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万見
- PDB-7w1q: The structure of the Arabidopsis thaliana guanosine deaminase mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w1q
タイトルThe structure of the Arabidopsis thaliana guanosine deaminase mutant E82Q complexed with 2'-O-methylguanosine
要素Guanosine deaminase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / deamination (脱アミノ) / GSDA / purine metabolism (プリン代謝) / plant protein (植物)
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine deaminase / guanosine deaminase activity / purine nucleoside catabolic process / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
O2'-METHYLGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Guanosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Xie, W. / Jia, Q. / Zeng, H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870782 中国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2022
タイトル: Substrate Specificity of GSDA Revealed by Cocrystal Structures and Binding Studies.
著者: Jia, Q. / Zhang, J. / Zeng, H. / Tang, J. / Xiao, N. / Gao, S. / Li, H. / Xie, W.
履歴
登録2021年11月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanosine deaminase
D: Guanosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0826
ポリマ－34,1972
非ポリマー8854
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology, PDBePISA
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area12650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.244, 119.244, 39.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: 29 - 184 / Label seq-ID: 1 - 156

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1(chain 'A' and (resid 29 through 184 or (resid 185...AA
2(chain 'D' and (resid 29 through 129 or (resid 130...DB

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Guanosine deaminase / / tRNA-specific adenosine deaminase TAD4 / AtTAD4


分子量: 17098.518 Da / 分子数: 2 / 変異: E82Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GSDA, TAD4, At5g28050 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q94BU8, guanosine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-OMG / O2'-METHYLGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 377.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N5O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.2 M Na-citrate and 0.1 M HEPES (pH 7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→23.69 Å / Num. obs: 14369 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 22.1 Å2 / CC1/2: 0.954 / Rmerge(I) obs: 0.515 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 1.937 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 2074 / CC1/2: 0.36 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7DBF

7dbf


解像度: 2.3→23.69 Å / SU ML: 0.2715 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.8331 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2382 641 4.47 %
Rwork0.2113 13715 -
obs0.2125 14356 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→23.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2376 0 44 128 2548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00592463
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88193328
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0455372
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057429
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.15341455
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.480.33231320.29052676X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.730.26941210.2662758X-RAY DIFFRACTION99.97
2.73-3.120.26381160.23032717X-RAY DIFFRACTION100
3.12-3.930.2241540.18542731X-RAY DIFFRACTION100
3.93-23.690.19171180.17122833X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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