV2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.449 Å
データ登録者Zhang, Y.J. / Liu, Y.R. / Wu, B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: Vav2 is a novel APP-interacting protein that regulates APP protein level.
著者: Zhang, Y. / Yang, X. / Liu, Y. / Ge, L. / Wang, J. / Sun, X. / Wu, B. / Wang, J.
履歴
登録2021年12月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Guanine nucleotide exchange factor VAV2
A: Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1 (protein)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8962
ポリマ－14,8962
非ポリマー00
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.743, 109.589, 41.369
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-806-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide exchange factor VAV2 / VAV-2


分子量: 13893.665 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VAV2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52735
#2: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1 (protein)


分子量: 1001.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.47 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M, Tris/HCl, pH 8.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.449→50 Å / Num. obs: 5538 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 36.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 26.33
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.347 / Num. unique obs: 272

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.10-2155精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MXC

3mxc


解像度: 2.449→41.369 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 28.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2678 583 10.75 %
Rwork0.2275 4838 -
obs0.2319 5421 97.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 91.38 Å2 / Biso mean: 39.7782 Å2 / Biso min: 18.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.449→41.369 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数928 0 0 8 936
Biso mean---26.24 -
残基数----112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008951
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9951288
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054136
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006163
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.139563
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.449-2.6950.36421530.2991113295
2.695-3.08490.35361420.2994119499
3.0849-3.88620.27881430.22781228100
3.8862-41.3690.20121450.1825128498
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6403-0.0166-0.59048.4711-1.43681.89130.1820.2948-0.2135-1.2639-0.1369-0.16740.25730.2264-0.08680.29990.0647-0.02580.3835-0.07540.250714.875412.2328-6.6981
20.89632.7818-2.22381.9984-4.70816.32651.18730.9146-0.2495-1.29840.08842.1709-0.4616-1.18872.77170.94570.1655-0.20.62-0.08660.42688.78218.596-14.5665
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'C' and resid 665 through 769)C665 - 769
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid -1 through 5)A-1 - 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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