[日本語] English
万見
- PDB-7w3r: USP34 catalytic domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w3r
タイトルUSP34 catalytic domain
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 34
キーワードHYDROLASE / USP34 in isolation
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K48-linked deubiquitination / protein deubiquitination / TCF dependent signaling in response to WNT / regulation of protein stability / Wnt signaling pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity ...protein K48-linked deubiquitination / protein deubiquitination / TCF dependent signaling in response to WNT / regulation of protein stability / Wnt signaling pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / UBP24/USP9X/USP9Y ARM repeat / Domain of unknown function DUF3517 / Domain of unknown function (DUF3517) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...: / UBP24/USP9X/USP9Y ARM repeat / Domain of unknown function DUF3517 / Domain of unknown function (DUF3517) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Armadillo-type fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 34
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Xu, G.L. / Ming, Z.H.
資金援助2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31700052
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81871938
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2022
タイトル: Structural Insights into the Catalytic Mechanism and Ubiquitin Recognition of USP34.
著者: Xu, G. / Su, H. / Lu, L. / Liu, X. / Zhao, L. / Tang, B. / Ming, Z.
履歴
登録2021年11月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 34
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 34
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,8613
ポリマ－89,7962
非ポリマー651
水3,963220
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 34
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9632
ポリマ－44,8981
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 34


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8981
ポリマ－44,8981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.120, 128.060, 64.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.490, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 34 / Deubiquitinating enzyme 34 / Ubiquitin thioesterase 34 / Ubiquitin-specific-processing protease 34


分子量: 44897.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP34, KIAA0570, KIAA0729
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q70CQ2, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.46 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 16% w/v PEG 3350, 0.16M sodium bromide, 0.125M Magnesium formate dihydrate, 0.025M BIS-TRIS

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→32.47 Å / Num. obs: 60503 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 14.83 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.92→1.989 Å / Num. unique obs: 60396 / CC1/2: 0.998

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15_3459精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5wch

5wch


解像度: 1.92→25.014 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2615 2990 4.95 %
Rwork0.2259 57406 -
obs0.2277 60396 97.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 106.32 Å2 / Biso mean: 50.2922 Å2 / Biso min: 24.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.92→25.014 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5462 0 1 220 5683
Biso mean--41.37 50.77 -
残基数----666
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.92-1.95150.40651390.3832268996
1.9515-1.98510.32551290.2922274898
1.9851-2.02120.28611420.2748270397
2.0212-2.06010.32771410.2716273999
2.0601-2.10210.37281380.2859269397
2.1021-2.14780.26721680.2504274899
2.1478-2.19770.26431350.2616270398
2.1977-2.25260.41621270.3807259593
2.2526-2.31350.3541610.3165261395
2.3135-2.38150.27641490.2557275498
2.3815-2.45830.31911720.2507273399
2.4583-2.54610.29631500.2519271398
2.5461-2.6480.33451350.2474277199
2.648-2.76830.33211460.25273899
2.7683-2.91410.33121520.2555276799
2.9141-3.09630.261090.2445277699
3.0963-3.33490.263960.237282598
3.3349-3.66960.27191550.2179271798
3.6696-4.19840.2151610.1906278699
4.1984-5.28130.19431390.1673279499
5.2813-25.0140.2211460.2061280199
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 39.6403 Å / Origin y: 66.3117 Å / Origin z: 60.5029 Å
111213212223313233
T0.2901 Å2-0.0133 Å20.0638 Å2-0.2667 Å20.0579 Å2--0.2514 Å2
L1.4349 °20.4763 °21.0405 °2-0.6869 °20.5158 °2--0.8805 °2
S-0.0731 Å °0.0484 Å °0.041 Å °0.0416 Å °0.0444 Å °0.076 Å °-0.1628 Å °0.0366 Å °0.0368 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1892 - 2261
2X-RAY DIFFRACTION1allA2289
3X-RAY DIFFRACTION1allB1891 - 2266
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 220

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る