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- PDB-7wcq: Crystal structure of HIV-1 protease in complex with lactam deriva... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wcq
タイトルCrystal structure of HIV-1 protease in complex with lactam derivative 1
要素Protease
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / endonuclease activity / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. ...Retropepsin-like catalytic domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8OC / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.011 Å
データ登録者Kojima, E. / Iimuro, A. / Nakajima, M. / Kinuta, H. / Asada, N. / Sako, Y. / Nakata, Z. / Uemura, K. / Arita, S. / Miki, S. ...Kojima, E. / Iimuro, A. / Nakajima, M. / Kinuta, H. / Asada, N. / Sako, Y. / Nakata, Z. / Uemura, K. / Arita, S. / Miki, S. / Wakasa-Morimoto, C. / Tachibana, Y. / Fumoto, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Pocket-to-Lead: Structure-Based De Novo Design of Novel Non-peptidic HIV-1 Protease Inhibitors Using the Ligand Binding Pocket as a Template.
著者: Kojima, E. / Iimuro, A. / Nakajima, M. / Kinuta, H. / Asada, N. / Sako, Y. / Nakata, Z. / Uemura, K. / Arita, S. / Miki, S. / Wakasa-Morimoto, C. / Tachibana, Y.
履歴
登録2021年12月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3142
ポリマ－10,8311
非ポリマー4841
水70339
1
A: Protease
ヘテロ分子

A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6294
ポリマ－21,6622
非ポリマー9672
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
Buried area4040 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area8790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.702, 62.702, 81.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Protease / Retropepsin


分子量: 10830.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WFL7
#2: 化合物 ChemComp-8OC / (3R,4R)-3-[(4-fluorophenyl)methyl]-1-[(4-methoxyphenyl)methyl]-3-(4-methylsulfonylphenyl)-4-oxidanyl-pyrrolidin-2-one


分子量: 483.552 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H26FNO5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M bis-Tris pH 6.5 and 0.5 M Magnesium formate dihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→50 Å / Num. obs: 6745 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 24.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.062 / Χ2: 0.907 / Net I/σ(I): 16.8 / Num. measured all: 69831
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.01-2.0810.30.2676520.9790.0860.2810.921100
2.08-2.1710.40.26540.9840.0640.2110.919100
2.17-2.2610.40.1566580.9920.050.1640.945100
2.26-2.3810.50.1396510.9920.0440.1470.912100
2.38-2.5310.50.116700.9950.0350.1150.919100
2.53-2.7310.40.096730.9960.0290.0950.956100
2.73-310.60.0726650.9970.0230.0760.97699.8
3-3.4410.50.0566820.9980.0180.0590.91299.4
3.44-4.3310.40.0446880.9990.0140.0460.84398.9
4.33-509.60.0387520.9990.0120.040.77396.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.49
最高解像度最低解像度
Rotation32.66 Å5 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.11.1-2575-000精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LL3

4ll3


解像度: 2.011→32.657 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 345 5.12 %
Rwork0.2183 6390 -
obs0.2206 6735 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 57.51 Å2 / Biso mean: 25.1778 Å2 / Biso min: 10.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.011→32.657 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数737 0 34 39 810
Biso mean--22.99 28.44 -
残基数----99
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007786
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9531074
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072127
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005132
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.25454
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.011-2.53350.31951790.24753099100
2.5335-32.6570.24051660.2071329199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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