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万見
- PDB-7w5e: Oxidase ChaP D49L mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w5e
タイトルOxidase ChaP D49L mutant
要素ChaP
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Chap / Chartreusin Biosynthesis / Oxidative Rearrangement Steps
機能・相同性
機能・相同性情報


lactoylglutathione lyase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptomyces chartreusis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Wang, Y. / Zheng, W. / Meng, Z. / Jin, Y. / Zhu, J. / Tan, R.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2022
タイトル: Alteration of the Catalytic Reaction Trajectory of a Vicinal Oxygen Chelate Enzyme by Directed Evolution.
著者: Wang, Y.S. / Zheng, W. / Jiang, N. / Jin, Y.X. / Meng, Z.K. / Sun, M.X. / Zong, Y.L. / Xu, T. / Zhu, J. / Tan, R.X.
履歴
登録2021年11月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ChaP
B: ChaP
C: ChaP
D: ChaP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,62017
ポリマ－58,8944
非ポリマー72613
水9,044502
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11760 Å2
ΔGint-229 kcal/mol
Surface area19190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.760, 62.070, 92.020
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.800, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 1 through 10 or (resid 11...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 1 through 10 or (resid 11...
d_3ens_1(chain "C" and (resid 1 through 10 or (resid 11...
d_4ens_1(chain "D" and (resid 1 through 15 or (resid 16...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1METASPA3 - 54
d_12ens_1ASPGLYA60 - 98
d_13ens_1GLYASPA102 - 110
d_14ens_1GLYARGA113 - 121
d_21ens_1METASPB3 - 54
d_22ens_1ASPHISB58 - 93
d_23ens_1GLUGLYB95 - 97
d_24ens_1GLYASPB99 - 107
d_25ens_1GLYARGB110 - 118
d_31ens_1METHISC2 - 89
d_32ens_1GLUGLYC91 - 93
d_33ens_1GLYARGC100 - 117
d_41ens_1METASPD1 - 52
d_42ens_1ASPHISD54 - 89
d_43ens_1GLUGLYD91 - 93
d_44ens_1GLYASPD99 - 107
d_45ens_1GLYARGD110 - 118

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要素

#1: タンパク質
ChaP / ChaP protein / VOC family protein


分子量: 14723.511 Da / 分子数: 4 / 変異: D49L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces chartreusis (バクテリア)
遺伝子: chaP, HUT05_05055 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4R0L3
#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 502 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.01M Zinc sulfate heptahydrate, 0.1M MES monohydrate pH6.5, 25% v/v PEG monomethyl ether 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→29.41 Å / Num. obs: 57729 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 17.02 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.59→1.62 Å / Rmerge(I) obs: 0.481 / Num. unique obs: 2790 / CC1/2: 0.716

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
AUTOMARデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6A4Z

6a4z


解像度: 1.65→29.41 Å / SU ML: 0.202 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.4504
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2381 1787 3.43 %
Rwork0.2043 50277 -
obs0.2055 52064 94.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→29.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3660 0 13 502 4175
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073743
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.54975059
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061538
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0138677
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.0553497
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.636573815504
ens_1d_3AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.2597887575
ens_1d_4AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.28647524585
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.690.32661270.27023831X-RAY DIFFRACTION93.61
1.69-1.740.26871430.24953858X-RAY DIFFRACTION95.24
1.74-1.80.28491310.23283759X-RAY DIFFRACTION92.31
1.8-1.870.25361290.21633763X-RAY DIFFRACTION90.91
1.87-1.940.271410.21113908X-RAY DIFFRACTION95.61
1.94-2.030.21591410.21263915X-RAY DIFFRACTION96.05
2.03-2.130.24271370.20653897X-RAY DIFFRACTION94.63
2.14-2.270.24241390.19813722X-RAY DIFFRACTION91.04
2.27-2.440.24291380.20613955X-RAY DIFFRACTION96.85
2.44-2.690.27651390.213939X-RAY DIFFRACTION95.71
2.69-3.080.25211370.213802X-RAY DIFFRACTION92.16
3.08-3.880.22021450.19074001X-RAY DIFFRACTION96.78
3.88-29.410.20211400.1873927X-RAY DIFFRACTION93.19
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.5200531222 Å / Origin y: 21.1835890177 Å / Origin z: 68.7038860825 Å
111213212223313233
T0.0559538023186 Å20.010574761761 Å20.00490297973987 Å2-0.10551370483 Å2-0.0128019839178 Å2--0.125788379905 Å2
L0.286357369095 °20.0524810267278 °2-0.0675383508872 °2-0.772625580757 °2-0.447413644571 °2--1.33445721267 °2
S0.0104556514669 Å °-0.00212789071427 Å °0.0122267292167 Å °-0.0106895907346 Å °0.0422579775172 Å °0.0806234855832 Å °-0.0295558358849 Å °-0.134886515444 Å °0.0266712503144 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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